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- EMDB-45294: Structure of the human truncated BOS complex in GDN -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45294
タイトルStructure of the human truncated BOS complex in GDN
マップデータ
試料
  • 複合体: Human truncated BOS complex
    • タンパク質・ペプチド: Nicalin
    • タンパク質・ペプチド: BOS complex subunit NOMO2
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 147
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードmembrane protein biogenesis / membrane protein complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nodal signaling pathway / multi-pass transmembrane protein insertion into ER membrane / multi-pass translocon complex / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / protein localization to nuclear inner membrane / regulation of protein complex stability / regulation of signal transduction / regulation of protein-containing complex assembly / ribosome binding / carbohydrate binding ...negative regulation of nodal signaling pathway / multi-pass transmembrane protein insertion into ER membrane / multi-pass translocon complex / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / protein localization to nuclear inner membrane / regulation of protein complex stability / regulation of signal transduction / regulation of protein-containing complex assembly / ribosome binding / carbohydrate binding / nuclear membrane / protein stabilization / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / : / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / : / : / BOS complex subunit NOMO1-like, first beta sandwich domain / BOS complex subunit NOMO1-like, beta sandwich domain / BOS complex subunit NOMO1-like, second beta sandwich domain / NOMO Ig-like domain / NOMO C-terminal transthyretin-like domain / NOMO third transthyretin-like domain / NOMO fifth transthyretin-like domain / NOMO sixth transthyretin-like domain / NOMO eighth prealbumin-like domain / Nicalin / Transmembrane protein 147 / Predicted membrane protein (DUF2053) / Carboxypeptidase regulatory-like domain / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Carbohydrate-binding-like fold / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
BOS complex subunit NOMO2 / BOS complex subunit NCLN / BOS complex subunit TMEM147
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Nguyen VN / Tomaleri GP / Voorhees RM
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2 GM137412 米国
Heritage Medical Research Institute 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Role of a holo-insertase complex in the biogenesis of biophysically diverse ER membrane proteins.
著者: Katharine R Page / Vy N Nguyen / Tino Pleiner / Giovani Pinton Tomaleri / Maxine L Wang / Alina Guna / Masami Hazu / Ting-Yu Wang / Tsui-Fen Chou / Rebecca M Voorhees /
要旨: Mammalian membrane proteins perform essential physiologic functions that rely on their accurate insertion and folding at the endoplasmic reticulum (ER). Using forward and arrayed genetic screens, we ...Mammalian membrane proteins perform essential physiologic functions that rely on their accurate insertion and folding at the endoplasmic reticulum (ER). Using forward and arrayed genetic screens, we systematically studied the biogenesis of a panel of membrane proteins, including several G-protein-coupled receptors (GPCRs). We observed a central role for the insertase, the ER membrane protein complex (EMC), and developed a dual-guide approach to identify genetic modifiers of the EMC. We found that the back of Sec61 (BOS) complex, a component of the multipass translocon, was a physical and genetic interactor of the EMC. Functional and structural analysis of the EMC⋅BOS holocomplex showed that characteristics of a GPCR's soluble domain determine its biogenesis pathway. In contrast to prevailing models, no single insertase handles all substrates. We instead propose a unifying model for coordination between the EMC, the multipass translocon, and Sec61 for the biogenesis of diverse membrane proteins in human cells.
履歴
登録2024年6月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月21日-
マップ公開2024年8月21日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45294.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45294.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.112
最小 - 最大-0.5759834 - 1.0151747
平均 (標準偏差)-0.0000017234331 (±0.012070768)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 372.73602 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Original unsharpened map of truncated BOS complex

ファイルemd_45294_additional_1.map
注釈Original unsharpened map of truncated BOS complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45294_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45294_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human truncated BOS complex

全体名称: Human truncated BOS complex
要素
  • 複合体: Human truncated BOS complex
    • タンパク質・ペプチド: Nicalin
    • タンパク質・ペプチド: BOS complex subunit NOMO2
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 147
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Human truncated BOS complex

超分子名称: Human truncated BOS complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Human BOS complex of truncated NOMO (delta Ig 1-9), TMEM147, and NCLN
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Nicalin

