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- PDB-9dva: F-actin binding interface of alpha-E-catenin ABD (cadherin-cateni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dva
タイトルF-actin binding interface of alpha-E-catenin ABD (cadherin-catenin complex) and afadin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Afadin
  • Catenin alpha-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton / cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / pore complex assembly ...regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / pore complex assembly / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / neuroepithelial cell differentiation / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol / telencephalon development / flotillin complex / vinculin binding / negative regulation of cell motility / Myogenesis / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / brain morphogenesis / positive regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / apical junction complex / smoothened signaling pathway / pore complex / establishment or maintenance of cell polarity / odontogenesis of dentin-containing tooth / regulation of postsynapse assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / homeostasis of number of cells / intercalated disc / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / stress fiber / ovarian follicle development / skeletal muscle fiber development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell adhesion molecule binding / presynaptic active zone membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / acrosomal vesicle / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / actin filament / cell motility / postsynaptic density membrane / beta-catenin binding / cerebral cortex development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / cell junction / apical part of cell / intracellular protein localization / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / hydrolase activity / cadherin binding / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Afadin, cargo binding domain / Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain ...: / Afadin, cargo binding domain / Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Forkhead associated domain / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Afadin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Gong, R. / Reynolds, M.J. / Alushin, G.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141044 米国
Other privateG-2020-14047
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Afadin mediates cadherin-catenin complex clustering on F-actin linked to cooperative binding and filament curvature.
著者: Rui Gong / Matthew J Reynolds / Xiaoyu Sun / Gregory M Alushin /
要旨: The E-cadherin-β-catenin-αE-catenin (cadherin-catenin) complex couples the cytoskeletons of neighboring cells at adherens junctions (AJs) to mediate force transmission across epithelia. Mechanical ...The E-cadherin-β-catenin-αE-catenin (cadherin-catenin) complex couples the cytoskeletons of neighboring cells at adherens junctions (AJs) to mediate force transmission across epithelia. Mechanical force and auxiliary binding partners converge to stabilize the cadherin-catenin complex's inherently weak binding to actin filaments (F-actin) through unclear mechanisms. Here we show that afadin's coiled-coil (CC) domain and vinculin synergistically enhance the cadherin-catenin complex's F-actin engagement. The cryo-EM structure of an E-cadherin-β-catenin-αE-catenin-vinculin-afadin-CC supra-complex bound to F-actin reveals that afadin-CC bridges adjacent αE-catenin actin-binding domains along the filament, stabilizing flexible αE-catenin segments implicated in mechanical regulation. These cooperative binding contacts promote the formation of supra-complex clusters along F-actin. Additionally, cryo-EM variability analysis links supra-complex binding along individual F-actin strands to nanoscale filament curvature, a deformation mode associated with cytoskeletal forces. Collectively, this work elucidates a mechanistic framework by which vinculin and afadin tune cadherin-catenin complex-cytoskeleton coupling to support AJ function across varying mechanical regimes.
履歴
登録2024年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Catenin alpha-1
G: Afadin
H: Catenin alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,00618
ポリマ－435,7488
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#2: タンパク質 Catenin alpha-1 / 102 kDa cadherin-associated protein / CAP102 / Alpha E-catenin


分子量: 100110.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnna1, Catna1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P26231
#3: タンパク質 Afadin / Afadin adherens junction formation factor / Protein Af-6


分子量: 26150.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Afdn, Af6, Mllt4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9QZQ1
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: F-actin binding interface of alpha-E-catenin ABD (cadherin-catenin complex) and afadin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 5.4 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 61.26 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99745 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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