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万見
- PDB-9c7u: Structure of the human truncated BOS complex in GDN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c7u
タイトルStructure of the human truncated BOS complex in GDN
要素
  • BOS complex subunit NOMO2
  • Nicalin
  • Transmembrane protein 147
キーワードMEMBRANE PROTEIN / membrane protein biogenesis / membrane protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nodal signaling pathway / multi-pass transmembrane protein insertion into ER membrane / multi-pass translocon complex / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / protein localization to nuclear inner membrane / regulation of protein complex stability / regulation of signal transduction / regulation of protein-containing complex assembly / ribosome binding / carbohydrate binding ...negative regulation of nodal signaling pathway / multi-pass transmembrane protein insertion into ER membrane / multi-pass translocon complex / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / protein localization to nuclear inner membrane / regulation of protein complex stability / regulation of signal transduction / regulation of protein-containing complex assembly / ribosome binding / carbohydrate binding / nuclear membrane / protein stabilization / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / : / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / : / : / BOS complex subunit NOMO1-like, first beta sandwich domain / BOS complex subunit NOMO1-like, beta sandwich domain / BOS complex subunit NOMO1-like, second beta sandwich domain / NOMO Ig-like domain / NOMO C-terminal transthyretin-like domain / NOMO third transthyretin-like domain / NOMO fifth transthyretin-like domain / NOMO sixth transthyretin-like domain / NOMO eighth prealbumin-like domain / Nicalin / Transmembrane protein 147 / Predicted membrane protein (DUF2053) / Carboxypeptidase regulatory-like domain / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Carbohydrate-binding-like fold / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
BOS complex subunit NOMO2 / BOS complex subunit NCLN / BOS complex subunit TMEM147
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Nguyen, V.N. / Tomaleri, G.P. / Voorhees, R.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2 GM137412 米国
Heritage Medical Research Institute 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Role of a holo-insertase complex in the biogenesis of biophysically diverse ER membrane proteins.
著者: Katharine R Page / Vy N Nguyen / Tino Pleiner / Giovani Pinton Tomaleri / Maxine L Wang / Alina Guna / Masami Hazu / Ting-Yu Wang / Tsui-Fen Chou / Rebecca M Voorhees /
要旨: Mammalian membrane proteins perform essential physiologic functions that rely on their accurate insertion and folding at the endoplasmic reticulum (ER). Using forward and arrayed genetic screens, we ...Mammalian membrane proteins perform essential physiologic functions that rely on their accurate insertion and folding at the endoplasmic reticulum (ER). Using forward and arrayed genetic screens, we systematically studied the biogenesis of a panel of membrane proteins, including several G-protein-coupled receptors (GPCRs). We observed a central role for the insertase, the ER membrane protein complex (EMC), and developed a dual-guide approach to identify genetic modifiers of the EMC. We found that the back of Sec61 (BOS) complex, a component of the multipass translocon, was a physical and genetic interactor of the EMC. Functional and structural analysis of the EMC⋅BOS holocomplex showed that characteristics of a GPCR's soluble domain determine its biogenesis pathway. In contrast to prevailing models, no single insertase handles all substrates. We instead propose a unifying model for coordination between the EMC, the multipass translocon, and Sec61 for the biogenesis of diverse membrane proteins in human cells.
履歴
登録2024年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22024年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.32024年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicalin
B: BOS complex subunit NOMO2
C: Transmembrane protein 147
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9374
ポリマ－130,7163
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Nicalin / Nicastrin-like protein / BOS complex subunit NCLN


分子量: 63047.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCLN / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969V3
#2: タンパク質 BOS complex subunit NOMO2 / Nodal modulator 2 / pM5 protein 2


分子量: 42388.957 Da / 分子数: 1
Fragment: UNP residues 1-36,873-1222 (Ig domains 1-9 deleted)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NOMO2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5JPE7
#3: タンパク質 Transmembrane protein 147 / Protein NIFIE 14 / BOS complex subunit TMEM147


分子量: 25279.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM147 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVK8
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human truncated BOS complex / タイプ: COMPLEX
詳細: Human BOS complex of truncated NOMO (delta Ig 1-9), TMEM147, and NCLN
Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150.0 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid1
2200.0 mMsodium chlorideNaCl1
32.0 mMmagnesium acetate1
41.0 mMdithiothreitol1
50.0105 % (w/v)glyco-diosgenin1
60.005 % (w/v)3-([3-Cholamidopropyl]dimethylammonio)-2-hydroxy-1-propanesulfonate1
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sample solubilized and purified in GDN.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DARK FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15929
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3.3CTF補正
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティング
10cryoSPARC3.3最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.3分類
12cryoSPARC3.3３次元再構成
13PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115841 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDAccession codeChain-IDInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11Q969V3A1AlphaFoldin silico model
21Q5JPE7B2AlphaFoldin silico model
31Q9BVK8C3AlphaFoldin silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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