分子名称: Nicalin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.047145 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLEEAGEVLE NMLKASCLPL GFIVFLPAVL LLVAPPLPAA DAAHEFTVYR MQQYDLQGQP YGTRNAVLNT EARTMAAEVL SRRCVLMRL LDFSYEQYQK ALRQSAGAVV IILPRAMAAV PQDVVRQFME IEPEMLAMET AVPVYFAVED EALLSIYKQT Q AASASQGS ...文字列:
MLEEAGEVLE NMLKASCLPL GFIVFLPAVL LLVAPPLPAA DAAHEFTVYR MQQYDLQGQP YGTRNAVLNT EARTMAAEVL SRRCVLMRL LDFSYEQYQK ALRQSAGAVV IILPRAMAAV PQDVVRQFME IEPEMLAMET AVPVYFAVED EALLSIYKQT Q AASASQGS ASAAEVLLRT ATANGFQMVT SGVQSKAVSD WLIASVEGRL TGLGGEDLPT IVIVAHYDAF GVAPWLSLGA DS NGSGVSV LLELARLFSR LYTYKRTHAA YNLLFFASGG GKFNYQGTKR WLEDNLDHTD SSLLQDNVAF VLCLDTVGRG SSL HLHVSK PPREGTLQHA FLRELETVAA HQFPEVRFSM VHKRINLAED VLAWEHERFA IRRLPAFTLS HLESHRDGQR SSIM DVRSR VDSKTLTRNT RIIAEALTRV IYNLTEKGTP PDMPVFTEQM QIQQEQLDSV MDWLTNQPRA AQLVDKDSTF LSTLE HHLS RYLKDVKQHH VKADKRDPEF VFYDQLKQVM NAYRVKPAVF DLLLAVGIAA YLGMAYVAVQ HFSLLYKTVQ RLLVKA KTQ

UniProtKB: BOS complex subunit NCLN

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分子 #2: BOS complex subunit NOMO2

分子名称: BOS complex subunit NOMO2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.388957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLVGQGAGLL GPAVVTAAVV LLLSGVGPAH GSEDIVYALA GVSFEIKAED DQPLPGVLLS LSGGLFRSNL LTQDNGILTF SNLSPGQYY FKPMMKEFRF EPSSQMIEVQ EGQNLKITIT GYRTAYSCYG TVSSLNGEPE QGVAMEAVGQ NDCSIYGEDT V TDEEGKFR ...文字列:
MLVGQGAGLL GPAVVTAAVV LLLSGVGPAH GSEDIVYALA GVSFEIKAED DQPLPGVLLS LSGGLFRSNL LTQDNGILTF SNLSPGQYY FKPMMKEFRF EPSSQMIEVQ EGQNLKITIT GYRTAYSCYG TVSSLNGEPE QGVAMEAVGQ NDCSIYGEDT V TDEEGKFR LRGLLPGCVY HVQLKAEGND HIERALPHHR VIEVGNNDID DVNIIVFRQI NQFDLSGNVI TSSEYLPTLW VK LYKSENL DNPIQTVSLG QSLFFHFPPL LRDGENYVVL LDSTLPRSQY DYILPQVSFT AVGYHKHITL IFNPTRKLPE QDI AQGSYI ALPLTLLVLL AGYNHDKLIP LLLQLTSRLQ GVGALGQAAS DNSGPEDAKR QAKKQKTRRT

UniProtKB: BOS complex subunit NOMO2, BOS complex subunit NOMO2

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分子 #3: Transmembrane protein 147

分子名称: Transmembrane protein 147 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.279848 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTLFHFGNCF ALAYFPYFIT YKCSGLSEYN AFWKCVQAGV TYLFVQLCKM LFLATFFPTW EGGIYDFIGE FMKASVDVAD LIGLNLVMS RNAGKGEYKI MVAALGWATA ELIMSRCIPL WVGARGIEFD WKYIQMSIDS NISLVHYIVA SAQVWMITRY D LYHTFRPA ...文字列:
MTLFHFGNCF ALAYFPYFIT YKCSGLSEYN AFWKCVQAGV TYLFVQLCKM LFLATFFPTW EGGIYDFIGE FMKASVDVAD LIGLNLVMS RNAGKGEYKI MVAALGWATA ELIMSRCIPL WVGARGIEFD WKYIQMSIDS NISLVHYIVA SAQVWMITRY D LYHTFRPA VLLLMFLSVY KAFVMETFVH LCSLGSWAAL LARAVVTGLL ALSTLALYVA VVNVHS

UniProtKB: BOS complex subunit TMEM147

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
50.0 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
200.0 mMsodium chlorideNaCl
2.0 mMmagnesium acetate
1.0 mMdithiothreitol
0.0105 % (w/v)glyco-diosgenin
0.005 % (w/v)3-([3-Cholamidopropyl]dimethylammonio)-2-hydroxy-1-propanesulfonate
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Sample solubilized and purified in GDN.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15929 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3) / 使用した粒子像数: 115841
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

69v3

chain_id: A, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

jpe7

chain_id: B, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

bvk8

chain_id: C, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-9c7u:
Structure of the human truncated BOS complex in GDN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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