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- PDB-9blu: Structure of the human mitochondrial Hsp70 (mortalin; R126W mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9blu
タイトルStructure of the human mitochondrial Hsp70 (mortalin; R126W mutant) missing SBD-a lid bound to nucleotide exchange factor GrpEL1 (Y173A mutant)
要素
  • GrpE protein homolog 1, mitochondrial
  • Stress-70 protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Hsp70 / nucleotide exchange factor / mitochondria / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


PAM complex, Tim23 associated import motor / negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly ...PAM complex, Tim23 associated import motor / negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / Complex I biogenesis / calcium import into the mitochondrion / Mitochondrial protein import / iron-sulfur cluster assembly / protein import into mitochondrial matrix / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / mitochondrial nucleoid / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / intracellular protein transport / ATP-dependent protein folding chaperone / regulation of erythrocyte differentiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GrpE nucleotide exchange factor / GrpE nucleotide exchange factor, head / GrpE nucleotide exchange factor, coiled-coil / GrpE / grpE protein signature. / Chaperone DnaK / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...GrpE nucleotide exchange factor / GrpE nucleotide exchange factor, head / GrpE nucleotide exchange factor, coiled-coil / GrpE / grpE protein signature. / Chaperone DnaK / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Stress-70 protein, mitochondrial / GrpE protein homolog 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Morizono, M.A. / McGuire, K.L. / Birouty, N.I. / Herzik Jr., M.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM138206-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM139795-03 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into GrpEL1-mediated nucleotide and substrate release of human mitochondrial Hsp70.
著者: Marc A Morizono / Kelly L McGuire / Natalie I Birouty / Mark A Herzik /
要旨: Maintenance of protein homeostasis is necessary for cell viability and depends on a complex network of chaperones and co-chaperones, including the heat-shock protein 70 (Hsp70) system. In human ...Maintenance of protein homeostasis is necessary for cell viability and depends on a complex network of chaperones and co-chaperones, including the heat-shock protein 70 (Hsp70) system. In human mitochondria, mitochondrial Hsp70 (mortalin) and the nucleotide exchange factor (GrpEL1) work synergistically to stabilize proteins, assemble protein complexes, and facilitate protein import. However, our understanding of the molecular mechanisms guiding these processes is hampered by limited structural information. To elucidate these mechanistic details, we used cryoEM to determine structures of full-length human mortalin-GrpEL1 complexes in previously unobserved states. Our structures and molecular dynamics simulations allow us to delineate specific roles for mortalin-GrpEL1 interfaces and to identify steps in GrpEL1-mediated nucleotide and substrate release by mortalin. Subsequent analyses reveal conserved mechanisms across bacteria and mammals and facilitate a complete understanding of sequential nucleotide and substrate release for the Hsp70 chaperone system.
履歴
登録2024年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stress-70 protein, mitochondrial
B: GrpE protein homolog 1, mitochondrial
C: GrpE protein homolog 1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4123
ポリマ－91,4123
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Stress-70 protein, mitochondrial / 75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Mortalin / MOT / Peptide- ...75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Mortalin / MOT / Peptide-binding protein 74 / PBP74


分子量: 55239.664 Da / 分子数: 1 / 変異: R126W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA9, GRP75, HSPA9B, mt-HSP70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38646
#2: タンパク質 GrpE protein homolog 1, mitochondrial / HMGE / Mt-GrpE#1


分子量: 18085.934 Da / 分子数: 2 / 変異: Y173A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRPEL1, GREPEL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HAV7
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mortalin(R126W)-GrpEL1(Y173A) without SBD-a lid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris pH 8, 100mM NaCl, 0.5mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris BufferC4H11NO31
2100 mMSodium chlorideNaCl1
30.5 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineC9H15O6P1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Custom manual plunger. Greater than 95% humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 123 K / 最低温度: 93 K
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 3669
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3.0粒子像選択
2EPU4.4.1画像取得
4cryoSPARC4.3.1CTF補正
7PHENIX1.21モデルフィッティング
9cryoSPARC4.3.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.3.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.3.1分類
12cryoSPARC4.3.1３次元再構成
13PHENIX1.21モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2091743
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54402 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 85.7 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: Model from mortalin-GrpEL1(WT) / Source name: Other / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036467
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4428733
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.621887
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041022
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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