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- PDB-9blh: Crystal structure of calcium/calmodulin-dependent protein kinase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9blh
タイトルCrystal structure of calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta complexed with ribociclib
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / KINASE / PROTEIN KINASE / PHOSPHORYLATION / CALCIUM/CALMODULIN / CYTOSOLIC / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX / RIBOCICLIB / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / : / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction ...regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / : / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / cardiac muscle cell contraction / sodium channel inhibitor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / relaxation of cardiac muscle / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of heart contraction / regulation of cardiac muscle cell action potential / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / HSF1-dependent transactivation / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-threonine phosphorylation / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / cellular response to calcium ion / regulation of cell growth / RAF activation / sarcolemma / long-term synaptic potentiation / Interferon gamma signaling / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / peptidyl-serine phosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / protein autophosphorylation / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6ZZ / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Majumdar, A. / Tagliabracci, V.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2GM137419 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM147532 米国
Robert A. Welch FoundationI-1911 米国
Robert A. Welch FoundationI-1704 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Bacterial ubiquitin ligase engineered for small molecule and protein target identification
著者: Ye, J.S. / Majumdar, A. / Park, B.C. / Black, M.H. / Hsieh, T.-S. / Osinski, A. / Servage, K.A. / Kulkarni, K. / Naidoo, J. / Alto, N.M. / Stratton, M.M. / Ready, J.M. / Pawlowski, K. / ...著者: Ye, J.S. / Majumdar, A. / Park, B.C. / Black, M.H. / Hsieh, T.-S. / Osinski, A. / Servage, K.A. / Kulkarni, K. / Naidoo, J. / Alto, N.M. / Stratton, M.M. / Ready, J.M. / Pawlowski, K. / Tomchick, D.R. / Tagliabracci, V.
履歴
登録2024年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2344
ポリマ－68,3652
非ポリマー8692
水1,31573
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6172
ポリマ－34,1821
非ポリマー4351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6172
ポリマ－34,1821
非ポリマー4351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.322, 82.817, 172.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta / CaM kinase II subunit delta / CaMK-II subunit delta


分子量: 34182.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2D, CAMKD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13557, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-6ZZ / 7-cyclopentyl-N,N-dimethyl-2-{[5-(piperazin-1-yl)pyridin-2-yl]amino}-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidine-6-carboxamide / Ribociclib / リボシクリブ


分子量: 434.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H30N8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M CaCl2, 0.15 M NaCl, 12% (w/v) PEG 3350, 0.7 mM ribociclib and 35% (w/v) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 28133 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 32.76 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 0.918 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 193322
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.35-2.394.90.79111680.7420.9230.3570.8720.84482.6
2.39-2.435.30.71513220.7640.9310.3110.7830.86292.4
2.43-2.485.70.68413260.8480.9580.2920.7460.8397.4
2.48-2.536.20.61913890.8890.970.2540.6710.82999.3
2.53-2.596.60.5614270.9150.9780.2270.6060.84699.3
2.59-2.656.60.51413600.9320.9820.210.5560.87999.9
2.65-2.716.20.44214250.930.9820.1890.4820.89699.8
2.71-2.797.50.3414000.970.9920.130.3650.88899.9
2.79-2.877.80.27214250.9810.9950.1010.290.92399.9
2.87-2.967.70.21614150.9850.9960.0810.2310.92999.9
2.96-3.077.70.18114120.9870.9970.0680.1940.98599.9
3.07-3.197.50.13713970.9930.9980.0520.1471.033100
3.19-3.337.50.10314370.9950.9990.040.111.02899.9
3.33-3.517.30.07414210.9970.9990.0290.081.04699.7
3.51-3.737.10.05814190.9980.9990.0230.0631.07999.9
3.73-4.026.30.04214160.99810.0180.0461.03598.7
