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万見
- PDB-9bpi: C-terminus truncated (last two residues) mutant of Human light ch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bpi
タイトルC-terminus truncated (last two residues) mutant of Human light chain ferritin reacted with Ferrous salt(3 Fe2+ per ferritin subunit) . Reconstruction of particles with one nanoparticle
要素Ferritin light chain
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Iron oxide binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / autolysosome / ferric iron binding / autophagosome / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / azurophil granule lumen / iron ion transport ...ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / autolysosome / ferric iron binding / autophagosome / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / azurophil granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin light chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Sen, S. / Nannenga, B.L. / Williams, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1942084 米国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2025
タイトル: Observation of the Protein-Inorganic Interface of Ferritin by Cryo-Electron Microscopy.
著者: Sagnik Sen / Amar Thaker / Alison Haymaker / Dewight Williams / Po-Lin Chiu / Brent L Nannenga /
要旨: Visualizing the structure of the protein-inorganic interface is critically important for a more complete understanding of biomineralization. Unfortunately, there are limited approaches for the direct ...Visualizing the structure of the protein-inorganic interface is critically important for a more complete understanding of biomineralization. Unfortunately, there are limited approaches for the direct and detailed study of biomolecules that interact with inorganic materials. Here, we use single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to study the protein-nanoparticle (NP) interactions of human light chain ferritin and visualize the high-resolution details of the protein-inorganic interface. In this work, we determined the 2.85 Å structure of human light chain ferritin bound to its native iron oxide NP substrate. The resulting cryo-EM maps confirmed and enhanced previously proposed interactions of the protein with the material along the B-helix and revealed new interaction at the C-terminus of light chain ferritin. This work sheds new light on the mechanisms of ferritin biomineralization and further demonstrates the application of cryo-EM for the study of protein-inorganic systems.
履歴
登録2024年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferritin light chain
B: Ferritin light chain
C: Ferritin light chain
D: Ferritin light chain
E: Ferritin light chain
F: Ferritin light chain
G: Ferritin light chain
H: Ferritin light chain
I: Ferritin light chain
J: Ferritin light chain
K: Ferritin light chain
L: Ferritin light chain
M: Ferritin light chain
N: Ferritin light chain
O: Ferritin light chain
P: Ferritin light chain
Q: Ferritin light chain
R: Ferritin light chain
S: Ferritin light chain
T: Ferritin light chain
U: Ferritin light chain
V: Ferritin light chain
W: Ferritin light chain
X: Ferritin light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)478,02024
ポリマ－478,02024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Ferritin light chain / Ferritin L subunit


分子量: 19917.486 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02792
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Light Chain Ferritin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: .474 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm
撮影電子線照射量: 9.58 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85039 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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