[日本語] English
- PDB-8zgi: Crystal structure of DUF4297 from E.Coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zgi
タイトルCrystal structure of DUF4297 from E.Coli
要素Restriction endonuclease
キーワードHYDROLASE / Nuclease
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen, Q. / Yu, Y.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2025
タイトル: DUF4297 and HerA form abortosome to mediate bacterial immunity against phage infection.
著者: Dongmei Tang / Ting Liu / Yijun Chen / Zixuan Zhu / Hao Chen / Qiang Chen / Yamei Yu /
要旨: Immune receptors form higher-order complexes known as inflammasomes in animals and resistosomes in plants to mediate immune signaling. Here, we report a similar bacterial protein complex, DUF4297- ...Immune receptors form higher-order complexes known as inflammasomes in animals and resistosomes in plants to mediate immune signaling. Here, we report a similar bacterial protein complex, DUF4297-HerA, which induces abortive infection to mediate anti-phage immunity by coupling nuclease and ATPase activities. Therefore, we name this defense system "Hailibu" after a hunter in a popular folk tale who sacrifices himself to save his village. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) results reveal that DUF4297 and HerA assemble into a higher-order complex, reminiscent of apoptosome, inflammasome, or resistosome, which we refer to as an abortosome. By capturing cryo-EM structures of the pre-loading, DNA-loading, and DNA-transporting states during Hailibu abortosome processing of DNA, we propose that DNA substrates are loaded through the HerA hexamer, with adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis providing the energy to transport DNA substrates to the clustered DUF4297 Cap4 nuclease domains for degradation. This study demonstrates the existence of analogous multiprotein complexes in innate immunity across the kingdoms of life.
履歴
登録2024年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Restriction endonuclease
B: Restriction endonuclease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9442
ポリマ-93,9442
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area40620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.296, 144.296, 262.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

-
要素

#1: タンパク質 Restriction endonuclease


分子量: 46971.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CG692_10945 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 800 mM Sodium phosphate monobasic 1200 mM Potassium phosphate dibasic 100 mM Sodium acetate pH 4.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 27392 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 38.5 % / Biso Wilson estimate: 108.33 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.39 Å / Num. unique obs: 4282 / CC1/2: 0.546

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→22.311 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3219 997 3.66 %
Rwork0.2826 --
obs0.2839 27274 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→22.311 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6575 0 0 0 6575
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4559072
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.6854051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021167
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2004-3.36860.34961390.33863666X-RAY DIFFRACTION100
3.3686-3.57890.37781390.32163663X-RAY DIFFRACTION100
3.5789-3.85390.32791390.31083693X-RAY DIFFRACTION100
3.8539-4.23930.37371420.28743727X-RAY DIFFRACTION100
4.2393-4.84730.32051410.2663739X-RAY DIFFRACTION100
4.8473-6.08650.32691440.28643797X-RAY DIFFRACTION100
6.0865-22.3110.28351530.26443992X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る