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- PDB-9az2: Crystal structure of PF3257 peroxidase from Pseudomonas fluorescens -

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基本情報

登録情報

データベース: PDB / ID: 9az2

タイトル

Crystal structure of PF3257 peroxidase from Pseudomonas fluorescens

要素

Deferrochelatase

キーワード

OXIDOREDUCTASE / FERRIDOXIN-LIKE

機能・相同性

機能・相同性情報

ferrochelatase activity / iron import into cell / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / peroxidase activity / periplasmic space / heme binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)

手法

X線回折 /

分子置換 / 解像度: 2.52 Å

データ登録者

Stogios, P.J. / Skarina, T. / Choolaei, Z. / Yakunin, A. / Savchenko, A.

資金援助

1件

引用

ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2025
タイトル: Structural and Biochemical Insights into Lignin-Oxidizing Activity of Bacterial Peroxidases against Soluble Substrates and Kraft Lignin.
著者: Choolaei, Z. / Khusnutdinova, A.N. / Skarina, T. / Stogios, P. / Diep, P. / Lemak, S. / Edwards, E.A. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F.

履歴

登録	2024年3月9日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2025年1月15日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2025年7月30日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロードとリンク

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PDBx/mmJSON形式	9az2.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	9az2_validation.pdf.gz	7.1 MB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	9az2_full_validation.pdf.gz	7.1 MB	表示
XML形式データ	9az2_validation.xml.gz	203.8 KB	表示
CIF形式データ	9az2_validation.cif.gz	258.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/az/9az2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/az/9az2	HTTPS FTP

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関連構造データ

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目

#220 - 2018年4月
脱ハロゲン酵素 (Dehalogenases)
類似性 (2)
#111 - 2009年3月
ヒドロゲナーゼ (Hydrogenase)
類似性 (2)
#263 - 2021年11月
アセトヒドロキシ酸合成酵素 (Acetohydroxyacid Synthase)
類似性 (1)
#41 - 2003年5月
ヘモグロビン (Hemoglobin)
類似性 (1)
#159 - 2013年3月
エリスロクルオリン (Erythrocruorin)
類似性 (1)
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終末糖化産物受容体 (Receptor for Advanced Glycation End Products)
類似性 (1)
#206 - 2017年2月
グロビンの進化 (Globin Evolution)
類似性 (1)
#257 - 2021年5月
胎児ヘモグロビン (Fetal Hemoglobin)
類似性 (1)

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集合体

登録構造単位

A: Deferrochelatase

B: Deferrochelatase

C: Deferrochelatase

D: Deferrochelatase

E: Deferrochelatase

F: Deferrochelatase

G: Deferrochelatase

H: Deferrochelatase

I: Deferrochelatase

J: Deferrochelatase

K: Deferrochelatase

L: Deferrochelatase

ヘテロ分子

530 kDa, 12 ポリマー
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A: Deferrochelatase

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
44.2 kDa, 1 ポリマー
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B: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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44.2 kDa, 1 ポリマー
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C: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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D: Deferrochelatase

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E: Deferrochelatase

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44.2 kDa, 1 ポリマー
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F: Deferrochelatase

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G: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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H: Deferrochelatase

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
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I: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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J: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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K: Deferrochelatase

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L: Deferrochelatase

ヘテロ分子

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単位格子

Length a, b, c (Å)	78.334, 114.747, 143.717
Angle α, β, γ (deg.)	83.310, 77.440, 86.260
Int Tables number	1
Space group name H-M	P1
Space group name Hall	P1
Symmetry operation	#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質	Deferrochelatase / Peroxidase EfeB 分子量: 43540.930 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (strain ATCC BAA-477 / NRRL B-23932 / Pf-5) (バクテリア) 株: ATCC BAA-477 / NRRL B-23932 / Pf-5 / 遺伝子: efeB, PFL_3257 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q4KBM1, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ
#2: 化合物	ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME 分子量: 616.487 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃₄H₃₂FeN₄O₄ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物	ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル分子量: 31.999 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: O₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 1593 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	N

