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- PDB-9b9o: Crystal structure of FlcD from Pseudomonas aeruginosa bond to iro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b9o
タイトルCrystal structure of FlcD from Pseudomonas aeruginosa bond to iron(II) and substrate
要素Pyrroloquinoline quinone (Coenzyme PQQ) biosynthesis protein C
キーワードOXIDOREDUCTASE / mono-iron dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrroloquinoline-quinone synthase / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / periplasmic space / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Haem-oxygenase-associated, N-terminal helices / Haem-oxygenase-associated N-terminal helices / Iron-containing redox enzyme / Iron-containing redox enzyme / Pyrroloquinoline-quinone synthase-like / Lytic transglycosylase, superhelical linker domain superfamily / Haem oxygenase-like, multi-helical
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Pyrroloquinoline-quinone synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Walker, M.E. / Grove, T.L. / Li, B. / Redinbo, M.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM148685 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM137286 米国
引用ジャーナル: Acs Cent.Sci. / 年: 2024
タイトル: Structural Basis for Methine Excision by a Heme Oxygenase-like Enzyme.
著者: Simke, W.C. / Walker, M.E. / Calderone, L.A. / Putz, A.T. / Patteson, J.B. / Vitro, C.N. / Zizola, C.F. / Redinbo, M.R. / Pandelia, M.E. / Grove, T.L. / Li, B.
履歴
登録2024年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyrroloquinoline quinone (Coenzyme PQQ) biosynthesis protein C
B: Pyrroloquinoline quinone (Coenzyme PQQ) biosynthesis protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0076
ポリマ－80,4802
非ポリマー5264
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area26120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.991, 55.849, 96.558
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-594-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Pyrroloquinoline quinone (Coenzyme PQQ) biosynthesis protein C / Pyrroloquinoline-quinone synthase


分子量: 40240.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: pqqC_2, CAZ10_19980, DT376_18990, NCTC13621_03444, PAERUG_P19_London_7_VIM_2_05_10_05324
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0C7AN42, pyrroloquinoline-quinone synthase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-A1AL2 / (2R)-2-{[(2Z)-2-(hydroxyimino)ethyl]sulfanyl}butanedioic acid


分子量: 207.204 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H9NO5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium chloride, 0.1 M sodium phosphate dibasic, citric acid pH 4.2, 20 % (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→28.62 Å / Num. obs: 35471 / % possible obs: 99.08 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 43.48 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.04369 / Rpim(I) all: 0.04369 / Rrim(I) all: 0.06178 / Net I/σ(I): 9.85
反射 シェル解像度: 2.16→2.238 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.5479 / Mean I/σ(I) obs: 1.34 / Num. unique obs: 3373 / CC1/2: 0.603 / Rpim(I) all: 0.5479 / Rrim(I) all: 0.7749 / % possible all: 94.83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.16→28.62 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 2000 5.64 %
Rwork0.1942 --
obs0.1964 35461 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→28.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 0 196 5410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095428
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4027375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.542775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08803
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009982
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.16-2.210.30671330.28462231X-RAY DIFFRACTION93
2.21-2.270.34811430.31272395X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.340.30671430.26032373X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.420.31231430.23982397X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.50.27491410.22842365X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.60.29941440.22072410X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.720.25421420.21812381X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.860.26431430.22092395X-RAY DIFFRACTION100
2.86-3.040.26481430.22392394X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.280.27941440.22482413X-RAY DIFFRACTION99
3.28-3.610.24981440.19922392X-RAY DIFFRACTION99
3.61-4.130.18251430.16452403X-RAY DIFFRACTION100
4.13-5.20.19361450.1552433X-RAY DIFFRACTION100
5.2-28.620.18911490.16172479X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.780.898-1.69487.20052.42177.22250.1473-1.0846-0.76710.6215-0.0935-0.43460.91580.0566-0.09760.55040.0414-0.03440.52610.20780.459640.4312-16.380633.6802
26.9367-0.95780.76984.3419-0.16383.3806-0.1731-0.3298-0.96410.1221-0.01530.37880.4454-0.40830.16590.356-0.03350.07960.26560.04170.327234.0348-13.190723.3854
34.23790.4683-0.86461.4456-1.6964.1069-0.0720.481.07190.21480.09250.2603-0.8266-1.1486-0.08390.53910.1423-0.02540.73060.03920.778915.94949.311523.1731
44.7330.2389-1.2242.17630.06422.59670.0115-0.99830.54680.5829-0.02340.0996-0.2931-0.0237-0.02320.43640.0847-0.00650.4619-0.12680.308432.70156.454433.5647
53.88050.5898-0.99571.88480.07293.09250.3628-0.39421.27520.60010.04010.2326-0.8896-0.3782-0.36830.64920.12670.06650.4974-0.13360.687726.152816.014129.313
66.0661.5653-2.04433.0099-1.19972.4311-0.2316-0.2703-0.04380.2463-0.13820.34530.1497-0.3950.52850.33420.06880.03290.4612-0.04650.440619.50951.646326.1207
78.6468-0.254-1.58624.20640.21435.1257-0.36410.3902-0.5021-0.08940.0041-0.27780.45070.07540.31510.3159-0.00860.05020.24020.00340.279454.3918-6.07379.9162
83.11520.4347-1.42651.96221.47593.2941-0.1884-1.56760.26430.6640.2749-0.1904-0.05551.6324-0.04270.6531-0.1036-0.22111.6144-0.04640.698769.52772.993436.847
92.85980.7548-2.16923.4686-0.55421.8388-0.2604-0.03191.65490.2290.0435-0.9957-0.4591.02440.15260.5493-0.1725-0.20470.66460.20641.446268.26320.401214.316
105.22850.1682-0.56872.1068-0.03672.15710.0082-0.10231.28360.1106-0.08-0.0476-0.51690.04720.03980.3574-0.011-0.10190.269-0.02810.578652.387912.44520.3376
113.05750.1312-1.42093.4168-2.73542.91090.2093-0.72611.53540.9509-0.335-0.2067-1.22560.74170.1670.7847-0.1543-0.18550.6821-0.18811.064259.535718.539128.763
125.77731.0646-1.15126.433-4.86258.9477-0.2723-0.33140.48790.1972-0.5025-1.1583-0.25810.86050.85970.2994-0.0154-0.1480.49460.01260.64668.78667.541920.916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 93 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 94 through 136 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 137 through 233 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 234 through 295 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 296 through 327 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 2 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 94 through 119 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 120 through 151 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 152 through 233 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 234 through 295 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 296 through 328 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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