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- PDB-9c50: Replacement of a single residue changes the primary specificity o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c50
タイトルReplacement of a single residue changes the primary specificity of thrombin
要素
  • FPF
  • Thrombin A-chain
  • Thrombin B-chain
キーワードBLOOD CLOTTING / coagulation / Thrombin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dei Rossi, A. / Deavila, S. / Mohammed, B.M. / Korolev, S. / Di Cera, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL049413 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL139554 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL147821 米国
引用ジャーナル: J.Thromb.Haemost. / 年: 2025
タイトル: Replacement of a single residue changes the primary specificity of thrombin.
著者: Dei Rossi, A. / Deavila, S. / Mohammed, B.M. / Korolev, S. / Di Cera, E.
履歴
登録2024年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin A-chain
B: Thrombin B-chain
C: Thrombin A-chain
D: Thrombin B-chain
E: FPF
F: FPF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9738
ポリマ－71,9276
非ポリマー462
水2,180121
1
A: Thrombin A-chain
B: Thrombin B-chain
E: FPF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9874
ポリマ－35,9643
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Thrombin A-chain
D: Thrombin B-chain
F: FPF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9874
ポリマ－35,9643
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.150, 76.732, 89.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin A-chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 細胞株 (発現宿主): BHK / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 Thrombin B-chain


分子量: 31425.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Thrombin B-Chain + C-terminus HPC4 tag (YLEDQVDPRLIDGK)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 細胞株 (発現宿主): BHK / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質・ペプチド FPF


分子量: 441.950 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.64 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M succinic acid, 15% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2024年5月14日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 27672 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 0.9 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 75189
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.49-2.532.70.67713660.7130.9120.4620.8220.79395.6
2.53-2.582.70.58613370.7650.9310.4010.7130.78294.3
2.58-2.632.70.58313770.7750.9350.3970.7080.80195.6
2.63-2.682.70.49213480.8120.9470.3340.5970.97795.4
2.68-2.742.70.46213700.8460.9570.3160.5610.86995.3
2.74-2.82.80.36813540.8840.9690.2470.4440.82495.6
2.8-2.872.70.34513730.9020.9740.2330.4180.86595.9
2.87-2.952.70.28613750.9230.980.1940.3470.85896.5
2.95-3.042.70.24713750.9460.9860.1660.2990.85496.2
3.04-3.142.70.21813630.9640.9910.1460.2630.85696.3
3.14-3.252.70.17813860.9710.9930.1190.2150.95396.8
3.25-3.382.70.13713850.9750.9940.0920.1660.94296.9
3.38-3.532.70.11713880.980.9950.0780.1411.21996.9
3.53-3.722.70.09413800.9820.9950.0630.1141.497
3.72-3.952.70.07714280.990.9970.0520.0931.27398
3.95-4.262.70.05514110.9960.9990.0370.0660.95597.7
4.26-4.692.70.04114200.9960.9990.0280.0490.80598.3
4.69-5.362.70.03814090.9970.9990.0260.0460.74498
5.36-6.752.70.04214220.9950.9990.0290.0510.68197.7
6.75-502.70.02614050.99810.0180.0320.54894

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5127精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→30.85 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 1292 5.08 %
Rwork0.1901 --
obs0.1929 25437 89.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4560 0 62 122 4744
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1836387
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.03645
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013820
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60.3806860.24941650X-RAY DIFFRACTION56
2.6-2.720.29331370.24642368X-RAY DIFFRACTION79
2.72-2.860.31381510.24472686X-RAY DIFFRACTION92
2.86-3.040.30561580.25032847X-RAY DIFFRACTION96
3.04-3.280.31961560.2342881X-RAY DIFFRACTION96
3.28-3.60.25451410.2012900X-RAY DIFFRACTION97
3.6-4.120.2211720.17542902X-RAY DIFFRACTION98
4.13-5.190.18031600.1372929X-RAY DIFFRACTION98
5.19-30.850.21511310.16882982X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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