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- EMDB-46543: 167-bp 5S rDNA nucleosome - open I (open only on the downstream side) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46543
タイトル167-bp 5S rDNA nucleosome - open I (open only on the downstream side)
マップデータ167-bp 5S rDNA nucleosome - open I (open only on the downstream side)
試料
  • 複合体: 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream
    • 複合体: 5S rDNA
      • DNA: 5S rDNA (noncoding strand)
      • DNA: 5S rDNA (coding strand)
    • 複合体: Human core histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 2-A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-M
キーワード5S rDNA nucleosome / natural nucleosome positioning sequence / DNA sequence-dependent breathing / GENE REGULATION / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H2A type 2-A / Histone H3.2 / Histone H2B type 1-M
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus borealis (カエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Alegrio Louro J / Cruz-Becerra G / Kadonaga JT / Leschziner AE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118060 米国
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2025
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition by the conserved Dsup and HMGN nucleosome-binding motif.
著者: Jaime Alegrio-Louro / Grisel Cruz-Becerra / George A Kassavetis / James T Kadonaga / Andres E Leschziner /
要旨: The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally ...The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally determined. Here we used cryo-EM to show that both proteins bind to the nucleosome acidic patch via analogous arginine anchors with one molecule bound to each face of the nucleosome. We additionally used the natural promoter-containing 5S rDNA sequence for structural analysis of the nucleosome. These structures of an ancient nucleosome-binding motif suggest that there is an untapped realm of proteins with a related mode of binding to chromatin.
履歴
登録2024年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46543.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46543.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈167-bp 5S rDNA nucleosome - open I (open only on the downstream side)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å		0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å		0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.108
最小 - 最大-0.98952985 - 1.7427496
平均 (標準偏差)0.00086628605 (±0.05872614)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 194.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_46543_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_46543_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream

全体名称: 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream
要素
  • 複合体: 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream
    • 複合体: 5S rDNA
      • DNA: 5S rDNA (noncoding strand)
      • DNA: 5S rDNA (coding strand)
    • 複合体: Human core histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 2-A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-M

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超分子 #1: 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream

超分子名称: 167-bp 5S rDNA Nucleosome - open downstream / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
分子量理論値: 110 KDa

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超分子 #2: 5S rDNA

超分子名称: 5S rDNA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)

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超分子 #3: Human core histones

超分子名称: Human core histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.617591 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQS SAVMALQEAS EAYLVGLFED TNLCAIHAKR VTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.279875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 2-A

分子名称: Histone H2A type 2-A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.668675 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKAKSRSSRA GLQFPVGRVH RLLRKGNYAE RVGAGAPVYM AAVLEYLTAE ILELAGNAAR DNKKTRIIPR HLQLAIRNDE ELNKLLGKV TIAQGGVLPN IQAVLLPK

UniProtKB: Histone H2A type 2-A

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分子 #4: Histone H2B type 1-M

分子名称: Histone H2B type 1-M / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.623174 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 1-M

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分子 #5: 5S rDNA (noncoding strand)

分子名称: 5S rDNA (noncoding strand) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
分子量理論値: 38.058254 KDa
配列文字列: (DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DG)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC) (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DG) (DG)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DA) (DG)(DA) (DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG) (DG)(DA)(DA) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DG)(DC)(DC) (DT)(DA)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)

GENBANK: GENBANK: V01426.1

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分子 #6: 5S rDNA (coding strand)

分子名称: 5S rDNA (coding strand) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
分子量理論値: 37.866066 KDa
配列文字列: (DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA) (DC)(DT)(DT)(DT)(DT) ...文字列:
(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA) (DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC) (DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DT)(DC)(DT)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DC)(DC)(DC) (DA)(DG)(DC) (DT)(DC)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DC)(DT) (DT)(DT)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DA)(DA)(DG)

GENBANK: GENBANK: V01426.1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.13 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称
23.0 mMHEPES-potassium
0.67 mMEDTA
0.0085 %(w/V)NP-40
77.0 mMPotassium chloride
11.0 mMSodium chloride
1.6 %(V/V)Glycerol
17.0 mMTris
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 5005 / 実像数: 4708 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: cryoSPARC, RELION) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 280478
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Ab-initio job in cryoSPARC.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Non-uniform refinement job in cryoSPARC.
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-9d3p:
167-bp 5S rDNA nucleosome - open I (open only on the downstream side)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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