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- EMDB-60482: cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Hachiman defe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60482
タイトルcryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Hachiman defense system from Escherichia coli
マップデータ
試料
  • 複合体: HamA-HamB complex
    • タンパク質・ペプチド: Anti-bacteriophage protein A
    • タンパク質・ペプチド: Anti-bacteriophage protein B
キーワードBacterial Hachiman complex / DNA cleavage / antiphage defense / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclease activity / response to ionizing radiation / helicase activity / defense response to virus / nucleic acid binding / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Anti-bacteriophage protein A/HamA, C-terminal domain / CD-NTase associated protein 4, DNA endonuclease domain / HamA / Cap4, dsDNA endonuclease domain / : / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...Anti-bacteriophage protein A/HamA, C-terminal domain / CD-NTase associated protein 4, DNA endonuclease domain / HamA / Cap4, dsDNA endonuclease domain / : / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Anti-bacteriophage protein B / Anti-bacteriophage protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cui YQ / Dai ZK / Ouyang YF / Wang YJ / Guan ZY / Zou TT
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Bacterial Hachiman complex executes DNA cleavage for antiphage defense.
著者: Yongqing Cui / Zhikang Dai / Yufei Ouyang / Chunyang Fu / Yanjing Wang / Xueting Chen / Kaiyue Yang / Shuyue Zheng / Wenwen Wang / Pan Tao / Zeyuan Guan / Tingting Zou /
要旨: Bacteria have developed a variety of immune systems to combat phage infections. The Hachiman system is a novel prokaryotic antiphage defense system comprising HamA and HamB proteins, which contains ...Bacteria have developed a variety of immune systems to combat phage infections. The Hachiman system is a novel prokaryotic antiphage defense system comprising HamA and HamB proteins, which contains the DUF1837 and helicase domains, respectively. However, the defense mechanism remains only partially understood. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Hachiman defense system featuring a fusion of Cap4 nuclease domain within HamA. Further structure analysis indicates that the DUF1837 domain on HamA resembles the PD-(D/E)XK nuclease but lacks active sites. Bioinformatics analysis reveals that catalytically inactive DUF1837 domains often recruit other functional domains to fulfill anti-phage defense. HamA interacts with HamB to form a heterodimer HamAB to mediate ATP hydrolysis and execute DNA cleavage, thus implementing antiphage defense. Our findings elucidate the structural basis of the Hachiman defense complex, highlighting the critical roles of the helicase and nuclease in prokaryotic immunity.
履歴
登録2024年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60482.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60482.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-3.0960264 - 4.8547797
平均 (標準偏差)-0.0012116128 (±0.09693849)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 256.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60482_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60482_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HamA-HamB complex

全体名称: HamA-HamB complex
要素
  • 複合体: HamA-HamB complex
    • タンパク質・ペプチド: Anti-bacteriophage protein A
    • タンパク質・ペプチド: Anti-bacteriophage protein B

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超分子 #1: HamA-HamB complex

超分子名称: HamA-HamB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: Anti-bacteriophage protein A

分子名称: Anti-bacteriophage protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 65.024559 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH SDEVDAHMES NDSGGVAAKH GFLFQDCVAA YHVTRMLRDK TIRSVRCEVT DDIDIVSDGY IDFVQVKST GKTRWNISDI VQNSKGADKK TIPCSSILHK SMQCESDLSL GRRYSIVTEE KVNKTLEYLT ISPNARLDKP G RQELIDDL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH SDEVDAHMES NDSGGVAAKH GFLFQDCVAA YHVTRMLRDK TIRSVRCEVT DDIDIVSDGY IDFVQVKST GKTRWNISDI VQNSKGADKK TIPCSSILHK SMQCESDLSL GRRYSIVTEE KVNKTLEYLT ISPNARLDKP G RQELIDDL NKRTDNFLTD SGISVSDWID AATWEVFSSL RELELLGIKN IRLASQDLHG VILSSETVAE DIWCRILDTV TR KGEHSRR IHSADDKSYL RPDLLEWFKQ RVEDDQSRSG RKIYVKRDLP HILTPFRAPM ASVCAKRKGQ VLHQQYSLKK YRY KHIADN VCQWLDEVFL RPKEMSDIHK LTFIEKRERL KNSVFKSLHD VSEFLGRVLL HATIRQHHES QPIPCMLYVE KAGA EKILE NVHIVRRDPE GDQLWIGFSE LVTDINIAVR LPEIRDQLYE DISDCIDTAR KKILDIKDDN YLLRHDIDEI LDGSQ PFDA HLDRFTFVLF VGYDSNLLTE PETPGFEDDL EKETAVLFEK FAADLIEDSP FANLCIHVFI YPAPSLERLT QLVDEK VRE VV

UniProtKB: Anti-bacteriophage protein A

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分子 #2: Anti-bacteriophage protein B

分子名称: Anti-bacteriophage protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 83.169664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTEIYEQAKH SLQGEDFSSF NYLFAVNKLL SNPVSYDLGR DLIVRALDSR ERFSEHTTIL KNMVRKSGLF PYLKKEFTSL TPDDLRVLE LYRTPFSDGY VFHSMQFHIF DLLKSGQNVV LSAPTSMGKS AIVDSLLGMG TLKRLVLVVP TVALADETRR R LQERFGDR ...文字列:
MTEIYEQAKH SLQGEDFSSF NYLFAVNKLL SNPVSYDLGR DLIVRALDSR ERFSEHTTIL KNMVRKSGLF PYLKKEFTSL TPDDLRVLE LYRTPFSDGY VFHSMQFHIF DLLKSGQNVV LSAPTSMGKS AIVDSLLGMG TLKRLVLVVP TVALADETRR R LQERFGDR YQIIHHSSQV CHSDQAVYVL TQERVNERDD IVDIDLFVID EFYKLAFRQL KSGDIDHQDE RVIELNIALS KL LKVSRQF YLTGPFVNSI RGLEKLGYPH TFVSTDFNTV ALDVKTFGIK ANDDKAKLKA LGEIAHACVD ATIIYCKSPT VAG LVAREL IRLGHGTPTE NPHVDWVSEE FDADWDYTVA LRNGIGLHFG ALPRALQQYT ADQFNAGKLR FLLCTSTIIE GVNT IAKNV VIYDNRDGTR SIDKFTHGNI KGRAGRMGVH FVGKIFCLEE IPEDNLNQEV DIPLGIQGID TPINLLASVQ PDHLS EFSQ DRFDEVFIND RVSIDLVKKH SYFRVEQFEM LQSMFEMMDD NEFSSLVFHW TPATNFLKTF AKIIARLVPH TFSRNG VPV KPTDVMIAKL AGYLSAESYS EYLKNQIDYA RQWISEGEKR TLSIALNNDL KLITNTFGYT LPKVLSLMED VVKHHAV KR GIRSKVDYTH VKLAFESFHL PPGVNALEEI GIPIQTLHRL VDLLEFSDEA DVDELSQYLR DTQDIWSRSI GYVDQMFI R RALGIRRH

UniProtKB: Anti-bacteriophage protein B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 440333
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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