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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8zgi | ||||||
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タイトル | Crystal structure of DUF4297 from E.Coli | ||||||
![]() | Restriction endonuclease | ||||||
![]() | HYDROLASE / Nuclease | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, Q. / Yu, Y. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: DUF4297 and HerA form abortosome to mediate bacterial immunity against phage infection. 著者: Dongmei Tang / Ting Liu / Yijun Chen / Zixuan Zhu / Hao Chen / Qiang Chen / Yamei Yu / ![]() 要旨: Immune receptors form higher-order complexes known as inflammasomes in animals and resistosomes in plants to mediate immune signaling. Here, we report a similar bacterial protein complex, DUF4297- ...Immune receptors form higher-order complexes known as inflammasomes in animals and resistosomes in plants to mediate immune signaling. Here, we report a similar bacterial protein complex, DUF4297-HerA, which induces abortive infection to mediate anti-phage immunity by coupling nuclease and ATPase activities. Therefore, we name this defense system "Hailibu" after a hunter in a popular folk tale who sacrifices himself to save his village. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) results reveal that DUF4297 and HerA assemble into a higher-order complex, reminiscent of apoptosome, inflammasome, or resistosome, which we refer to as an abortosome. By capturing cryo-EM structures of the pre-loading, DNA-loading, and DNA-transporting states during Hailibu abortosome processing of DNA, we propose that DNA substrates are loaded through the HerA hexamer, with adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis providing the energy to transport DNA substrates to the clustered DUF4297 Cap4 nuclease domains for degradation. This study demonstrates the existence of analogous multiprotein complexes in innate immunity across the kingdoms of life. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 171.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 136.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 441.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 453.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46971.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.73 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 800 mM Sodium phosphate monobasic 1200 mM Potassium phosphate dibasic 100 mM Sodium acetate pH 4.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97915 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 27392 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 38.5 % / Biso Wilson estimate: 108.33 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.39 Å / Num. unique obs: 4282 / CC1/2: 0.546 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→22.311 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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