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- PDB-9doc: The von Willebrand factor A domain of human capillary morphogenes... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9doc
タイトルThe von Willebrand factor A domain of human capillary morphogenesis gene II, flexibly fused to the 1TEL crystallization chaperone, Thr-Val linker variant, at 1.2 Angstrom resolution
要素Transcription factor ETV6,Capillary morphogenesis gene 2 protein
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / TELSAM / 1TEL / Pointed Domain / Sterile Alpha Motif domain / ETS / TEL / CMG2 / vWA Domain / Anthrax toxin receptor 2 / ONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / collagen fibril organization / hematopoietic stem cell proliferation / uterus development / Uptake and function of anthrax toxins / single fertilization / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins ...Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / collagen fibril organization / hematopoietic stem cell proliferation / uterus development / Uptake and function of anthrax toxins / single fertilization / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transmembrane signaling receptor activity / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / endosome membrane / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin receptor / Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. ...Anthrax toxin receptor / Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Transcription factor ETV6 / Anthrax toxin receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Samarawickrama, P. / Probst, R. / Ludlow, K. / Doukov, T. / Moody, J.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R15GM146209-01 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: 1TEL Fusions Outperform 2TEL and 3TEL Fusions in Controlled Comparisons
著者: Samarawickrama, P. / Ludlow, K. / Probst, R. / Abiodun, W. / Averett, J. / Hansen, D. / Doukov, T. / Moody, J.D.
履歴
登録2024年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor ETV6,Capillary morphogenesis gene 2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,80216
ポリマ－30,2341
非ポリマー56715
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.428, 101.428, 49.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Transcription factor ETV6,Capillary morphogenesis gene 2 protein


分子量: 30234.422 Da / 分子数: 1 / 断片: von Willebrand factor A domain of CMG2
変異: TELSAM: R80S,V112E (Uniprot numbering),vWA: C175A (Uniprot numbering)
由来タイプ: 組換発現
詳細: Tandem fusion of 1TEL followed by the vWA domain of CMG2
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETV6, TEL, TEL1, ANTXR2, CMG2 / プラスミド: pET42-His-1TEL-XhoI / 詳細 (発現宿主): N-term 10xHis, Kanamycin resistant / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): B / 参照: UniProt: P41212, UniProt: P58335

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非ポリマー , 5種, 260分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 % / 解説: Large Hexagonal prism tapered to a point at one end
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: 100 mM Bis-Tris, pH 7.25, 1350 mM Sodium Potassium Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月11日 / 詳細: Rh coated collimating mirror, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal monochromator, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→43.92 Å / Num. obs: 91358 / % possible obs: 97.19 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 17.06 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04722 / Rpim(I) all: 0.01608 / Rrim(I) all: 0.04997 / Net I/σ(I): 15.17
反射 シェル解像度: 1.19→1.233 Å / Rmerge(I) obs: 2.286 / Mean I/σ(I) obs: 0.62 / Num. unique obs: 7752 / CC1/2: 0.523 / CC star: 0.829 / Rpim(I) all: 0.8955 / Rrim(I) all: 2.463

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Cootモデル構築
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.19→43.92 Å / SU ML: 0.1758 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.3064
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1968 4430 4.9 %
Rwork0.189 85986 -
obs0.1894 90416 96.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→43.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2036 0 28 245 2309
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00892133
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92922905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7314778
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.19-1.20.4081130.40512129X-RAY DIFFRACTION72.53
1.2-1.210.3586920.38432479X-RAY DIFFRACTION83.99
1.21-1.230.35891300.38362645X-RAY DIFFRACTION88.89
1.23-1.240.36311540.35142817X-RAY DIFFRACTION96.59
1.24-1.260.37221480.3692886X-RAY DIFFRACTION97.87
1.26-1.280.31511540.3112877X-RAY DIFFRACTION99.21
1.28-1.30.32591320.32092982X-RAY DIFFRACTION98.54
1.3-1.320.37131700.31492886X-RAY DIFFRACTION99.97
1.32-1.340.33451230.32512979X-RAY DIFFRACTION99.52
1.34-1.360.27211450.30182952X-RAY DIFFRACTION99.77
1.36-1.380.3141510.28752894X-RAY DIFFRACTION98.67
1.38-1.410.27281480.2472946X-RAY DIFFRACTION99.81
1.41-1.430.24351680.23712919X-RAY DIFFRACTION99.74
1.43-1.460.27661380.23172906X-RAY DIFFRACTION99.44
1.46-1.50.25931520.21752979X-RAY DIFFRACTION99.87
1.5-1.530.23881470.21192920X-RAY DIFFRACTION99.51
1.53-1.570.20611570.19832959X-RAY DIFFRACTION99.94
1.57-1.610.24141750.20012941X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.660.22981680.20122925X-RAY DIFFRACTION99.94
1.66-1.710.25391190.20062974X-RAY DIFFRACTION99.81
1.71-1.770.19681750.19862936X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.840.20511360.18562982X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.930.211500.18232874X-RAY DIFFRACTION97.33
1.93-2.030.17431400.17342903X-RAY DIFFRACTION97.78
2.03-2.160.18911620.17122858X-RAY DIFFRACTION96.76
2.16-2.320.1741490.1632838X-RAY DIFFRACTION95.77
2.32-2.560.17511630.16652969X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.930.17311590.17342848X-RAY DIFFRACTION95.95
2.93-3.690.17251780.16782784X-RAY DIFFRACTION94.09
3.69-43.920.16091340.16462999X-RAY DIFFRACTION96.76
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.350561031560.216149631269-0.1827469406053.01608157261-0.1356235402760.837952192951-0.0545664927021-0.0837855576781-0.1564371812990.049102105460.00208287874989-0.08579933130110.0941373181040.01589380246070.0492217591960.1237738752650.004742310188410.0151531073760.109045988172-0.00902978068310.16111938048815.0083976777-16.855746591-22.1817886511
26.358602104640.7169254848991.51798378511-0.1115473197760.0724528644458-0.0976905243585-0.17561662697-0.4483635676160.3045011644450.03463386612330.004017204688780.05014536802720.000997950598437-0.07765153511360.121357943390.1705710127890.0297420607572-0.03488886956660.289299789248-0.04359373122350.25722913548538.4694197862-5.88469873441-10.9069742282
35.04663868889-0.0822903942772.072432032141.73238860327-0.004804047150081.333222595010.036605363269-0.217572925495-0.6986772406390.01602552699380.0938195694965-0.006495385218230.107025772592-0.0999803062907-0.08049047301970.1305184238620.00793408012906-0.009043333322370.2061824182240.04154470076430.27659786147949.0019210316-16.0612349109-11.6764251239
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 9 through 75 )9 - 751 - 67
22chain 'A' and (resid 76 through 170 )76 - 17068 - 162
33chain 'A' and (resid 171 through 268 )171 - 268163 - 260

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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