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実験情報

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実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶	マシュー密度: 2.39 Å³/Da / 溶媒含有率: 48.64 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 15 mg/mL protein, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.2 M magnesium chloride, 25% w/v PEG 3350, cryoprotectant: paratone

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データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器	タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年7月2日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.52→25 Å / Num. obs: 158500 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3 % / B_iso Wilson estimate: 31.2 Å² / R_merge(I) obs: 0.185 / R_pim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 5.5
反射シェル	解像度: 2.52→2.56 Å / 冗長度: 3 % / R_merge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 7703 / CC_1/2: 0.525 / R_pim(I) all: 0.525 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.20_4459	精密化
HKL-3000		データ削減
HKL-3000		データスケーリング
PHASER		位相決定
Coot		モデル構築

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.52→19.99 Å / SU ML: 0.3162 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.15 / 位相誤差: 26.1775
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2519	1999	1.26 %
R_work	0.1975	156501	-
obs	0.1982	158500	96.99 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 38.62 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.52→19.99 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	36368	0	540	1593	38501

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0025	37828
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.5444	51554
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0396	5458
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.004	6952
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	17.7442	14196

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.52-2.58	0.309	140	0.2561	10910	X-RAY DIFFRACTION	95.05
2.58-2.65	0.3103	140	0.2543	11035	X-RAY DIFFRACTION	95.32
2.65-2.73	0.3417	142	0.2607	11016	X-RAY DIFFRACTION	95.65
2.73-2.82	0.317	140	0.2479	11061	X-RAY DIFFRACTION	95.92
2.82-2.92	0.2643	142	0.2376	11065	X-RAY DIFFRACTION	96.19
2.92-3.04	0.2787	143	0.2412	11134	X-RAY DIFFRACTION	96.47
3.04-3.17	0.3325	142	0.2396	11158	X-RAY DIFFRACTION	96.79
3.17-3.34	0.3328	143	0.2284	11185	X-RAY DIFFRACTION	96.96
3.34-3.55	0.2677	144	0.2034	11247	X-RAY DIFFRACTION	97.38
3.55-3.82	0.2283	143	0.188	11203	X-RAY DIFFRACTION	97.72
3.82-4.2	0.2219	144	0.1696	11308	X-RAY DIFFRACTION	98.03
4.2-4.8	0.2101	145	0.1481	11363	X-RAY DIFFRACTION	98.43
4.8-6.02	0.1809	146	0.1644	11406	X-RAY DIFFRACTION	98.79
6.02-19.99	0.1903	145	0.1499	11410	X-RAY DIFFRACTION	99.15

