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- PDB-9b0b: Structure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b0b
タイトルStructure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Optineurin
キーワードSIGNALING PROTEIN / optineurin / autophagy / mitophagy / xenophagy / UBAN / NZF / HOIP / LUBAC / linear Ub chain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / cell death / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / RBR-type E3 ubiquitin transferase / protein localization to Golgi apparatus ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / cell death / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / RBR-type E3 ubiquitin transferase / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / Golgi to plasma membrane protein transport / negative regulation of necroptotic process / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / autophagosome / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to unfolded protein / positive regulation of autophagy / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / Regulation of TNFR1 signaling / trans-Golgi network / cytoplasmic side of plasma membrane / autophagy / protein polyubiquitination / recycling endosome membrane / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : ...: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / C2H2 type zinc-finger / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Optineurin / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
資金援助 英国, European Union, オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council (ERC)724804European Union
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Linkage and substrate specificity conferred by NZF ubiquitin binding domains
著者: Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
履歴
登録2024年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Optineurin
B: Optineurin
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Optineurin
D: Optineurin
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,82820
ポリマ－50,8076
非ポリマー2,02114
水5,098283
1
A: Optineurin
B: Optineurin
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,41410
ポリマ－25,4043
非ポリマー1,0107
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Optineurin
D: Optineurin
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,41410
ポリマ－25,4043
非ポリマー1,0107
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.755, 92.684, 149.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDGE

#1: タンパク質
Optineurin / E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein ...E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein 7 / HIP-7 / Huntingtin-interacting protein L / NEMO-related protein / Optic neuropathy-inducing protein / Transcription factor IIIA-interacting protein / TFIIIA-IntP


分子量: 11043.457 Da / 分子数: 4 / 断片: Optineurin UBAN domain, residues 419-512 / 変異: C472S, S473E / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Mutations C472S, S473E to improve protein yield / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 3316.815 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase

-
非ポリマー , 4種, 297分子

#3: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 3:1 (protein:mother liquor: 10% PEG 8K, 20% ethylene glycol, 0.1 M Tris/Bicine pH 8.5, 0.03 M MgCl2 and 0.03 M CaCl2. cryoprotected in mother liquor containing 10% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96859 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96859 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→78.82 Å / Num. obs: 77197 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.9 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 493784
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Num. measured all: 25734 / Num. unique obs: 4026 / CC1/2: 0.592 / Rpim(I) all: 0.355 / Rrim(I) all: 0.904 / Χ2: 0.69 / Net I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→58.265 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 22.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2217 3985 5.17 %5%
Rwork0.1961 ---
obs0.1974 77092 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→58.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3107 0 110 283 3500
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163391
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5274536
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4733030
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086517
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008585
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72070.36081530.32192556X-RAY DIFFRACTION100
1.7207-1.74250.30041640.30342536X-RAY DIFFRACTION100
1.7425-1.76540.32971260.28842590X-RAY DIFFRACTION100
1.7654-1.78960.26891340.28142605X-RAY DIFFRACTION100
1.7896-1.81520.26411450.27122580X-RAY DIFFRACTION100
1.8152-1.84230.28881470.26562562X-RAY DIFFRACTION100
1.8423-1.87110.24221350.27242579X-RAY DIFFRACTION100
1.8711-1.90180.30551210.2662597X-RAY DIFFRACTION100
1.9018-1.93460.27021540.24152571X-RAY DIFFRACTION100
1.9346-1.96970.28061270.23322598X-RAY DIFFRACTION100
1.9697-2.00760.21851380.21872572X-RAY DIFFRACTION100
2.0076-2.04860.25011670.20942559X-RAY DIFFRACTION100
2.0486-2.09320.25091270.20572620X-RAY DIFFRACTION100
2.0932-2.14180.21791230.19392613X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.19540.23851350.19252599X-RAY DIFFRACTION100
2.1954-2.25480.22621800.18512569X-RAY DIFFRACTION100
2.2548-2.32110.21461190.18632600X-RAY DIFFRACTION100
2.3211-2.3960.21511500.17832591X-RAY DIFFRACTION100
2.396-2.48170.22181290.18512653X-RAY DIFFRACTION100
2.4817-2.5810.20251430.17142594X-RAY DIFFRACTION100
2.581-2.69850.24211170.182623X-RAY DIFFRACTION100
2.6985-2.84080.19391410.18072636X-RAY DIFFRACTION100
2.8408-3.01880.22681520.18692620X-RAY DIFFRACTION100
3.0188-3.25180.21771570.19572617X-RAY DIFFRACTION100
3.2518-3.5790.17621470.17732666X-RAY DIFFRACTION100
3.579-4.09680.17051530.15732655X-RAY DIFFRACTION100
4.0968-5.16110.18471230.16592729X-RAY DIFFRACTION100
5.1611-58.2650.25431780.22022817X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44710.5318-1.97140.2955-1.67347.012-0.09760.0378-0.0634-0.03990.0435-0.01250.269-0.2188-0.00920.3060.05310.03020.25110.04570.228515.8482-30.36885.4043
20.44530.6774-1.7550.7788-2.58715.79670.0763-0.0792-0.027-0.02450.04030.06610.0160.1397-0.00820.2968-0.00340.02150.25550.06340.225314.8753-31.89076.2021
35.4414-1.53832.53423.31490.61675.0767-0.0621-1.4094-0.80011.51170.0464-0.11331.1182-0.09690.02390.4129-0.00850.00450.3260.15910.327618.4559-48.429648.4911
47.3523-3.273-4.75054.32162.77374.953-0.0798-0.4052-0.17950.2195-0.0162-0.24790.06950.28550.11990.1671-0.0157-0.02160.18460.11490.279521.1623-44.971543.1286
57.5313-0.02410.41572.72553.29624.2593-0.00690.09240.08780.0075-0.1314-0.3756-0.09130.18040.05820.16320.0168-0.01460.15110.10420.246417.7248-42.488739.4955
60.85011.27483.07451.16213.33157.9882-0.10640.0210.0351-0.13960.06450.0197-0.37020.02090.01010.30490.0643-0.05990.3051-0.11780.24747.8893-14.63824.8664
71.09651.44772.65582.71935.01189.15160.1318-0.1373-0.0348-0.05810.0713-0.239-0.1048-0.2348-0.13620.20560.0235-0.01880.1364-0.03850.20648.4715-13.29036.1334
80.1533-0.9631-0.10866.4533-0.39384.4225-0.3097-0.9550.59040.94660.1353-0.5749-0.57250.16330.10840.3020.072-0.11290.5414-0.25370.436.662910.213544.6142
96.5606-3.1132-2.94213.868-1.79758.6665-0.0085-0.09240.34320.0609-0.04230.0746-0.10440.03830.09370.18110.012-0.01690.2004-0.07180.27152.70738.665833.6701
103.4096-4.12551.74955.1009-1.85641.2864-0.407-0.75790.21560.75360.23040.0884-0.1652-0.11760.06350.2210.048-0.01090.2577-0.1350.25724.32825.418642.8173
116.32190.0991-0.4132.8325-1.41624.2319-0.0510.2705-0.0599-0.0109-0.01690.00060.1213-0.01270.04880.16470.0591-0.02150.1627-0.07810.26957.17913.584336.0114
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 420 through 504 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 419 through 501 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'G' and (resid 351 through 355 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'G' and (resid 356 through 370 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'G' and (resid 371 through 379 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 420 through 502 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 417 through 502 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'E' and (resid 351 through 355 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'E' and (resid 356 through 360 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 361 through 370 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 371 through 379 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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