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- PDB-9c2d: Bacteriophage Sf14 Capsid Icosahedral reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c2d
タイトルBacteriophage Sf14 Capsid Icosahedral reconstruction
要素
  • Major capsid protein
  • Structural protein
  • Tail protein
キーワードVIRUS / Sf14
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative tail protein / Major capsid protein / Putative structural protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella phage Sf14 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Subramanian, S. / Kerns, H.R. / Braverman, S.G. / Doore, S.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI170608 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116789 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: The structure of Shigella virus Sf14 reveals the presence of two decoration proteins and two long tail fibers.
著者: Sundharraman Subramanian / Hailey R Kerns / Samantha G Braverman / Sarah M Doore /
要旨: Bacteriophage Sf14 infects the human pathogen Shigella flexneri. A previous low-resolution structure suggested the presence of a decoration protein on its T = 9 icosahedral capsid. Here, we ...Bacteriophage Sf14 infects the human pathogen Shigella flexneri. A previous low-resolution structure suggested the presence of a decoration protein on its T = 9 icosahedral capsid. Here, we determined high-resolution structures of the Sf14 capsid and neck, along with a moderate-resolution structure of the whole Sf14 tail and baseplate. These structures indicate the capsid has not one, but two different types of decoration proteins: a trimeric β-tulip lattice that covers the entire capsid and a set of Hoc-like proteins that bind preferentially to hexamers at the quasi-3-fold axes of symmetry. The neck also contains two sets of whiskers oriented in opposite directions, and the tail has two types of long tail fibers which may bind different receptors. Based on homology and phylogenetic analysis, Sf14 may be the product of multiple horizontal gene transfer events. The structures presented here can be used to investigate further hypotheses of phage structure-function relationships and structural diversity.
履歴
登録2024年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Structural protein
K: Structural protein
L: Structural protein
M: Structural protein
N: Structural protein
O: Structural protein
P: Structural protein
Q: Structural protein
R: Structural protein
S: Tail protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,87019
ポリマ－535,87019
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Structural protein
K: Structural protein
L: Structural protein
M: Structural protein
N: Structural protein
O: Structural protein
P: Structural protein
Q: Structural protein
R: Structural protein
S: Tail protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,152,1941140
ポリマ－32,152,1941140
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein


分子量: 41595.992 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Shigella phage Sf14 (ファージ) / 遺伝子: Sf14_gp34
発現宿主: Shigella flexneri Y (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: A0A2K9VK95
#2: タンパク質
Structural protein


分子量: 13574.381 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Shigella phage Sf14 (ファージ) / 遺伝子: Sf14_gp33
発現宿主: Shigella flexneri Y (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: A0A2K9VKC2
#3: タンパク質 Tail protein


分子量: 39336.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Shigella phage Sf14 (ファージ) / 遺伝子: Sf14_gp20
発現宿主: Shigella flexneri Y (フレクスナー赤痢菌)
参照: UniProt: A0A2K9VK81
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Shigella phage Sf14 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Shigella phage Sf14 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Shigella flexneri Y (フレクスナー赤痢菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Shigella flexneri Y
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
210 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 33 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42269 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00336351
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50349194
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0174916
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0425465
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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