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- PDB-9b41: Pseudomonas phage Pa193 Neck (portal and head-to-tail proteins) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b41
タイトルPseudomonas phage Pa193 Neck (portal and head-to-tail proteins)
要素
  • gp19 Portal
  • gp28 Head-to-tail protein
キーワードVIRAL PROTEIN / phage / bacteriophage / gene product (gp19) / STRUCTURAL PROTEIN / gene product 28 (gp28) / head-to-tail protein / portal protein
機能・相同性Inorganic pyrophosphatase domain / Inorganic Pyrophosphatase / Protein of unknown function DUF4054 / Protein of unknown function (DUF4054) / Protein of unknown function DUF1073 / Phage portal protein / Phage protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas virus Pa193 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Iglesias, S.M. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)GM140733 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM analysis of Pseudomonas phage Pa193 structural components.
著者: Stephano M Iglesias / Chun-Feng David Hou / Johnny Reid / Evan Schauer / Renae Geier / Angela Soriaga / Lucy Sim / Lucy Gao / Julian Whitelegge / Pierre Kyme / Deborah Birx / Sebastien Lemire / Gino Cingolani /
要旨: The World Health Organization has designated Pseudomonas aeruginosa as a critical pathogen for the development of new antimicrobials. Bacterial viruses, or bacteriophages, have been used in various ...The World Health Organization has designated Pseudomonas aeruginosa as a critical pathogen for the development of new antimicrobials. Bacterial viruses, or bacteriophages, have been used in various clinical settings, commonly called phage therapy, to address this growing public health crisis. Here, we describe a high-resolution structural atlas of a therapeutic, contractile-tailed Pseudomonas phage, Pa193. We used bioinformatics, proteomics, and cryogenic electron microscopy single particle analysis to identify, annotate, and build atomic models for 21 distinct structural polypeptide chains forming the icosahedral capsid, neck, contractile tail, and baseplate. We identified a putative scaffolding protein stabilizing the interior of the capsid 5-fold vertex. We also visualized a large portion of Pa193 ~ 500 Å long tail fibers and resolved the interface between the baseplate and tail fibers. The work presented here provides a framework to support a better understanding of phages as biomedicines for phage therapy and inform engineering opportunities.
履歴
登録2024年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: gp19 Portal
A: gp19 Portal
B: gp19 Portal
C: gp19 Portal
D: gp19 Portal
E: gp19 Portal
F: gp19 Portal
G: gp19 Portal
H: gp19 Portal
I: gp19 Portal
J: gp19 Portal
K: gp19 Portal
M: gp28 Head-to-tail protein
N: gp28 Head-to-tail protein
O: gp28 Head-to-tail protein
P: gp28 Head-to-tail protein
Q: gp28 Head-to-tail protein
R: gp28 Head-to-tail protein
S: gp28 Head-to-tail protein
T: gp28 Head-to-tail protein
U: gp28 Head-to-tail protein
V: gp28 Head-to-tail protein
W: gp28 Head-to-tail protein
X: gp28 Head-to-tail protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,216,36524
ポリマ－1,216,36524
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
gp19 Portal


分子量: 84478.500 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas virus Pa193 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A5P1KVD8
#2: タンパク質
gp28 Head-to-tail protein


分子量: 16885.285 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas virus Pa193 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A5P1KV97
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pseudomonas virus Pa193 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Pseudomonas virus Pa193 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 倍率（補正後）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Calibrated defocus min: 750 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1750 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 34.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 12520

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
4RELION4CTF補正
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.21モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 46075
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9179 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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