[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-8vis: Human TMPRSS11D complexed with a disulfide-linked autoinhibitory ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vis | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Human TMPRSS11D complexed with a disulfide-linked autoinhibitory DDDDK peptide | |||||||||
![]() | (Transmembrane protease serine 11D ...) x 2 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Human protease / viral entry / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | |||||||||
Function / homology | ![]() respiratory gaseous exchange by respiratory system / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Fraser, B.J. / Dong, A. / Ilyassov, O. / Kenney, T. / Li, Y.Y. / Seitova, A. / Li, Y. / Hejazi, Z. / Edwards, A. / Benard, F. / Arrowsmith, C. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() Title: Human TMPRSS11D complexed with a disulfide-linked autoinhibitory DDDDK peptide Authors: Fraser, B.J. / Dong, A. / Ilyassov, O. / Kenney, T. / Li, Y.Y. / Seitova, A. / Li, Y. / Hejazi, Z. / Edwards, A. / Benard, F. / Arrowsmith, C. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 250.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 194.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 523.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 534.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 52 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 77.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
---|
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
3 | ![]()
| ||||||||
4 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
-Transmembrane protease serine 11D ... , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 16330.101 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: L182D,S183D,E184D,Q185D,R186K Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Remainder of protein appears to have undergone autocleavage and has been shed. Molecular weight of the target protein structure matches the molecular weight found on SDS-PAGE. Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): baculovirus donor vector for secreted protein production Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 26944.199 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Linked to the non-catalytic domain through a disulfide bond (Cys173-Cys292) after proteolytic cleavage at Lys186/Ile187 peptide bond. Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): baculovirus donor vector for secreted protein production Production host: ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 1161 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/UNX.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/UNX.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-UNX / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | N |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.6 % / Description: tetrahedral |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.5 uL protein (30 mg/mL; in 50 mM Tris pH 8.0, 200 mM NaCl) mixed 1:1 with precipitant (20%PEG1500, 0.2M MgCl2, 0.1M HEPES pH 7.5) through automated addition with Art Robbin Phoenix robot. PH range: 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 28, 2023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.59→50 Å / Num. obs: 129049 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.8 % / CC1/2: 0.954 / CC star: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.233 / Rpim(I) all: 0.115 / Rrim(I) all: 0.261 / Χ2: 1.173 / Net I/σ(I): 6.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.466 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.59→49.77 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|