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万見
- PDB-9b3r: The structure of human cardiac F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b3r
タイトルThe structure of human cardiac F-actin
要素Actin, alpha cardiac muscle 1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin / cardiac / human / sarcomere
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / I band ...cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / I band / RHOB GTPase cycle / microfilament motor activity / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / cardiac muscle contraction / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / blood microparticle / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / focal adhesion / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / : / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Doran, M.H. / Sousa, D. / Rynkiewicz, M.J. / Lehman, W. / Cammarato, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R56HL124091-01 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5R01HL036153-33 米国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2025
タイトル: The hypertrophic cardiomyopathy-associated A331P actin variant enhances basal contractile activity and elicits resting muscle dysfunction.
著者: Matthew H Doran / Michael J Rynkiewicz / Evan Despond / Meera C Viswanathan / Aditi Madan / Kripa Chitre / Axel J Fenwick / Duncan Sousa / William Lehman / John F Dawson / Anthony Cammarato /
要旨: Previous studies aimed at defining the mechanistic basis of hypertrophic cardiomyopathy caused by A331P cardiac actin have reported conflicting results. The mutation is located along an actin surface ...Previous studies aimed at defining the mechanistic basis of hypertrophic cardiomyopathy caused by A331P cardiac actin have reported conflicting results. The mutation is located along an actin surface strand, proximal to residues that interact with tropomyosin. These F-actin-tropomyosin associations are vital for proper contractile inhibition. To help resolve disease pathogenesis, we implemented a multidisciplinary approach. Transgenic , expressing A331P actin, displayed skeletal muscle hypercontraction and elevated basal myocardial activity. A331P thin filaments, reconstituted using recombinant human cardiac actin, exhibited higher myosin-based sliding speeds, exclusively at low Ca concentrations. Cryo-EM-based reconstructions revealed no detectable A331P-related structural perturbations in F-actin. , however, the P331-containing actin surface strand was less mobile and established diminished van der Waal's attractive forces with tropomyosin, which correlated with greater variability in inhibitory tropomyosin positioning. Such mutation-induced effects potentially elevate resting contractile activity among our models and may stimulate pathology in patients.
履歴
登録2024年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年5月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年5月29日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年5月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年5月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / em_software ...em_admin / em_software / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年6月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,5889
ポリマ－126,2343
非ポリマー1,3556
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 42077.910 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTC1, ACTC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): 21
参照: UniProt: P68032, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human cardiac F-actin / タイプ: COMPLEX
詳細: ACTC was expressed in Sf21 insect cells, using recombinant baculoviruses, and purified via gelsolin affinity chromatography
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: .42 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf21
由来(組換発現)生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
緩衝液pH: 8
詳細: 2 mmolL-1 Tris (pH 8), 0.2 mmolL-1 CaCl2, 0.2 mmolL-1 ATP, 0.5 mmolL-1 b-mercaptoethanol, 0.002% NaN3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 8000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.48 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.93 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 133289 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039000
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58812216
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7161254
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431356
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061563

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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