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万見
- PDB-9bwm: Neutron Structure of Oxidized Tyr34Phe MnSOD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bwm
タイトルNeutron Structure of Oxidized Tyr34Phe MnSOD
要素Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / MnSOD / SOD2 / PCET
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion / response to superoxide / response to manganese ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / response to zinc ion / superoxide metabolic process / response to isolation stress / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of fat cell differentiation / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / response to immobilization stress / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to ethanol / hemopoiesis / mitochondrial nucleoid / response to electrical stimulus / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / neuron development / response to axon injury / response to cadmium ion / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / regulation of mitochondrial membrane potential / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / release of cytochrome c from mitochondria / response to activity / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / response to gamma radiation / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / liver development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / oxygen binding / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法中性子回折 / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. ...Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. / Myles, D.A.A. / Kroll, T. / Borgstahl, G.E.O.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM145647 米国
National Aeronautics and Space Administration (NASA, United States)44-0307-1021-201 米国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The role of Tyr34 in proton coupled electron transfer and product inhibition of manganese superoxide dismutase.
著者: Azadmanesh, J. / Slobodnik, K. / Struble, L.R. / Lovelace, J.J. / Cone, E.A. / Dasgupta, M. / Lutz, W.E. / Kumar, S. / Natarajan, A. / Coates, L. / Weiss, K.L. / Myles, D.A.A. / Kroll, T. / Borgstahl, G.E.O.
履歴
登録2024年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8064
ポリマ－44,6972
非ポリマー1102
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area18550 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.285, 79.285, 240.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 0 - 198 / Label seq-ID: 1 - 199

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.99106201254, 0.0158568046513, -0.132456215579), (0.0152465927634, -0.97294054842, -0.230552012894), (-0.132527841257, -0.230510847872, 0.964002655756)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99106201254, 0.0158568046513, -0.132456215579), (0.0152465927634, -0.97294054842, -0.230552012894), (-0.132527841257, -0.230510847872, 0.964002655756)
ベクター: 72.8795397293, 78.578850518, 14.2227505976)

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial


分子量: 22348.307 Da / 分子数: 2 / 変異: Y34F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: counter-diffusion
詳細: Crystals were grown with capillary counter-diffusion setups in microgravity. Protein was at 23 mg/ml while the precipitating agent was 4 M potassium phosphate pH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SPALLATION SOURCE / サイト: ORNL Spallation Neutron Source / ビームライン: MANDI / 波長: 2-4
検出器タイプ: ORNL ANGER CAMERA / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2020年1月6日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
121
241
反射解像度: 2.28→14.39 Å / Num. obs: 20703 / % possible obs: 97.78 % / 冗長度: 7.79 % / Biso Wilson estimate: 19.92 Å2 / CC1/2: 0.953 / Rpim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / Num. unique obs: 1819 / CC1/2: 0.476 / Rpim(I) all: 0.127

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解析

精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.28→14.39 Å / SU ML: 0.302 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.29 / 位相誤差: 21.7497
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2748 2000 9.66 %
Rwork0.2422 18703 -
obs0.2454 20703 97.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.45 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.00116805
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.504912202
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0358454
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021208
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.55831910
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.520278119884 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.28-2.340.2891200.30641125NEUTRON DIFFRACTION84.69
2.34-2.40.36971390.31821304NEUTRON DIFFRACTION97.76
2.4-2.470.34991400.30881305NEUTRON DIFFRACTION98.03
2.47-2.550.32951400.30651305NEUTRON DIFFRACTION97.9
2.55-2.640.30081410.2961323NEUTRON DIFFRACTION98.19
2.64-2.750.33461420.27721322NEUTRON DIFFRACTION99.12
2.75-2.870.29791410.27911324NEUTRON DIFFRACTION99.46
2.87-3.020.31611430.26761341NEUTRON DIFFRACTION99.46
3.02-3.210.28471450.24881350NEUTRON DIFFRACTION99.73
3.21-3.450.28321470.22351371NEUTRON DIFFRACTION99.67
3.45-3.80.24461480.20441379NEUTRON DIFFRACTION100
3.8-4.330.21451470.17631383NEUTRON DIFFRACTION99.93
4.33-5.410.1791510.17711417NEUTRON DIFFRACTION99.68
5.41-14.390.28441560.23191454NEUTRON DIFFRACTION95.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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