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- PDB-9b4q: Crystal structure of RRAS2 (RAS-Related protein) bound to GMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b4q
タイトルCrystal structure of RRAS2 (RAS-Related protein) bound to GMPPNP
要素Ras-related protein R-Ras2
キーワードONCOPROTEIN / RAS / RRAS2 / TC21
機能・相同性
機能・相同性情報


Schwann cell migration / positive regulation of Schwann cell migration / RND1 GTPase cycle / small monomeric GTPase / osteoblast differentiation / GDP binding / Ras protein signal transduction / Golgi membrane / focal adhesion / GTPase activity ...Schwann cell migration / positive regulation of Schwann cell migration / RND1 GTPase cycle / small monomeric GTPase / osteoblast differentiation / GDP binding / Ras protein signal transduction / Golgi membrane / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein R-Ras2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Czyzyk, D.J. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)75N91019D00024 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into isoform-specific RAS-PI3K alpha interactions and the role of RAS in PI3K alpha activation.
著者: Czyzyk, D. / Yan, W. / Messing, S. / Gillette, W. / Tsuji, T. / Yamaguchi, M. / Furuzono, S. / Turner, D.M. / Esposito, D. / Nissley, D.V. / McCormick, F. / Simanshu, D.K.
履歴
登録2024年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein R-Ras2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1003
ポリマ－19,5531
非ポリマー5472
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.299, 62.797, 66.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ras-related protein R-Ras2 / Ras-like protein TC21 / Teratocarcinoma oncogene


分子量: 19553.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAS2, TC21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62070, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 0.1 M Tris, 5%w/v PGA-LM, 30%w/v PEG MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→45.52 Å / Num. obs: 29226 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 15.46
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
1.46-1.541.2345940.9041.2841
1.54-1.650.68844090.9690.7191
1.65-1.780.38840660.9840.4051
1.78-1.950.21437770.9950.2231
1.95-2.180.12734530.9970.1321
2.18-2.520.09930490.9970.1031
2.52-3.080.08226090.9980.0851
3.08-4.350.06320550.9980.0661
4.35-45.520.05112140.9980.0531

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.46→45.52 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2161 1456 4.99 %
Rwork0.1819 --
obs0.1836 29153 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→45.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1356 0 33 175 1564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3162017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.717574
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.143220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012260
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.46-1.510.60041410.52142667X-RAY DIFFRACTION98
1.51-1.570.38221360.34482748X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.640.28361480.24872698X-RAY DIFFRACTION99
1.64-1.730.27151420.21042725X-RAY DIFFRACTION99
1.73-1.840.25621490.21092755X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.980.26681410.18332760X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.180.22021480.16022760X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.490.18231530.16582796X-RAY DIFFRACTION100
2.49-3.140.19981440.18042833X-RAY DIFFRACTION100
3.14-45.520.18531540.15772955X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.0766 Å / Origin y: 15.232 Å / Origin z: -17.2461 Å
111213212223313233
T0.1662 Å2-0.0048 Å20.0083 Å2-0.1673 Å2-0.0078 Å2--0.1191 Å2
L2.5564 °2-0.2913 °2-0.0359 °2-3.1901 °2-0.2902 °2--0.9612 °2
S0.0298 Å °-0.0511 Å °-0.0434 Å °0.1991 Å °0.0308 Å °0.1585 Å °0.0351 Å °-0.0789 Å °0.0035 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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