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- PDB-9dpf: Crystal structure of TMPRSS11D S368A complexed with its own zymog... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dpf
タイトルCrystal structure of TMPRSS11D S368A complexed with its own zymogen activation motif
要素
  • Transmembrane protease serine 11D
  • Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain
キーワードHYDROLASE / human protease / zymogen motif
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory gaseous exchange by respiratory system / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, HAT/DESC1 / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family ...Peptidase S1A, HAT/DESC1 / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protease serine 11D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fraser, B.J. / Dong, A. / Ilyassov, O. / Seitova, A. / Li, Y. / Edwards, A. / Benard, F. / Arrowsmith, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 カナダ, 米国, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN154328 カナダ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of TMPRSS11D specificity and autocleavage activation.
著者: Fraser, B.J. / Wilson, R.P. / Ferkova, S. / Ilyassov, O. / Lac, J. / Dong, A. / Li, Y.Y. / Seitova, A. / Li, Y. / Hejazi, Z. / Kenney, T.M.G. / Penn, L.Z. / Edwards, A. / Leduc, R. / ...著者: Fraser, B.J. / Wilson, R.P. / Ferkova, S. / Ilyassov, O. / Lac, J. / Dong, A. / Li, Y.Y. / Seitova, A. / Li, Y. / Hejazi, Z. / Kenney, T.M.G. / Penn, L.Z. / Edwards, A. / Leduc, R. / Boudreault, P.L. / Morin, G.B. / Benard, F. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2024年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.22025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protease serine 11D
B: Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain
C: Transmembrane protease serine 11D
D: Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6216
ポリマ－54,4974
非ポリマー1242
水4,774265
1
A: Transmembrane protease serine 11D
B: Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2492
ポリマ－27,2492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11430 Å2
手法PISA
2
C: Transmembrane protease serine 11D
D: Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3734
ポリマ－27,2492
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.034, 76.640, 88.374
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transmembrane protease serine 11D / Airway trypsin-like protease


分子量: 25318.490 Da / 分子数: 2 / 変異: S368A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Catalytic chain is covalently linked to the non-catalytic chain through a C173-C292 disulfide bond
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS11D, HAT / プラスミド: pFHMSP-LIC-N
詳細 (発現宿主): pFAST-BAC HTA derivative that enables secreted protein production from Sf9 insect cells
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60235, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Transmembrane protease serine 11D non-catalytic chain


分子量: 1930.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Non-catatlyic chain is covalently linked to the catalytic chain through a C173-C292 disulfide bond. Most of the non-catalytic domain is not observed in the crystal structure, and has likely ...詳細: Non-catatlyic chain is covalently linked to the catalytic chain through a C173-C292 disulfide bond. Most of the non-catalytic domain is not observed in the crystal structure, and has likely been cleaved based on SDS-PAGE gel migration patterns.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS11D, HAT / プラスミド: pFHMSP-LIC-N
詳細 (発現宿主): pFAST-BAC HTA derivative vector that enables secreted protein production from Sf9 insect cells
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60235
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.5M Mg form, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryo cooled / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月14日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 37404 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 11.4 % / CC1/2: 0.984 / CC star: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.183 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.192 / Χ2: 1.76 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.98-2.019.41.30817290.8170.9480.4261.380.37399.7
2.01-2.059.91.07517140.8680.9640.3431.1310.38899.9
2.05-2.0910.50.917240.9260.980.280.9440.4100
2.09-2.13110.83217360.9420.9850.2530.870.414100
2.13-2.1811.60.81617300.9430.9850.2440.8530.411100
2.18-2.2310.40.83517100.9340.9830.2610.8760.45599.8
2.23-2.295.70.67916130.7690.9320.270.7342.79691.9
2.29-2.3511.70.62117350.9650.9910.1890.650.48899.8
2.35-2.42130.51417310.9740.9930.1470.5350.522100
2.42-2.4912.30.45617400.9760.9940.1350.4760.518100
2.49-2.5812.80.37617370.9820.9960.1090.3920.533100
2.58-2.6913.80.34417530.9740.9930.0950.3570.703100
2.69-2.8113.70.28917500.9860.9970.080.30.789100
2.81-2.9613.60.24317510.9860.9960.0680.2520.975100
2.96-3.1413.40.20417580.960.990.0580.2131.573100
3.14-3.3913.20.1617610.9870.9970.0460.1672.139100
3.39-3.7310.10.16816950.9770.9940.0530.1765.51995.7
3.73-4.269.30.12817850.9260.980.0440.1365.68298.7
4.26-5.3710.50.11217880.9860.9960.0360.1188.44399.5
5.37-4012.30.07919280.9970.9990.0240.0824.15599.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→38.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 6.391 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25411 1976 5 %RANDOM
Rwork0.19868 ---
obs0.20141 37404 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.31 Å2-0 Å20 Å2
2--0.95 Å2-0 Å2
3----4.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→38.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3780 0 8 265 4053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0113977
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5221.6425452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5181.5588043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0245519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.068526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.26710586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02794
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6463.2022023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6463.2022023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6454.7892531
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6464.7892532
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8893.6331954
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8883.6351955
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.8065.282912
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.46149.1414476
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.46149.1354476
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.902→1.951 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 141 -
Rwork0.394 2490 -
obs--90.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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