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.9971922021	-0.672505911871	0.47201622789	2.12324214535	-0.000551870989113	1.48490309086	-0.0533998080286	0.443072920352	0.0319463670122	-0.165030339223	-0.0659531227066	0.0174535371913	-0.0960629070267	0.261061567956	0.113371412359	0.294401523465	-0.116588426691	0.0160058332893	0.548124041076	-0.0138980828028	0.26583152818	-8.67786520751	-35.2865061802	7.05782941325
2	1.63207213724	-0.523782566719	0.00905706637864	1.95675523839	0.363964003568	2.91912745822	-0.0379102411471	-0.110167511829	0.0864140984924	-0.215316533248	-0.0296027118488	0.149190126757	0.0431987062644	0.259567782601	0.0315604175011	0.200417612462	-0.0887502340545	-0.0213352664812	0.461162615687	-0.0480796726503	0.276182504823	-9.62508461606	-36.6256304018	18.5928582418
3	1.24016397465	0.0733440089186	0.114534773122	0.88896999509	0.271613379098	1.98814403555	-0.0988579382445	0.00606672667674	-0.00804723911284	0.00661319434933	-0.0664982419665	0.29112491834	-0.049080713601	-0.407318633052	0.15887345286	0.237137921903	-0.0322160637813	-0.00187549738561	0.471700897839	-0.0453773060137	0.372600622756	-24.8227892229	-30.8177297163	21.6726673808
4	0.71429851359	0.0949267676756	-0.476927459	0.535508312839	0.197701397116	1.29822194698	-0.145360546541	0.53840487545	-0.159781010826	-0.0803647976976	0.0891494273386	0.0136106326248	0.160897394786	0.0310563269874	0.0356262395368	0.305148887854	-0.0700626466184	-0.0163930489491	0.653877259319	-0.0785591701026	0.278600326206	-30.464349315	-12.1824766615	-105.479481926
5	6.72111765207	0.492133477897	0.87470680788	6.17457385031	1.54449494654	6.33226703177	0.0084215920684	0.354644571857	0.965095014933	-0.281643684376	-0.0532157982553	0.423520337586	-1.06831559612	-0.0467965610467	0.0724655737662	0.361612778153	0.0858265291165	0.0142412675729	0.587689705402	0.0431536645326	0.298420234653	-27.1937533367	6.40834338322	-86.0796619154
6	0.854415530896	0.206754953139	-0.600287449955	1.06885004251	0.199418952598	2.24550208793	-0.081432505844	0.114907971068	0.0266467136636	-0.02098322024	0.0930442747809	-0.0505628127585	-0.18118752099	0.401743526616	-0.0136090345977	0.214643487306	0.0189926525668	-0.0457148709799	0.537463255308	-0.0422488026276	0.301049613464	-15.2890491147	-2.17146441861	-89.0472496363
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	chain 'I' and (resid 69 through 131 )	I	I	69 - 131	69 - 131
2	2	chain 'I' and (resid 132 through 197 )	I	I	132 - 197	132 - 197
3	3	chain 'I' and (resid 198 through 392 )	I	I	198 - 392	198 - 392
4	4	chain 'J' and (resid 1 through 177 )	J	J	1 - 177	1 - 177
5	5	chain 'J' and (resid 178 through 197 )	J	J	178 - 197	178 - 197
6	6	chain 'J' and (resid 198 through 280 )	J	J	198 - 280	198 - 280
7	7	chain 'J' and (resid 281 through 392 )	J	J	281 - 392	281 - 392
8	8	chain 'K' and (resid 1 through 20 )	K	K	1 - 20	1 - 20
9	9	chain 'K' and (resid 21 through 48 )	K	K	21 - 48	21 - 48
10	10	chain 'K' and (resid 49 through 68 )	K	K	49 - 68	49 - 68
11	11	chain 'K' and (resid 69 through 131 )	K	K	69 - 131	69 - 131
12	12	chain 'K' and (resid 132 through 260 )	K	K	132 - 260	132 - 260
13	13	chain 'K' and (resid 261 through 283 )	K	K	261 - 283	261 - 283
14	14	chain 'K' and (resid 284 through 315 )	K	K	284 - 315	284 - 315
15	15	chain 'K' and (resid 316 through 355 )	K	K	316 - 355	316 - 355
16	16	chain 'K' and (resid 356 through 392 )	K	K	356 - 392	356 - 392
17	17	chain 'L' and (resid 2 through 283 )	L	L	2 - 283	1 - 282
18	18	chain 'L' and (resid 284 through 314 )	L	L	284 - 314	283 - 313
