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- PDB-9bli: Crystal structure of Actin capping protein in complex with a frag... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9bli | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of Actin capping protein in complex with a fragment of Legionella pneumophila RavB | ||||||||||||||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / ACTIN CAPPING PROTEIN / BARBED END REGULATION / CONFORMATIONAL CHANGE / CELL MOTILITY / ACTIN CAPPING / ACTIN-BINDING / CYTOSKELETON / SECRETED BACTERIAL EFFECTOR PROTEIN | ||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / F-actin capping protein complex / WASH complex ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / barbed-end actin filament capping / cell junction assembly / actin polymerization or depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / regulation of cell morphogenesis / lamellipodium assembly / cortical cytoskeleton / brush border / cytoskeleton organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Ye, J.S. / Majumdar, A. / Tomchick, D.R. / Tagliabracci, V.S. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Bacterial ubiquitin ligase engineered for small molecule and protein target identification Authors: Ye, J.S. / Majumdar, A. / Park, B. / Black, M.H. / Hsieh, T.-S. / Osinski, A. / Servage, K.A. / Kulkarni, K. / Naidoo, J. / Alto, N.M. / Stratton, M.M. / Ready, J.M. / Pawlowski, K. / ...Authors: Ye, J.S. / Majumdar, A. / Park, B. / Black, M.H. / Hsieh, T.-S. / Osinski, A. / Servage, K.A. / Kulkarni, K. / Naidoo, J. / Alto, N.M. / Stratton, M.M. / Ready, J.M. / Pawlowski, K. / Tomchick, D.R. / Tagliabracci, V.S. | ||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 393.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 267.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9blhC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33001.789 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: Protein | Mass: 27893.488 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
#3: Protein/peptide | Mass: 4930.744 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / Gene: lpg0030 / Production host: ![]() ![]() | ||||||
#4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.08 Å3/Da / Density % sol: 40.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 10 mM Tris pH 8.0, 0.2 M ammonium formate, 0.15 M NaCl, 21% w/v PEG 3350, 30% ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SEALED TUBE / Type: RIGAKU MICROMAX-003 / Wavelength: 1.5418 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU HyPix-6000HE / Detector: PIXEL / Date: Oct 5, 2023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 35564 / % possible obs: 96.7 % / Redundancy: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 25.48 Å2 / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 330215 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.61 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→44.41 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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