4.02-4.427.70.03414480.99910.0130.0360.93499.9
4.42-5.067.60.02914700.99910.0110.0310.87599.9
5.06-6.377.30.0314830.99910.0120.0320.79100
6.37-506.50.02215730.99910.0090.0240.72998.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→39.37 Å / SU ML: 0.291 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.8109
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 1900 7.26 %
Rwork0.1968 24275 -
obs0.2009 26175 91.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4648 0 64 73 4785
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00244836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55766548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0409697
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082838
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.87321816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.410.3391670.2511823X-RAY DIFFRACTION44.48
2.41-2.480.3192900.24851146X-RAY DIFFRACTION61.99
2.48-2.550.29741190.24171522X-RAY DIFFRACTION81.85
2.55-2.630.25871380.23421785X-RAY DIFFRACTION95.43
2.63-2.720.33371460.22661875X-RAY DIFFRACTION99.8
2.72-2.830.33361440.23211842X-RAY DIFFRACTION99.85
2.83-2.960.26381480.21381888X-RAY DIFFRACTION99.9
2.96-3.120.28761450.21241864X-RAY DIFFRACTION99.95
3.12-3.310.26821480.2161885X-RAY DIFFRACTION99.95
3.31-3.570.25971480.20991884X-RAY DIFFRACTION99.66
3.57-3.930.26311460.18131879X-RAY DIFFRACTION99.17
3.93-4.50.19651500.1551904X-RAY DIFFRACTION99.9
4.5-5.660.18871520.16611940X-RAY DIFFRACTION99.95
5.66-39.370.23341590.1892038X-RAY DIFFRACTION99.37
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.026415509890.469475768015-0.5337933485060.461156573982-1.033605758092.781427203980.0661310704736-0.1424707328940.2727445278130.06051695549020.2101108818540.46530014603-0.318610951241-0.773768870269-0.1351056804440.2543980337850.0711875545530.01581075940830.4185922257110.08305555700960.632004056846-23.990416084612.8496695347-31.775935129
22.13760180379-0.267368896933-0.1449951477591.64022970392-0.3581551731853.05977289483-0.0208782600811-0.05711276525680.16579953134-0.03495207369640.2057430135840.535422555812-0.285904917564-0.440572868593-0.1515159927870.2849603698480.0855509227914-0.06945375289040.1841874462450.05598788225370.431033905168-16.239301896119.0398909278-42.1927940098
31.57440266155-0.599770302627-0.4129738392793.25129226098-1.303144432022.50805070149-0.09179092213350.117886587766-0.0799061667584-0.2849190075690.003039723757880.0138696521860.1497309148160.0402148459090.05641722151980.265438709310.00859427007654-0.05242806930690.09406532639620.04311380632420.277913925679-4.3852361940411.1447371624-49.5687125639
44.43711402325-2.09902130474-1.664200525352.636673404284.322013030078.24346263356-0.0560966891208-0.2788297310160.4783370350960.1037843183810.308067319526-0.540841259046-0.1892600294540.36602863007-0.09053505435820.2995344577810.0211533774155-0.05399634455410.1837723980840.03712233847940.380130970833-0.6342300451466.86150884137-33.2496860073
50.5577634540920.145788500611-0.9166842586191.4817785671.102464265064.93534481839-0.1597941699780.0001245558996540.176185189768-0.2233883031910.17826238433-0.113074550747-0.9875536933421.15677317976-0.04183662214810.59034673638-0.144961535373-0.06552045925810.5540752983790.1418977927410.294434979877.887507201618.9727515278-70.3600051098
61.46528258070.1093083050870.6463802048282.431058568720.8640656592864.99043525436-0.240726355455-0.136993877137-0.3851196444220.0561589065719-0.1674954015310.607156326125-0.561367081177-0.6094435306040.03033987926490.2305619079910.05989386440320.002746977391690.4599562120120.08217780594510.464707986217-5.17850719986.68129090929-82.7556475104
72.738572999320.0248991547453-0.07613105005321.88600918391.683695456974.45004412213-0.1018439931070.11390999225-0.746767858460.1328793918520.013992652260.2418671812770.1857877979410.2963741359860.09720206285360.153563719174-0.02047947956650.02992038235750.4104872932310.1043162348240.5113769189752.01402894133-2.16015075639-90.212021131
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 11 through 130 )AA11 - 1301 - 120
22chain 'A' and (resid 131 through 192 )AA131 - 192121 - 182
33chain 'A' and (resid 193 through 284 )AA193 - 284183 - 274
44chain 'A' and (resid 285 through 301 )AA285 - 301275 - 291
55chain 'B' and (resid 11 through 91 )BC11 - 911 - 81
66chain 'B' and (resid 92 through 152 )BC92 - 15282 - 142
77chain 'B' and (resid 153 through 298 )BC153 - 298143 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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