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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8zue | ||||||
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タイトル | cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Hachiman defense system from Escherichia coli | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / Bacterial Hachiman complex / DNA cleavage / antiphage defense | ||||||
機能・相同性 | ![]() nuclease activity / response to ionizing radiation / helicase activity / defense response to virus / nucleic acid binding / hydrolase activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Cui, Y.Q. / Dai, Z.K. / Ouyang, Y.F. / Wang, Y.J. / Guan, Z.Y. / Zou, T.T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Bacterial Hachiman complex executes DNA cleavage for antiphage defense. 著者: Yongqing Cui / Zhikang Dai / Yufei Ouyang / Chunyang Fu / Yanjing Wang / Xueting Chen / Kaiyue Yang / Shuyue Zheng / Wenwen Wang / Pan Tao / Zeyuan Guan / Tingting Zou / ![]() 要旨: Bacteria have developed a variety of immune systems to combat phage infections. The Hachiman system is a novel prokaryotic antiphage defense system comprising HamA and HamB proteins, which contains ...Bacteria have developed a variety of immune systems to combat phage infections. The Hachiman system is a novel prokaryotic antiphage defense system comprising HamA and HamB proteins, which contains the DUF1837 and helicase domains, respectively. However, the defense mechanism remains only partially understood. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Hachiman defense system featuring a fusion of Cap4 nuclease domain within HamA. Further structure analysis indicates that the DUF1837 domain on HamA resembles the PD-(D/E)XK nuclease but lacks active sites. Bioinformatics analysis reveals that catalytically inactive DUF1837 domains often recruit other functional domains to fulfill anti-phage defense. HamA interacts with HamB to form a heterodimer HamAB to mediate ATP hydrolysis and execute DNA cleavage, thus implementing antiphage defense. Our findings elucidate the structural basis of the Hachiman defense complex, highlighting the critical roles of the helicase and nuclease in prokaryotic immunity. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 246.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 193.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 60482MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 65024.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 83169.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HamA-HamB complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 440333 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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