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万見
- PDB-9bcv: Cyclase domain of GC-A bound to ANP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bcv
タイトルCyclase domain of GC-A bound to ANP
要素
  • Atrial natriuretic peptide receptor 1
  • Fab fragment
キーワードLYASE / Single pass transmembrane protein / guanylyl cyclase / atrial natriuretic peptide receptor / hypertension / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / body fluid secretion / peptide receptor activity / positive regulation of renal sodium excretion / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity ...ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / body fluid secretion / peptide receptor activity / positive regulation of renal sodium excretion / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / Physiological factors / hormone binding / regulation of vascular permeability / positive regulation of urine volume / G protein-coupled peptide receptor activity / cGMP-mediated signaling / dopamine metabolic process / peptide hormone binding / negative regulation of angiogenesis / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of cell growth / regulation of blood pressure / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / protein kinase activity / GTP binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase ...Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Atrial natriuretic peptide receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Liu, S. / Huang, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138676 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Architecture and activation of single-pass transmembrane receptor guanylyl cyclase.
著者: Shian Liu / Alexander M Payne / Jinan Wang / Lan Zhu / Navid Paknejad / Edward T Eng / Wei Liu / Yinglong Miao / Richard K Hite / Xin-Yun Huang /
要旨: The heart, in addition to its primary role in blood circulation, functions as an endocrine organ by producing cardiac hormone natriuretic peptides. These hormones regulate blood pressure through the ...The heart, in addition to its primary role in blood circulation, functions as an endocrine organ by producing cardiac hormone natriuretic peptides. These hormones regulate blood pressure through the single-pass transmembrane receptor guanylyl cyclase A (GC-A), also known as natriuretic peptide receptor 1. The binding of the peptide hormones to the extracellular domain of the receptor activates the intracellular guanylyl cyclase domain of the receptor to produce the second messenger cyclic guanosine monophosphate. Despite their importance, the detailed architecture and domain interactions within full-length GC-A remain elusive. Here we present cryo-electron microscopy structures, functional analyses and molecular dynamics simulations of full-length human GC-A, in both the absence and the presence of atrial natriuretic peptide. The data reveal the architecture of full-length GC-A, highlighting the spatial arrangement of its various functional domains. This insight is crucial for understanding how different parts of the receptor interact and coordinate during activation. The study elucidates the molecular basis of how extracellular signals are transduced across the membrane to activate the intracellular guanylyl cyclase domain.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atrial natriuretic peptide receptor 1
B: Atrial natriuretic peptide receptor 1
G: Fab fragment
H: Fab fragment
J: Fab fragment
I: Fab fragment
C: Fab fragment
D: Fab fragment
E: Fab fragment
F: Fab fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,05714
ポリマ－312,96610
非ポリマー1,0914
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Atrial natriuretic peptide receptor 1 / Atrial natriuretic peptide receptor type A / ANP-A / ANPR-A / NPR-A / Guanylate cyclase A / GC-A


分子量: 115560.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPR1, ANPRA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16066, guanylate cyclase
#2: 抗体
Fab fragment


分子量: 10230.603 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 112661 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037779
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53410757
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.691365
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041425
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031457

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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