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万見
- PDB-9ci8: T cell receptor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ci8
タイトルT cell receptor complex
要素
  • (T cell receptor ...) x 2
  • (T-cell surface glycoprotein CD3 ...) x 4
  • UCHT1 Fab
  • UCHT1 Fab chain 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / T cell receptor T cell immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte apoptotic process / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Fc-gamma receptor signaling pathway / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection ...regulation of lymphocyte apoptotic process / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Fc-gamma receptor signaling pathway / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive thymic T cell selection / signal complex assembly / positive regulation of protein localization to cell surface / Nef and signal transduction / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / positive regulation of cell-matrix adhesion / smoothened signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / small molecule binding / positive regulation of interleukin-4 production / dendrite development / establishment or maintenance of cell polarity / protein complex oligomerization / alpha-beta T cell activation / FCGR activation / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of interleukin-2 production / T cell receptor binding / T cell costimulation / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / cerebellum development / T cell activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / negative regulation of smoothened signaling pathway / apoptotic signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / T cell receptor signaling pathway / protein transport / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / cell body / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / dendritic spine / adaptive immune response / protein-macromolecule adaptor activity / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif ...: / : / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T cell receptor delta constant / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / T cell receptor gamma constant 1 / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Gully, B.S. / Rossjohn, J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP230102073 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of a fully assembled γδ T cell antigen receptor.
著者: Benjamin S Gully / João Ferreira Fernandes / Sachith D Gunasinghe / Mai T Vuong / Yuan Lui / Michael T Rice / Liam Rashleigh / Chan-Sien Lay / Dene R Littler / Sumana Sharma / Ana Mafalda ...著者: Benjamin S Gully / João Ferreira Fernandes / Sachith D Gunasinghe / Mai T Vuong / Yuan Lui / Michael T Rice / Liam Rashleigh / Chan-Sien Lay / Dene R Littler / Sumana Sharma / Ana Mafalda Santos / Hariprasad Venugopal / Jamie Rossjohn / Simon J Davis /
要旨: T cells in jawed vertebrates comprise two lineages, αβ T cells and γδ T cells, defined by the antigen receptors they express-that is, αβ and γδ T cell receptors (TCRs), respectively. ...T cells in jawed vertebrates comprise two lineages, αβ T cells and γδ T cells, defined by the antigen receptors they express-that is, αβ and γδ T cell receptors (TCRs), respectively. The two lineages have different immunological roles, requiring that γδ TCRs recognize more structurally diverse ligands. Nevertheless, the receptors use shared CD3 subunits to initiate signalling. Whereas the structural organization of αβ TCRs is understood, the architecture of γδ TCRs is unknown. Here, we used cryogenic electron microscopy to determine the structure of a fully assembled, MR1-reactive, human Vγ8Vδ3 TCR-CD3δγεζ complex bound by anti-CD3ε antibody Fab fragments. The arrangement of CD3 subunits in γδ and αβ TCRs is conserved and, although the transmembrane α-helices of the TCR-γδ and -αβ subunits differ markedly in sequence, packing of the eight transmembrane-helix bundles is similar. However, in contrast to the apparently rigid αβ TCR, the γδ TCR exhibits considerable conformational heterogeneity owing to the ligand-binding TCR-γδ subunits being tethered to the CD3 subunits by their transmembrane regions only. Reducing this conformational heterogeneity by transfer of the Vγ8Vδ3 TCR variable domains to an αβ TCR enhanced receptor signalling, suggesting that γδ TCR organization reflects a compromise between efficient signalling and the ability to engage structurally diverse ligands. Our findings reveal the marked structural plasticity of the TCR on evolutionary timescales, and recast it as a highly versatile receptor capable of initiating signalling as either a rigid or flexible structure.
履歴
登録2024年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年9月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UCHT1 Fab
B: UCHT1 Fab chain 2
C: UCHT1 Fab
D: UCHT1 Fab chain 2
a: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
b: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
d: T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain
e: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
f: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
g: T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain
m: T cell receptor delta constant
n: T cell receptor gamma constant 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,29912
ポリマ－163,29912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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T-cell surface glycoprotein CD3 ... , 4種, 6分子 abdefg

#3: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / T-cell receptor T3 zeta chain


分子量: 3605.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD247, CD3Z, T3Z, TCRZ
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P20963
#4: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell receptor T3 delta chain


分子量: 11693.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3D, T3D
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04234
#5: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface antigen T3/Leu-4 epsilon chain


分子量: 14111.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3E, T3E
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P07766
#6: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / T-cell receptor T3 gamma chain


分子量: 12900.892 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3G, T3G
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P09693

-
T cell receptor ... , 2種, 2分子 mn

#7: タンパク質・ペプチド T cell receptor delta constant


分子量: 4104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRDC
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A0A075B6X2
#8: タンパク質・ペプチド T cell receptor gamma constant 1


分子量: 4403.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRGC1, TCRGC1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P0CF51

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抗体 , 2種, 4分子 ACBD

#1: 抗体 UCHT1 Fab


分子量: 23614.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 UCHT1 Fab chain 2


分子量: 23766.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: T cell receptor complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Hepes buffer saline
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum ER / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
2EPUThermo Scientific Smart EPU画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7Coot0.92モデルフィッティング
9PHENIX1.19.2モデル精密化
10cryoSPARCv4.2.0初期オイラー角割当
11cryoSPARCv4.2.0最終オイラー角割当
13cryoSPARCv4.2.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2663326
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193581 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 7PHR

7phr


Accession code: 7PHR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410685
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.78514535
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.5881483
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0491704
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051804

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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