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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9d7a | ||||||
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Title | OXA-58-NA-1-157 5 min complex | ||||||
![]() | (Beta-lactamase) x 2 | ||||||
![]() | HYDROLASE/INHIBITOR / beta-lactamase / carbapenemase / antibiotic resistance / inhibitor / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Smith, C.A. / Maggiolo, A.O. / Toth, M. / Vakulenko, S.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Decarboxylation of the Catalytic Lysine Residue by the C5 alpha-Methyl-Substituted Carbapenem NA-1-157 Leads to Potent Inhibition of the OXA-58 Carbapenemase. Authors: Toth, M. / Stewart, N.K. / Maggiolo, A.O. / Quan, P. / Khan, M.M.K. / Buynak, J.D. / Smith, C.A. / Vakulenko, S.B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 398.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 327.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 41.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 9d78C ![]() 9d79C ![]() 9d7bC ![]() 9d7cC ![]() 9d7dC ![]() 9d8cC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 31498.209 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: blaOXA-58, bla-oxa-58, bla-oxa58, GSE42_20550, P9867_20895 Production host: ![]() ![]() #2: Protein | | Mass: 31455.205 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: blaOXA-58, bla-oxa-58, bla-oxa58, GSE42_20550, P9867_20895 Production host: ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-Y33 / ( #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 30% PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: May 18, 2024 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→39.01 Å / Num. obs: 58348 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 7.1 % / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.168 / Net I/σ(I): 7.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4506 / CC1/2: 0.665 / Rpim(I) all: 0.523 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→39.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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