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- PDB-9bwr: X-ray Counterpart to the Neutron Structure of Reduced Tyr34Phe MnSOD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bwr
タイトルX-ray Counterpart to the Neutron Structure of Reduced Tyr34Phe MnSOD
要素Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / MnSOD / SOD2 / PCET
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion / response to superoxide / response to manganese ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / response to zinc ion / superoxide metabolic process / response to isolation stress / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of fat cell differentiation / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / response to immobilization stress / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to ethanol / hemopoiesis / mitochondrial nucleoid / response to electrical stimulus / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / response to cadmium ion / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / neuron development / response to axon injury / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / release of cytochrome c from mitochondria / response to activity / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / response to gamma radiation / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / liver development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / oxygen binding / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / PHOSPHATE ION / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. ...Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. / Myles, D.A.A. / Kroll, T. / Borgstahl, G.E.O.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM145647 米国
National Aeronautics and Space Administration (NASA, United States)44-0307-1021-201 米国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The role of Tyr34 in proton coupled electron transfer and product inhibition of manganese superoxide dismutase.
著者: Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Lovelace, J.J. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. / Myles, D.A.A. / Kroll, T. / Borgstahl, G.E.O.
履歴
登録2024年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0367
ポリマ－44,6972
非ポリマー3395
水14,088782
1
A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,07114
ポリマ－89,3934
非ポリマー67810
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area9950 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area32020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.086, 78.086, 235.188
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-358-

HOH

21A-467-

HOH

31A-549-

HOH

41A-680-

HOH

51A-689-

HOH

61B-331-

HOH

71B-656-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 0 - 198 / Label seq-ID: 1 - 199

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.992485611505, 0.0166901147412, -0.121217783451), (0.00787471143769, -0.979887958585, -0.199393022796), (-0.122107738799, -0.198849261225, 0.972393269946)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.992485611505, 0.0166901147412, -0.121217783451), (0.00787471143769, -0.979887958585, -0.199393022796), (-0.122107738799, -0.198849261225, 0.972393269946)
ベクター: 71.566388265, 74.0237382294, 12.0750291942)

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial


分子量: 22348.307 Da / 分子数: 2 / 変異: Y34F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 782 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8 M Potassium Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2023年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 65175 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 12.25 Å2 / CC1/2: 0.847 / Rpim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Num. unique obs: 2426 / CC1/2: 0.578 / Rpim(I) all: 0.411

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→31.05 Å / SU ML: 0.1514 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.0945
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2101 3751 3.52 %
Rwork0.1885 102728 -
obs0.1893 56759 82.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→31.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3160 0 13 782 3955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00333260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63854426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671454
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8971170
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.624631064064 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.520.2847440.30481256X-RAY DIFFRACTION27.47
1.52-1.540.322670.25651819X-RAY DIFFRACTION39.66
1.54-1.560.2955790.25992135X-RAY DIFFRACTION46.6
1.56-1.580.2573880.25142427X-RAY DIFFRACTION53.17
1.58-1.610.2577990.23972705X-RAY DIFFRACTION58.69
1.61-1.630.25751110.23823034X-RAY DIFFRACTION65.74
1.63-1.660.29411190.24223288X-RAY DIFFRACTION72.04
1.66-1.690.25941330.23573565X-RAY DIFFRACTION77.92
1.69-1.720.24361390.23413761X-RAY DIFFRACTION82.07
1.72-1.750.29341380.23043938X-RAY DIFFRACTION85.7
1.75-1.790.25711550.2234087X-RAY DIFFRACTION89.14
1.79-1.820.24191550.22244212X-RAY DIFFRACTION91.57
1.82-1.870.24271560.21664251X-RAY DIFFRACTION92.76
1.87-1.910.24941560.20714323X-RAY DIFFRACTION93.98
1.91-1.970.22241610.21474354X-RAY DIFFRACTION94.89
1.97-2.020.20561550.19334392X-RAY DIFFRACTION95.63
2.02-2.090.24321620.18514431X-RAY DIFFRACTION96.27
2.09-2.160.21781620.17564452X-RAY DIFFRACTION97.44
2.16-2.250.21011590.17434495X-RAY DIFFRACTION97.63
2.25-2.350.19061630.17144522X-RAY DIFFRACTION98.12
2.35-2.480.20381690.17714508X-RAY DIFFRACTION98.69
2.48-2.630.17651660.18034560X-RAY DIFFRACTION99.08
2.63-2.830.19341650.18844518X-RAY DIFFRACTION98.67
2.83-3.120.20441680.18314544X-RAY DIFFRACTION98.7
3.12-3.570.1831570.16064455X-RAY DIFFRACTION96.59
3.57-4.50.17141610.15374298X-RAY DIFFRACTION94.01
4.5-31.050.18511640.18514398X-RAY DIFFRACTION95.7
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.92396035861-0.0753683326290.1006378225790.8186242221170.2210516768410.640179635676-0.00252648885708-0.00610535732728-0.02264241549860.00826489947977-0.01249412977840.0243261809844-0.05124430824130.006364022801260.001516779633970.0454677126707-0.009538887093290.0002300099787720.06180416641580.007679060780430.03109594097649.861765996531.691412058891.2462999222
20.715265774128-0.0828758067447-0.02078433564190.438562991904-0.2572838500790.369815110104-0.0002284871884730.0435634489081-0.0760322077390.02025931015690.0165835027681-0.03578365903110.05245803160220.00981793588407-0.01758324200760.06776909483750.00874493978095-0.03086858611250.114580259594-0.05623204343910.092795173546311.548117182125.170560707988.4108314109
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth seq-ID: 0 - 198 / Label seq-ID: 1 - 199

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11(chain 'A' and resid 0 through 198)AA
22(chain 'B' and resid 0 through 198)BC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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