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- PDB-9d59: Structure of Citrobacter multi-ubiquitin protein filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d59
タイトルStructure of Citrobacter multi-ubiquitin protein filament
要素Multi-ubiquitin domain-containing protein
キーワードPROTEIN BINDING / filament / beta-grasp
生物種Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Gong, M. / Gu, Y. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM144121 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural diversity and oligomerization of bacterial ubiquitin-like proteins.
著者: Minheng Gong / Qiaozhen Ye / Yajie Gu / Lydia R Chambers / Andrey A Bobkov / Neal K Arakawa / Mariusz Matyszewski / Kevin D Corbett /
要旨: Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have ...Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have recently been shown to function in anti-bacteriophage immunity, but the biological functions of others remain unknown. Here, we show that ubiquitin-like proteins in two bacterial operon families show surprising architectural diversity, possessing one to three β-grasp domains preceded by diverse N-terminal domains. We find that a large group of bacterial ubiquitin-like proteins possess three β-grasp domains and form homodimers and helical filaments mediated by conserved Ca ion binding sites. Our findings highlight a distinctive mode of self-assembly for ubiquitin-like proteins and suggest that Ca-mediated ubiquitin-like protein filament assembly and/or disassembly enables cells to sense and respond to stress conditions that alter intracellular metal ion concentration.
履歴
登録2024年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multi-ubiquitin domain-containing protein
B: Multi-ubiquitin domain-containing protein
C: Multi-ubiquitin domain-containing protein
D: Multi-ubiquitin domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,06918
ポリマ－113,5074
非ポリマー56114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and resid 12 through 157)
d_2ens_1(chain "B" and resid 12 through 157)
d_3ens_1(chain "C" and resid 12 through 157)
d_4ens_1(chain "D" and resid 12 through 157)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 12 - 157 / Label seq-ID: 30 - 175

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB
d_3CC
d_4DD

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.579920169371, -0.814663369329, -0.00402390727733), (-0.814672537839, 0.579919335108, 0.00149025482459), (0.00111948561624, 0.00414239558393, -0.999990793613)358.47687122, 184.160920678, 323.977988198
2given(-0.999998496802, 0.00164049874515, -0.000561388803193), (0.00164183488365, 0.999995801068, -0.00238793298865), (0.000557469044888, -0.00238885110683, -0.999996991305)299.076969051, 0.0892735526769, 297.601410687
3given(0.577590136249, 0.81631878749, 0.00364303431544), (-0.8163259168, 0.577590661343, 0.00101266536024), (-0.00127752484054, -0.00355880885088, 0.999992851379)-59.1239912188, 184.82621552, -26.8018883913

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要素

#1: タンパク質
Multi-ubiquitin domain-containing protein


分子量: 28376.852 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein with Ca ion
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 20 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMTrisC4H11NO31
2300 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMCalciumMgCl21
41 mMDTTC4H10O2S21
55 percentglycerolC3H8O31
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -55.311 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.912 Å / らせん対称軸の対称性: D1
3次元再構成解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 629161 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 85.28 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00214760
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.36256432
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0467716
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034856
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.35861816
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.53959578929E-11
ens_1d_3AAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.02128551883E-13
ens_1d_4AAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.20472955944E-13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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