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- PDB-9d3k: Two Dsup molecules in complex with the nucleosome open from both sides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9d3k
タイトルTwo Dsup molecules in complex with the nucleosome open from both sides
要素
  • (601 DNA) x 2
  • (Histone H2B type 1- ...) x 2
  • Damage suppressor protein
  • Histone H2A type 2-A
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION/DNA / Dsup / nucleosome / tardigrade damage supressor protein / GENE REGULATION / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone H4 / Histone H2A type 2-A / Histone H3.2 / Histone H2B type 1-M
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ramazzottius varieornatus (無脊椎動物)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Alegrio Louro, J. / Cruz-Becerra, G. / Kadonaga, J.T. / Leschziner, A.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118060 米国
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2025
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition by the conserved Dsup and HMGN nucleosome-binding motif.
著者: Jaime Alegrio-Louro / Grisel Cruz-Becerra / George A Kassavetis / James T Kadonaga / Andres E Leschziner /
要旨: The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally ...The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally determined. Here we used cryo-EM to show that both proteins bind to the nucleosome acidic patch via analogous arginine anchors with one molecule bound to each face of the nucleosome. We additionally used the natural promoter-containing 5S rDNA sequence for structural analysis of the nucleosome. These structures of an ancient nucleosome-binding motif suggest that there is an untapped realm of proteins with a related mode of binding to chromatin.
履歴
登録2024年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 2-A
D: Histone H2B type 1-M
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 2-A
H: Histone H2B type 1-M
J: 601 DNA
I: 601 DNA
L: Damage suppressor protein
K: Damage suppressor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,46312
ポリマ－142,46312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 AEBFCG

#1: タンパク質 Histone H3.2 / H3-clustered histone 13 / H3-clustered histone 14 / H3-clustered histone 15 / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 11095.954 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C15, HIST2H3A, H3C14, H3F2, H3FM, HIST2H3C, H3C13, HIST2H3D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q71DI3
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 9010.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4C16, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 2-A / H2A-clustered histone 18 / H2A-clustered histone 19 / Histone H2A.2 / Histone H2A/o


分子量: 11171.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H2AC18, H2AFO, HIST2H2AA, HIST2H2AA3, H2AC19, HIST2H2AA4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FI13

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Histone H2B type 1- ... , 2種, 2分子 DH

#4: タンパク質 Histone H2B type 1-M / Histone H2B.e / H2B/e


分子量: 10005.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC14, H2BFE, HIST1H2BM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99879
#5: タンパク質 Histone H2B type 1-M / Histone H2B.e / H2B/e


分子量: 9963.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC14, H2BFE, HIST1H2BM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99879

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DNA鎖 , 2種, 2分子 JI

#6: DNA鎖 601 DNA


分子量: 29247.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 601 DNA


分子量: 28749.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 LK

#8: タンパク質・ペプチド Damage suppressor protein


分子量: 971.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ramazzottius varieornatus (無脊椎動物)
遺伝子: Dsup, RvY_17224 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Mono-nucleosome assembled with Widom 601 DNA and human histones in complex with two Dsup copiesCOMPLEXThe complex was cross-linked with glutaraldehyde prior to cryo-EM analysis#1-#4, #6-#80MULTIPLE SOURCES
2601 DNACOMPLEX#6-#71RECOMBINANT
3Human core histonesCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
4DsupCOMPLEXTwo copies.#81RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.29 MDaNO
210.09 MDaNO
310.11 MDaNO
410.09 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenopus borealis (カエル)8354
32synthetic construct (人工物)32630
43Homo sapiens (ヒト)9606
54Ramazzottius varieornatus (無脊椎動物)947166
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21synthetic construct (人工物)32630
32synthetic construct (人工物)32630
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
10.25 %(m/V)Glutaraldehyde1
225 mMTris1
318 mMHEPES-potassium1
477 mMPotassium chloride1
528 mMSodium chloride1
60.58 mMEDTA1
70.0085 %(w/V)NP-401
81.8 %(V/V)Glycerol1
919 mMImidazole1
101.9 mMKxHyPO41
試料濃度: 0.13 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The complex between the nucleosome and Dsup was cross-linked with glutaraldehyde prior to vitrification.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 10949 / 実像数: 10056
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2Topaz粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
10Cootモデル精密化
11PHENIXモデル精密化
12cryoSPARC初期オイラー角割当
13cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC分類
15cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 371055 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化最高解像度: 2.7 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410225
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61214614
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.2452716
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0371672
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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