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- EMDB-45089: Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermoph... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45089
タイトルCarbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger
マップデータCarbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger
試料
  • 複合体: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster
キーワードCO-dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methanogenesis, from acetate / anaerobic carbon monoxide dehydrogenase / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / hydroxylamine reductase activity / acetyl-CoA metabolic process / nickel cation binding / peroxidase activity / response to hydrogen peroxide / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site ...Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / CO dehydrogenase beta subunit/acetyl-CoA synthase epsilon subunit / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2 / Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina thermophila (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Biester A / Drennan CL
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM126982 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Capturing a methanogenic carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex via cryogenic electron microscopy.
著者: Alison Biester / David A Grahame / Catherine L Drennan /
要旨: Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A- ...Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A-cluster within the enzyme acetyl-CoA synthase (ACS) to carbon monoxide (CO) and a methyl group (CH). The methyl group ultimately forms the greenhouse gas methane, whereas CO is converted to the greenhouse gas carbon dioxide (CO) by a Ni-Fe-S-containing C-cluster within the enzyme carbon monoxide dehydrogenase (CODH). Although structures have been solved of CODH/ACS from acetogens, which use these enzymes to make acetate from CO, no structure of a CODH/ACS from a methanogen has been reported. In this work, we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a methanogenic CODH and CODH/ACS from (CODH/ACS). We find that the N-terminal domain of acetogenic ACS, which is missing in all methanogens, is replaced by a domain of CODH. This CODH domain provides a channel for CO to travel between the two catalytic Ni-Fe-S clusters. It generates the binding surface for ACS and creates a remarkably similar CO alcove above the A-cluster using residues from CODH rather than ACS. Comparison of our CODH/ACS structure with our CODH structure reveals a molecular mechanism to restrict gas flow from the CO channel when ACS departs, preventing CO escape into the cell. Overall, these long-awaited structures of a methanogenic CODH/ACS reveal striking functional similarities to their acetogenic counterparts despite a substantial difference in domain organization.
履歴
登録2024年5月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45089.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45089.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.52 Å		1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.52 Å		1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.17 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.06221519 - 0.115235634
平均 (標準偏差)0.00008362067 (±0.00228441)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 299.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45089_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_45089_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_45089_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex

全体名称: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex
要素
  • 複合体: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

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超分子 #1: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex

超分子名称: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Carbon monoxide dehydrogenase heterotetramer, alpha and epsilon subunits
由来(天然)生物種: Methanosarcina thermophila (古細菌)
分子量理論値: 212 KDa

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分子 #1: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2

分子名称: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: anaerobic carbon monoxide dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanosarcina thermophila (古細菌)
分子量理論値: 87.855852 KDa
配列文字列: MSKLTTGSFS IEDLESVQIT INNIVGAAKE AAEKAEEELG PMGPTPFPTA ATVRDWSFTL FDRYEPVYTP MCDQCCYCTF GPCNLEGNR RGACGLDMKG QAAREFFLRC ITGCACHSAH GRHLLDHIIS IFGEDMPINM GASNVIAPNI QLITGRQPKT L GDLKPIME ...文字列:
MSKLTTGSFS IEDLESVQIT INNIVGAAKE AAEKAEEELG PMGPTPFPTA ATVRDWSFTL FDRYEPVYTP MCDQCCYCTF GPCNLEGNR RGACGLDMKG QAAREFFLRC ITGCACHSAH GRHLLDHIIS IFGEDMPINM GASNVIAPNI QLITGRQPKT L GDLKPIME YVEEELGQLL ATVHAGQEGA AIDYDNKAML AGILDHVGME VSDIAQVTAL GFPKSDPEAP LVEVGMGTLD AS KPVIIAI GHNVAGVTYI MDYMEDNNLT DKMEIGGLCC TAFDMTRYKR EDRKPPYAKI VGTISKELKV VRSGIPDVIV IDE QCVRAD LVEEGKKLKI PVIASNEKVM YGLPDRTNDD VDAIIEDIKT GKIPGCVMLD YEKLGELVPR LAMEMAPLRE GISA IPSDE EMASLVAKCV ACGECALACP EELDIPDAIQ AAKEGDFTAL DFLHDLCVGC RRCEQVCNKE IPILSVIDKA AQKAI AEEK GLVRAGRGQV SDAEIRAEGL NLVMGTTPGV IAIIGCANYP AGSKDVYRIA EEFLNRNYIV AVSGCSAMDI GMYKDA DGK TLYERFPGRF ERGNILNTGS CVSNSHISGT CHKVAAIFAG RNLSGNLAEI ADYTLNRVGA VGLAWGAYSQ KAAAIGT GC NMYGIPAVLG PHSGKYRRAL IAKTYDENKW KVYDSRNGSE LDIPPSPEFL ITTAETWQEA CVLLAKNCIR PSDNNMGR S IKLTHWIELS EKYLGVLPED WWKFVRHEAD LPLSRREELL KKLETEHGWE IDWKKKKIIS GPKIKFDVSS QPTNLKRLC KEA

UniProtKB: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit alpha 2

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分子 #2: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2

分子名称: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanosarcina thermophila (古細菌)
分子量理論値: 18.587375 KDa
配列文字列:
MVDTTKNTKL FTSYGVKTSK AITTEVAAKL ISKAKRPLFV VGTGVLDPEL LDRAVKIAKA KNIPIAATGS SMPGFVDKDV NAKYINLHQ LGFYLTDPDW PGLDGNGNYD TIILLGHKKY YINQVLSAVK NFSDVKSISI DRNYIQNATM SFGNLSKADH I AALDEVID LL

UniProtKB: Acetyl-CoA decarbonylase/synthase complex subunit epsilon 2

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分子 #3: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #4: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

分子名称: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: RQM
分子量理論値: 410.333 Da
Chemical component information

ChemComp-RQM:
Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC7H15NO4SMOPS
25.0 mMNa2SO4Sodium sulfate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 54.53 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 852015
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio reconstruction
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 99894
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 35319 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
ソフトウェア名称: Coot (ver. 0.9.8.92)
詳細Initial model was generated using AlphaFold, fit to the map using ChimeraX, followed by rigid body fitting in phenix, and finally iterative real space refinement in coot and phenix.
精密化空間: REAL / 温度因子: 90.5204 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9c0q:
Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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