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万見
- PDB-8zsb: Cryo-EM structure of human ZnT1, in the absence of zinc, determin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zsb
タイトルCryo-EM structure of human ZnT1, in the absence of zinc, determined in outward-facing conformation
要素Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Copper uptake / Cuproptosis / ZnT family
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of zinc ion transmembrane import / glutamatergic postsynaptic density / zinc export across plasma membrane / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / detoxification of cadmium ion / zinc:proton antiporter activity / Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of calcium ion import ...negative regulation of zinc ion transmembrane import / glutamatergic postsynaptic density / zinc export across plasma membrane / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / detoxification of cadmium ion / zinc:proton antiporter activity / Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of calcium ion import / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / zinc ion transport / zinc ion transmembrane transporter activity / negative regulation of neurotransmitter secretion / zinc ion transmembrane transport / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / intracellular zinc ion homeostasis / calcium ion import / postsynaptic density, intracellular component / calcium channel inhibitor activity / T-tubule / cytoplasmic vesicle membrane / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / intracellular calcium ion homeostasis / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / in utero embryonic development / defense response to bacterium / Golgi membrane / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cation efflux protein, cytoplasmic domain superfamily / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Ma, J. / Zheng, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
引用ジャーナル: Cell Metab / 年: 2024
タイトル: Zinc transporter 1 functions in copper uptake and cuproptosis.
著者: Yehua Li / Jiahao Ma / Rui Wang / Yuanhanyu Luo / Sanduo Zheng / Xiaodong Wang /
要旨: Copper (Cu) is a co-factor for several essential metabolic enzymes. Disruption of Cu homeostasis results in genetic diseases such as Wilson's disease. Here, we show that the zinc transporter 1 (ZnT1) ...Copper (Cu) is a co-factor for several essential metabolic enzymes. Disruption of Cu homeostasis results in genetic diseases such as Wilson's disease. Here, we show that the zinc transporter 1 (ZnT1), known to export zinc (Zn) out of the cell, also mediates Cu entry into cells and is required for Cu-induced cell death, cuproptosis. Structural analysis and functional characterization indicate that Cu and Zn share the same primary binding site, allowing Zn to compete for Cu uptake. Among ZnT members, ZnT1 harbors a unique inter-subunit disulfide bond that stabilizes the outward-open conformations of both protomers to facilitate efficient Cu transport. Specific knockout of the ZnT1 gene in the intestinal epithelium caused the loss of Lgr5+ stem cells due to Cu deficiency. ZnT1, therefore, functions as a dual Zn and Cu transporter and potentially serves as a target for using Zn in the treatment of Wilson's disease caused by Cu overload.
履歴
登録2024年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22024年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
B: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,8564
ポリマ－110,7252
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1 / Solute carrier family 30 member 1 / Zinc transporter 1


分子量: 55362.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC30A1, ZNT1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6M5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the ZnT1 in the apo state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1230 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 890

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 709780 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0024892
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5176651
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.295650
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041797
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005830

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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