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- PDB-9cr7: Structure of human SETD8 in complex with covalent inhibitor AM2928 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cr7
タイトルStructure of human SETD8 in complex with covalent inhibitor AM2928
要素N-lysine methyltransferase KMT5A
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / SETD8 / Lysine methyltransferase / KMT / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...lysine N-methyltransferase activity / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E1J / : / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Babault, N. / Park, K.S. / Jin, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01GM122749 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure-Activity relationship studies of SETD8 covalent inhibitors
著者: Ma, A. / Babault, N. / Hong, W. / Dong, A. / Hong, Z. / Xin, C. / Park, K.S. / Brown, P.J. / Liu, J. / Vedadi, M. / Jin, J.
履歴
登録2024年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase KMT5A
B: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3444
ポリマ－40,5172
非ポリマー8272
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.715, 102.457, 110.713
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase KMT5A / H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / Lysine-specific methylase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR-Set7 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 20258.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5A, PRSET7, SET07, SET8, SETD8 / プラスミド: pHIS2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon plus RIL
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-E1J / N-(3-{[7-(2-aminoethoxy)-6-methoxy-2-(pyrrolidin-1-yl)quinazolin-4-yl]amino}propyl)prop-2-enamide


分子量: 414.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N6O3
#3: 化合物 ChemComp-H81 / N-(3-{[7-(2-aminoethoxy)-6-methoxy-2-(pyrrolidin-1-yl)quinazolin-4-yl]amino}propyl)prop-2-ynamide


分子量: 412.485 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 3350 and 0.2 M Lithium Nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→110.71 Å / Num. obs: 26231 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 22.1 / Num. measured all: 333480
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / % possible obs: 97 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.781 / Num. measured all: 46155 / Num. unique obs: 3645 / CC1/2: 0.933 / Rpim(I) all: 0.226 / Rrim(I) all: 0.814 / Net I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.05→55.36 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 1341 5.13 %
Rwork0.2128 --
obs0.2139 26147 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→55.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2241 0 60 98 2399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6093156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.073912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043332
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.120.29121250.28422358X-RAY DIFFRACTION95
2.12-2.210.28091260.27522419X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.310.30351200.27522452X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.430.34941280.2872442X-RAY DIFFRACTION99
2.43-2.580.35871410.30752463X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.780.291260.27442484X-RAY DIFFRACTION100
2.78-3.060.26821350.26192476X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.50.25561470.23052503X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.420.19421280.18372557X-RAY DIFFRACTION100
4.42-55.360.19751650.1722652X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3985-0.12060.03360.2858-0.37420.2623-0.0305-0.88390.3297-0.14640.4112-0.22070.159-0.75340.01660.68040.03910.02560.67590.22430.588214.48563.053331.2142
24.1915-0.8552-0.34461.21320.30711.20820.0199-0.25790.28980.0175-0.1046-0.05730.0988-0.28510.00040.47740.08880.05990.56560.08410.498114.48817.864217.9682
31.3694-0.1054-0.00990.5620.53170.69780.46090.8171-0.7845-1.1228-0.36460.18210.5591-0.915-0.00550.99990.0187-0.0470.7333-0.03530.75438.4647-0.17380.1005
42.54331.2439-0.24161.9771.69652.33420.02210.1503-0.0707-0.4934-0.02750.03060.4523-0.34950.00020.53750.05390.03220.47270.07790.49212.09194.43126.9088
53.07970.29551.43022.49772.18272.22330.106-0.3151-0.22570.03250.03-0.69810.21020.16710.00050.4470.11080.05850.48230.1130.548620.279810.388116.8899
60.09480.07510.09390.18410.25440.2461-0.57580.52260.07430.00520.95680.56770.12251.75470.0110.73220.01180.00310.86190.06510.650922.975410.5078-33.034
73.9292-0.3918-0.24631.78150.0660.80430.13440.12560.01340.0285-0.3133-0.18230.21020.4223-0.00290.5524-0.08790.01430.4914-0.02230.374521.724114.9102-15.1422
83.1354-1.55390.03412.2203-1.45531.0999-0.01580.0387-0.34980.2030.1463-0.06310.27470.27860.00220.5522-0.06990.00230.4599-0.06550.453522.30256.2923-10.8817
92.04940.14630.53461.785-1.25330.98580.36910.2726-0.1815-0.1025-0.32520.60540.2192-0.16090.00080.4509-0.0834-0.00570.5065-0.10730.556914.02414.5147-19.8975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 234 through 253 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 254 through 288 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 289 through 305 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 306 through 334 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 335 through 378 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 239 through 253 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 254 through 304 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 305 through 334 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 335 through 378 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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