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万見
- PDB-9bd1: beta/alpha1 region of ApoB 100 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bd1
タイトルbeta/alpha1 region of ApoB 100
要素Apolipoprotein B-100
キーワードLIPID TRANSPORT / Apolipoprotien B 100 / alpha/beta 1 region / LDL
機能・相同性
機能・相同性情報


mature chylomicron / Scavenging by Class H Receptors / triglyceride mobilization / positive regulation of cholesterol storage / VLDL assembly / regulation of cholesterol biosynthetic process / LDL remodeling / Scavenging by Class B Receptors / lipase binding / VLDL clearance ...mature chylomicron / Scavenging by Class H Receptors / triglyceride mobilization / positive regulation of cholesterol storage / VLDL assembly / regulation of cholesterol biosynthetic process / LDL remodeling / Scavenging by Class B Receptors / lipase binding / VLDL clearance / triglyceride catabolic process / very-low-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / Chylomicron clearance / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / LDL clearance / Regulation of TLR by endogenous ligand / positive regulation of lipid storage / chylomicron / lipoprotein catabolic process / flagellated sperm motility / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / very-low-density lipoprotein particle / low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / fertilization / cholesterol efflux / artery morphogenesis / Scavenging by Class A Receptors / lipoprotein transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / Scavenging by Class F Receptors / Platelet sensitization by LDL / endoplasmic reticulum exit site / smooth endoplasmic reticulum / cholesterol metabolic process / Retinoid metabolism and transport / lipid droplet / endocytic vesicle lumen / lysosomal lumen / cholesterol homeostasis / endosome lumen / Cell surface interactions at the vascular wall / post-embryonic development / Post-translational protein phosphorylation / establishment of localization in cell / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Heme signaling / phospholipid binding / response to virus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / nervous system development / heparin binding / Clathrin-mediated endocytosis / spermatogenesis / in utero embryonic development / early endosome / endosome membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipid transport, open beta-sheet / Apolipoprotein B100 C-terminal / : / Domain of Unknown Function (DUF1081) / Apolipoprotein B100 C terminal / Vitellinogen, open beta-sheet, subdomain 1 / Vitellinogen, open beta-sheet / Vitellinogen, open beta-sheet / DUF1943 / Vitellogenin, N-terminal ...Lipid transport, open beta-sheet / Apolipoprotein B100 C-terminal / : / Domain of Unknown Function (DUF1081) / Apolipoprotein B100 C terminal / Vitellinogen, open beta-sheet, subdomain 1 / Vitellinogen, open beta-sheet / Vitellinogen, open beta-sheet / DUF1943 / Vitellogenin, N-terminal / Lipovitellin-phosvitin complex, superhelical domain / Vitellinogen, beta-sheet N-terminal / Lipid transport protein, beta-sheet shell / Lipoprotein amino terminal region / Vitellogenin domain profile. / Lipoprotein N-terminal Domain / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein B-100
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Dearborn, A.D. / Reimund, M. / Graziano, G. / Lei, H. / Kumar, A. / Neufeld, E.B. / Remaley, A.T. / Marcotrigiano, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure of apolipoprotein B100 bound to the low-density lipoprotein receptor.
著者: Mart Reimund / Altaira D Dearborn / Giorgio Graziano / Haotian Lei / Anthony M Ciancone / Ashish Kumar / Ronald Holewinski / Edward B Neufeld / Francis J O'Reilly / Alan T Remaley / Joseph Marcotrigiano /
要旨: Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial ...Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial hypercholesterolaemia, an autosomal dominant disease that is characterized by a marked increase in LDL cholesterol (LDL-C) and a higher risk of cardiovascular disease. The structure of apoB100 on LDL and its interaction with LDLR are poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structures of apoB100 on LDL bound to the LDLR and a nanobody complex, which can form a C-symmetric, higher-order complex. Using local refinement, we determined high-resolution structures of the interfaces between apoB100 and LDLR. One binding interface is formed between several small-ligand-binding modules of LDLR and a series of basic patches that are scattered along a β-belt formed by apoB100, encircling LDL. The other binding interface is formed between the β-propeller domain of LDLR and the N-terminal domain of apoB100. Our results reveal how both interfaces are involved in LDL dimer formation, and how LDLR cycles between LDL- and self-bound conformations. In addition, known mutations in either apoB100 or LDLR, associated with high levels of LDL-C, are located at the LDL-LDLR interface.
履歴
登録2024年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein B-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)516,3892
ポリマ－516,1671
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein B-100 / Apo B-48


分子量: 516167.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04114
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and LegobodyCOMPLEX#10MULTIPLE SOURCES
2Low Density Lipoprotein ApoB 100COMPLEX#11NATURAL
3LDL receptorCOMPLEX1RECOMBINANT
4Legobody FabCOMPLEX1RECOMBINANT
5Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G FusionCOMPLEX1RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
44Mus musculus (ハツカネズミ)10090
55Escherichia coli (大腸菌)562
65Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)1280
75Streptococcus sp. group G (バクテリア)1320
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Homo sapiens (ヒト)9606
24Homo sapiens (ヒト)9606
35Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 51.38 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 287079 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 284.69 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00296988
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58789552
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04411173
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00431239
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9254988

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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