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- PDB-9at9: Crystal structure of Klebsiella pneumoniae FimH lectin domain bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9at9
タイトルCrystal structure of Klebsiella pneumoniae FimH lectin domain bound to D-mannose
要素FimH
キーワードCELL ADHESION / Lectin domain / adhesin / complex / type 1 pilus
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / FimH
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Lopatto, E. / Tamadonfar, K.O. / Hultgren, S.J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI029549 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R37 AI048689 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19 AI157797 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Conformational ensembles in Klebsiella pneumoniae FimH impact uropathogenesis.
著者: Lopatto, E.D.B. / Pinkner, J.S. / Sanick, D.A. / Potter, R.F. / Liu, L.X. / Bazan Villicana, J. / Tamadonfar, K.O. / Ye, Y. / Zimmerman, M.I. / Gualberto, N.C. / Dodson, K.W. / Janetka, J.W. ...著者: Lopatto, E.D.B. / Pinkner, J.S. / Sanick, D.A. / Potter, R.F. / Liu, L.X. / Bazan Villicana, J. / Tamadonfar, K.O. / Ye, Y. / Zimmerman, M.I. / Gualberto, N.C. / Dodson, K.W. / Janetka, J.W. / Hunstad, D.A. / Hultgren, S.J.
履歴
登録2024年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9992
ポリマ－17,8191
非ポリマー1801
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.539, 40.626, 101.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 FimH / Fimbrial protein


分子量: 17818.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 株: TOP52 1721 / 遺伝子: fimH, fimH_1, fimH_2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B0LF88
#2: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.11 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein mixed with 10:1 molar ratio of D-mannose to protein. Crystals grown in 0.4 M MgCl2, 2.0 M NaCl, 0.1 M Tris pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.072156 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2022年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072156 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→35.19 Å / Num. obs: 35168 / % possible obs: 98.92 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 14.77 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.03579 / Net I/σ(I): 12.92
反射 シェル解像度: 1.34→1.388 Å / Num. unique obs: 3188 / CC1/2: 0.483

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.20.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.34→35.19 Å / SU ML: 0.1845 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.5904
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2324 1728 4.91 %
Rwork0.2153 33433 -
obs0.2161 35161 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→35.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 0 12 86 1308
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00871255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03771730
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0831209
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087219
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.1852186
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.34-1.380.37551600.36442460X-RAY DIFFRACTION90.2
1.38-1.420.33861250.33192733X-RAY DIFFRACTION98.5
1.42-1.470.32361530.30992712X-RAY DIFFRACTION98.8
1.47-1.530.33231390.27912801X-RAY DIFFRACTION99.9
1.53-1.60.25441510.2472755X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.690.26931650.23782786X-RAY DIFFRACTION99.9
1.69-1.790.25911650.22582791X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.930.252511350.21712817X-RAY DIFFRACTION100
1.93-2.130.19561170.20342857X-RAY DIFFRACTION99.9
2.13-2.430.20571210.20092848X-RAY DIFFRACTION100
2.43-3.070.23711610.21042867X-RAY DIFFRACTION99.9
3.07-35.190.1881540.18333006X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.91365102814 Å / Origin y: 5.29153969459 Å / Origin z: -13.8113654975 Å
111213212223313233
T0.14237435207 Å20.020076723455 Å2-0.00468842694848 Å2-0.131298688257 Å2-0.010918518568 Å2--0.167379994658 Å2
L1.11851821668 °2-0.287502648802 °21.47782591666 °2-0.694849017613 °2-0.143043781329 °2--3.82334017858 °2
S0.0913414318495 Å °0.103489286353 Å °-0.0573270293892 Å °-0.137316607869 Å °-0.0756635272436 Å °0.0435516426906 Å °0.044532905473 Å °0.00191843705122 Å °-0.019539912532 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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