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- PDB-9cf2: Parasitella parasitica Fanzor (PpFz) State 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cf2
タイトルParasitella parasitica Fanzor (PpFz) State 3
要素
  • (DNA substrate ...) x 2
  • DNA non-target strand
  • DNA target strand
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Parasitella parasitica Fanzor 1
  • Parasitella parasitica Fanzor 1 omegaRNA
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードRNA BINDING PROTEIN/ISOMERASE/RNA/DNA / Fanzor / Eukaryotic / RNA-guided / nuclease / Gene editing / RNA BINDING PROTEIN-ISOMERASE-RNA-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Set3 complex / negative regulation of meiotic nuclear division / ascospore formation / positive regulation of meiotic nuclear division / cyclosporin A binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding ...Set3 complex / negative regulation of meiotic nuclear division / ascospore formation / positive regulation of meiotic nuclear division / cyclosporin A binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cellular response to starvation / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / cell chemotaxis / peptidylprolyl isomerase / mitochondrial intermembrane space / protein transport / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / mRNA binding / DNA damage response / mitochondrion / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. ...Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / Uncharacterized protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
Parasitella parasitica (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Xu, P. / Saito, M. / Zhang, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the diversity and DNA cleavage mechanism of Fanzor.
著者: Peiyu Xu / Makoto Saito / Guilhem Faure / Samantha Maguire / Samuel Chau-Duy-Tam Vo / Max E Wilkinson / Huihui Kuang / Bing Wang / William J Rice / Rhiannon K Macrae / Feng Zhang /
要旨: Fanzor (Fz) is an ωRNA-guided endonuclease extensively found throughout the eukaryotic domain with unique gene editing potential. Here, we describe the structures of Fzs from three different ...Fanzor (Fz) is an ωRNA-guided endonuclease extensively found throughout the eukaryotic domain with unique gene editing potential. Here, we describe the structures of Fzs from three different organisms. We find that Fzs share a common ωRNA interaction interface, regardless of the length of the ωRNA, which varies considerably across species. The analysis also reveals Fz's mode of DNA recognition and unwinding capabilities as well as the presence of a non-canonical catalytic site. The structures demonstrate how protein conformations of Fz shift to allow the binding of double-stranded DNA to the active site within the R-loop. Mechanistically, examination of structures in different states shows that the conformation of the lid loop on the RuvC domain is controlled by the formation of the guide/DNA heteroduplex, regulating the activation of nuclease and DNA double-stranded displacement at the single cleavage site. Our findings clarify the mechanism of Fz, establishing a foundation for engineering efforts.
履歴
登録2024年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年9月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Data processing / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_type ...atom_site / atom_type / cell / chem_comp / chem_comp_atom / em_admin / em_buffer / em_entity_assembly / em_imaging / em_software / em_start_model / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / space_group / space_group_symop / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq / struct_sheet_range / symmetry
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _em_admin.last_update / _em_buffer.pH / _em_entity_assembly.name / _em_entity_assembly.source / _em_imaging.electron_source / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.imaging_id / _em_start_model.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly.type / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_12 / _ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_28 / _ndb_struct_na_base_pair.i_auth_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.i_auth_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_comp_id / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_auth_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_auth_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_label_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_label_comp_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_label_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.pair_name / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
N: DNA non-target strand
P: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Parasitella parasitica Fanzor 1
T: DNA target strand
W: Parasitella parasitica Fanzor 1 omegaRNA
X: DNA substrate model
Y: DNA substrate model
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,5609
ポリマ－223,4717
非ポリマー902
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 CP

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Cyclophilin / CPH / Cyclosporin A-binding protein / PPI-II / Rotamase


分子量: 17411.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CPR1, CPH1, CYP1, SCC1, YDR155C, YD8358.10C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P14832, peptidylprolyl isomerase
#3: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Parasitella parasitica Fanzor 1 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 144413.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Parasitella parasitica (菌類)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, PARPA_09356.1 scaffold 36248
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: A0A0B7NJM7

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DNA鎖 , 2種, 2分子 NT

#2: DNA鎖 DNA non-target strand


分子量: 17449.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA target strand


分子量: 17675.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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RNA鎖 , 1種, 1分子 W

#5: RNA鎖 Parasitella parasitica Fanzor 1 omegaRNA


分子量: 19514.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Parasitella parasitica (菌類) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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DNA substrate ... , 2種, 2分子 XY

#6: DNA鎖 DNA substrate model


分子量: 3400.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA substrate model


分子量: 3605.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of PpFz1-omegaRNA-DNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Parasitella parasitica (菌類)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 48.47 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18003 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 82.37 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001910135
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.451214179
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03481593
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00311388
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.91144294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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