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万見
- PDB-9cfx: Cryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the Rigor state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cfx
タイトルCryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the Rigor state
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Calmodulin-1
  • Unconventional myosin-Ic
キーワードMOTOR PROTEIN / F-actin / myosin / myosin-1c / cellular motility / cryo-EM / actomyosin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers ...positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / Ca2+ pathway / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RHO GTPases activate IQGAPs / Smooth Muscle Contraction / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / vesicle transport along actin filament / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Platelet degranulation / Stimuli-sensing channels / B-WICH complex / Ion homeostasis / stereocilium / myosin complex / regulation of bicellular tight junction assembly / protein targeting to membrane / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / cytoskeletal motor activator activity / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / microfilament motor activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / tropomyosin binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / myosin heavy chain binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / troponin I binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / mesenchyme migration / brush border / filamentous actin / protein phosphatase activator activity / actin filament bundle / : / microvillus / adenylate cyclase binding / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein targeting to membrane / lateral plasma membrane / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / phagocytic vesicle / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / catalytic complex / calyx of Held / calcium channel complex / adenylate cyclase activator activity / actin filament polymerization / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / basal plasma membrane / regulation of cytokinesis / filopodium / spindle microtubule / actin filament / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Calmodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Ic
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Chavali, S.S. / Sindelar, C.V. / Ostap, M.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM057247 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110530 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: High resolution structures of Myosin-IC reveal a unique actin-binding orientation, ADP release pathway, and power stroke trajectory
著者: Chavali, S.S. / Sindelar, C.V. / Ostap, M.E.
履歴
登録2024年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
P: Unconventional myosin-Ic
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,73011
ポリマ－234,3755
非ポリマー1,3556
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Unconventional myosin-Ic / Myosin I beta / MMI-beta / MMIb


分子量: 92064.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo1c / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9WTI7
#3: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16723.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P0DP26
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: F-actin in complex with myosin-1c / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -167.32 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.44 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2667431 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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