19	19	chain 'L' and (resid 315 through 392 )	L	L	315 - 392	314 - 391
20	20	chain 'A' and (resid 3 through 48 )	A	A	3 - 48	1 - 46
21	21	chain 'A' and (resid 49 through 131 )	A	A	49 - 131	47 - 129
22	22	chain 'A' and (resid 132 through 197 )	A	A	132 - 197	130 - 195
23	23	chain 'A' and (resid 198 through 280 )	A	A	198 - 280	196 - 278
24	24	chain 'A' and (resid 281 through 306 )	A	A	281 - 306	279 - 304
25	25	chain 'A' and (resid 307 through 392 )	A	A	307 - 392	305 - 390
26	26	chain 'B' and (resid 2 through 177 )	B	B	2 - 177	1 - 176
27	27	chain 'B' and (resid 178 through 280 )	B	B	178 - 280	177 - 279
28	28	chain 'B' and (resid 281 through 305 )	B	B	281 - 305	280 - 304
29	29	chain 'B' and (resid 306 through 329 )	B	B	306 - 329	305 - 328
30	30	chain 'B' and (resid 330 through 355 )	B	B	330 - 355	329 - 354
31	31	chain 'B' and (resid 356 through 393 )	B	B	356 - 393	355 - 392
32	32	chain 'C' and (resid 3 through 68 )	C	C	3 - 68	1 - 66
33	33	chain 'C' and (resid 69 through 174 )	C	C	69 - 174	67 - 172
34	34	chain 'C' and (resid 175 through 194 )	C	C	175 - 194	173 - 192
35	35	chain 'C' and (resid 195 through 243 )	C	C	195 - 243	193 - 241
36	36	chain 'C' and (resid 244 through 283 )	C	C	244 - 283	242 - 281
37	37	chain 'C' and (resid 284 through 315 )	C	C	284 - 315	282 - 313
38	38	chain 'C' and (resid 316 through 371 )	C	C	316 - 371	314 - 369
39	39	chain 'C' and (resid 372 through 392 )	C	C	372 - 392	370 - 390
40	40	chain 'D' and (resid 1 through 96 )	D	D	1 - 96	1 - 96
41	41	chain 'D' and (resid 97 through 177 )	D	D	97 - 177	97 - 177
42	42	chain 'D' and (resid 178 through 197 )	D	D	178 - 197	178 - 197
43	43	chain 'D' and (resid 198 through 280 )	D	D	198 - 280	198 - 280
44	44	chain 'D' and (resid 281 through 309 )	D	D	281 - 309	281 - 309
45	45	chain 'D' and (resid 310 through 392 )	D	D	310 - 392	310 - 392
46	46	chain 'E' and (resid 2 through 96 )	E	E	2 - 96	1 - 95
47	47	chain 'E' and (resid 97 through 197 )	E	E	97 - 197	96 - 196
48	48	chain 'E' and (resid 198 through 280 )	E	E	198 - 280	197 - 279
49	49	chain 'E' and (resid 281 through 305 )	E	E	281 - 305	280 - 304
50	50	chain 'E' and (resid 306 through 329 )	E	E	306 - 329	305 - 328
51	51	chain 'E' and (resid 330 through 392 )	E	E	330 - 392	329 - 391
52	52	chain 'F' and (resid 2 through 88 )	F	F	2 - 88	1 - 87
53	53	chain 'F' and (resid 89 through 149 )	F	F	89 - 149	88 - 148
54	54	chain 'F' and (resid 150 through 260 )	F	F	150 - 260	149 - 259
55	55	chain 'F' and (resid 261 through 308 )	F	F	261 - 308	260 - 307
56	56	chain 'F' and (resid 309 through 391 )	F	F	309 - 391	308 - 390
57	57	chain 'G' and (resid 2 through 131 )	G	G	2 - 131	1 - 130
58	58	chain 'G' and (resid 132 through 177 )	G	G	132 - 177	131 - 176
59	59	chain 'G' and (resid 178 through 197 )	G	G	178 - 197	177 - 193
60	60	chain 'G' and (resid 198 through 280 )	G	G	198 - 280	194 - 276
61	61	chain 'G' and (resid 281 through 391 )	G	G	281 - 391	277 - 387
62	62	chain 'H' and (resid 2 through 68 )	H	H	2 - 68	1 - 67
63	63	chain 'H' and (resid 69 through 106 )	H	H	69 - 106	68 - 105
64	64	chain 'H' and (resid 107 through 149 )	H	H	107 - 149	106 - 148
65	65	chain 'H' and (resid 150 through 197 )	H	H	150 - 197	149 - 196
66	66	chain 'H' and (resid 198 through 260 )	H	H	198 - 260	197 - 259
67	67	chain 'H' and (resid 261 through 304 )	H	H	261 - 304	260 - 303
68	68	chain 'H' and (resid 305 through 355 )	H	H	305 - 355	304 - 354
69	69	chain 'H' and (resid 356 through 392 )	H	H	356 - 392	355 - 391
70	70	chain 'I' and (resid 1 through 68 )	I	I	1 - 68	1 - 68

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