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- PDB-9c0q: Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermoph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c0q
タイトルCarbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger
要素
  • Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
  • Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / CO-dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


methanogenesis, from acetate / anaerobic carbon monoxide dehydrogenase / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / hydroxylamine reductase activity / acetyl-CoA metabolic process / nickel cation binding / peroxidase activity / response to hydrogen peroxide / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site ...Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster / IRON/SULFUR CLUSTER / Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2 / Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina thermophila (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Biester, A. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM126982 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Capturing a methanogenic carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex via cryogenic electron microscopy.
著者: Alison Biester / David A Grahame / Catherine L Drennan /
要旨: Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A- ...Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A-cluster within the enzyme acetyl-CoA synthase (ACS) to carbon monoxide (CO) and a methyl group (CH). The methyl group ultimately forms the greenhouse gas methane, whereas CO is converted to the greenhouse gas carbon dioxide (CO) by a Ni-Fe-S-containing C-cluster within the enzyme carbon monoxide dehydrogenase (CODH). Although structures have been solved of CODH/ACS from acetogens, which use these enzymes to make acetate from CO, no structure of a CODH/ACS from a methanogen has been reported. In this work, we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a methanogenic CODH and CODH/ACS from (CODH/ACS). We find that the N-terminal domain of acetogenic ACS, which is missing in all methanogens, is replaced by a domain of CODH. This CODH domain provides a channel for CO to travel between the two catalytic Ni-Fe-S clusters. It generates the binding surface for ACS and creates a remarkably similar CO alcove above the A-cluster using residues from CODH rather than ACS. Comparison of our CODH/ACS structure with our CODH structure reveals a molecular mechanism to restrict gas flow from the CO channel when ACS departs, preventing CO escape into the cell. Overall, these long-awaited structures of a methanogenic CODH/ACS reveal striking functional similarities to their acetogenic counterparts despite a substantial difference in domain organization.
履歴
登録2024年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
B: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
C: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
D: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,16913
ポリマ－212,8864
非ポリマー3,2829
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2 / ACDS complex subunit alpha 2 / ACDS complex carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha 2 / ACDS ...ACDS complex subunit alpha 2 / ACDS complex carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha 2 / ACDS CODH subunit alpha 2


分子量: 87855.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina thermophila (古細菌)
参照: UniProt: Q9C4Z4, anaerobic carbon monoxide dehydrogenase
#2: タンパク質 Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2 / ACDS complex subunit epsilon 2 / ACDS complex carbon monoxide dehydrogenase subunit epsilon 2 / ...ACDS complex subunit epsilon 2 / ACDS complex carbon monoxide dehydrogenase subunit epsilon 2 / ACDS CODH subunit epsilon 2


分子量: 18587.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina thermophila (古細菌) / 参照: UniProt: Q9C4Z3
#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-RQM / Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster


分子量: 410.333 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4NiS4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex / タイプ: COMPLEX
詳細: Carbon monoxide dehydrogenase heterotetramer, alpha and epsilon subunits
Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.212 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Methanosarcina thermophila (古細菌)
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMMOPSC7H15NO4S1
225 mMSodium sulfateNa2SO41
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 54.53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.2粒子像選択
2EPU画像取得
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティング
8PHENIX1.21.1_5286モデルフィッティング
9Coot0.9.8.92モデルフィッティング
11PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
12cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
13RELION4最終オイラー角割当
14RELION4分類
15RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 852015
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99894 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 90.5204 / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
詳細: Initial model was generated using AlphaFold, fit to the map using ChimeraX, followed by rigid body fitting in phenix, and finally iterative real space refinement in coot and phenix.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314566
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55619790
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.7272072
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422210
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042540

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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