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- PDB-9bgl: Complex of Zinc Finger Antiviral Protein RBD and KHNYN CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bgl
タイトルComplex of Zinc Finger Antiviral Protein RBD and KHNYN CTD
要素
  • Protein KHNYN
  • Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / ZINC FINGER ANTIVIRAL PROTEIN / ZAP / RNA BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / RNA endonuclease activity / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by BRAF and RAF1 fusions ...positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / RNA endonuclease activity / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosome / cadherin binding / innate immune response / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N4BP1, first type I KH-domain / N4BP1, second type I KH-domain / N4BP1, C-terminal UBA domain / ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / WWE domain / : / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain ...N4BP1, first type I KH-domain / N4BP1, second type I KH-domain / N4BP1, C-terminal UBA domain / ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / WWE domain / : / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain / : / Zc3h12a-like Ribonuclease NYN domain / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein KHNYN / Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.294 Å
データ登録者Meagher, J.L. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54-AI170660 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Functional anatomy of zinc finger antiviral protein complexes.
著者: Bohn, J.A. / Meagher, J.L. / Takata, M.A. / Goncalves-Carneiro, D. / Yeoh, Z.C. / Ohi, M.D. / Smith, J.L. / Bieniasz, P.D.
履歴
登録2024年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
B: Protein KHNYN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,07610
ポリマ－32,5632
非ポリマー5138
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.213, 88.001, 94.546
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 / PARP13 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 2 / Zinc finger antiviral protein / ZAP


分子量: 25991.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZC3HAV1, ZC3HDC2, PRO1677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z2W4
#2: タンパク質 Protein KHNYN / KH and NYN domain-containing protein


分子量: 6571.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KHNYN, KIAA0323 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15037
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MAR CCD 300 mm / 検出器: CCD / 日付: 2020年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.294→50 Å / Num. obs: 14154 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.07 / Χ2: 0.857 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.347.20.5486850.9030.9740.2190.5910.846100
2.34-2.387.30.4947040.9180.9780.1960.5320.859100
2.38-2.437.30.4427020.9430.9850.1740.4760.877100
2.43-2.487.40.4486680.960.990.1760.4820.86100
2.48-2.537.30.3487020.960.990.1370.3740.885100
2.53-2.597.30.2947170.9660.9910.1160.3160.885100
2.59-2.667.30.2636590.9760.9940.1040.2830.913100
2.66-2.737.30.2197040.9820.9950.0870.2360.904100
2.73-2.817.30.1886990.9880.9970.0750.2030.919100
2.81-2.97.30.1556890.9910.9980.0610.1660.906100
2.9-37.30.1257020.9930.9980.050.1340.953100
3-3.127.30.1096950.9930.9980.0430.1170.937100
3.12-3.267.20.0897200.9930.9980.0350.0960.98100
3.26-3.447.20.086900.9960.9990.0320.0861.06100
3.44-3.657.10.0667190.9950.9990.0270.0721.121100
3.65-3.937.10.0537060.9970.9990.0210.0570.879100
3.93-4.337.10.0427200.99810.0170.0450.674100
4.33-4.956.90.0357300.99810.0140.0380.54899.9
4.95-6.246.90.0367420.99810.0150.0390.505100
6.24-446.10.0418010.9970.9990.0180.0450.60899.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (23-JAN-2024)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.294→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU R Cruickshank DPI: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.387 / SU Rfree Blow DPI: 0.239 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.231
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 680 5.06 %RANDOM
Rwork0.2062 ---
obs0.2082 13430 94.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7316 Å20 Å20 Å2
2---1.4744 Å20 Å2
3---0.7428 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.294→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2075 0 17 131 2223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0072129HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.852865HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d770SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes368HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2129HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.76
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion273SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance20HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle30HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1680SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.294→2.33 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 -3.29 %
Rwork0.2191 382 -
obs--66.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.54510.9238-0.49964.3942-0.77911.0871-0.1290.19910.01170.06740.23540.04370.0809-0.1504-0.1064-0.0610.0040.0203-0.03570.0335-0.01314.042-14.7005-17.5129
25.74290.3743-2.48936.1956-2.47233.8321-0.37320.33790.201-0.81660.5618-0.5170.1546-0.0012-0.1886-0.1048-0.10590.168-0.05080.02350.1121.22132.5792-29.9772
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|0 - 224}
2X-RAY DIFFRACTION2{B|669 - 719}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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