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- PDB-8zg8: ZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin-protein ligase PRT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zg8
タイトルZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
要素E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
キーワードLIGASE / Apo / ZZ-domain / Arabidopsis thaliana / PRT1 / E3-ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / defense response to fungus / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.744 Å
データ登録者Yang, W.S. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C3008285 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4030068 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022M3A9G8082638 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for the recognition of type-2 N-degron by PRT1 plant N-recognin
著者: Yang, W.S. / Song, H.K.
履歴
登録2024年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4363
ポリマ－7,3051
非ポリマー1312
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.030, 78.030, 70.452
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Space group name HallP622(x,y,z+1/3)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase PRT1 / Proteolysis 1 protein / RING-type E3 ubiquitin transferase PRT1


分子量: 7305.194 Da / 分子数: 1 / 断片: ZZ-domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PRT1, At3g24800, K7P8.9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8LBL5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.744→48.77 Å / Num. obs: 13080 / % possible obs: 97.24 % / 冗長度: 21.4 % / Biso Wilson estimate: 31.87 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08357 / Rpim(I) all: 0.01818 / Rrim(I) all: 0.08558 / Net I/σ(I): 32.13
反射 シェル解像度: 1.744→1.806 Å / 冗長度: 20.5 % / Rmerge(I) obs: 2.158 / Mean I/σ(I) obs: 1.37 / Num. unique obs: 1197 / CC1/2: 0.65 / CC star: 0.888 / Rpim(I) all: 0.4767 / Rrim(I) all: 2.212 / % possible all: 90.92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc7_3834精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.744→48.77 Å / SU ML: 0.3038 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.0206
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2786 2412 10.09 %
Rwork0.235 21499 -
obs0.2392 13069 97.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.744→48.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数461 0 2 33 496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0196467
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7306620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.116162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.253163
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.744-1.780.45171360.39761182X-RAY DIFFRACTION90.03
1.78-1.820.38131310.35691227X-RAY DIFFRACTION94.63
1.82-1.860.42731420.29471253X-RAY DIFFRACTION96.27
1.86-1.910.32631440.28361248X-RAY DIFFRACTION97.07
1.91-1.960.37311400.25161258X-RAY DIFFRACTION97.08
1.96-2.020.2421430.24971256X-RAY DIFFRACTION97.42
2.02-2.080.30611380.26191251X-RAY DIFFRACTION97.68
2.08-2.160.27741440.2571270X-RAY DIFFRACTION97.72
2.16-2.240.28391440.25051277X-RAY DIFFRACTION97.87
2.24-2.340.30471440.24481269X-RAY DIFFRACTION98.06
2.34-2.470.35981390.23591253X-RAY DIFFRACTION98.79
2.47-2.620.25731440.25251295X-RAY DIFFRACTION98.63
2.62-2.820.31951450.24931284X-RAY DIFFRACTION99.1
2.82-3.110.29641500.23011282X-RAY DIFFRACTION99.44
3.11-3.560.22311450.22181291X-RAY DIFFRACTION99.51
3.56-4.480.24921430.19611294X-RAY DIFFRACTION99.79
4.48-48.770.26121400.23021309X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.25750753993-0.2210044203520.5489013407140.6830609319810.4815064613196.26608967233-0.180998740599-0.0642989701962-0.04748931562070.03627687332730.125595674241-0.08470797806740.1260638478340.1677756798050.07012131240090.2247776468630.0410809446095-0.002428206884310.2792689716810.004968258604960.3091316620597.4132396606939.846547149433.8901178216
28.54901556334-0.6070116396970.8781107539462.07417235993-0.6269200648369.4694045247-0.311328669756-0.483518361055-0.4961930593710.2982005741290.335559023316-0.1349254845220.526794798063-0.08759615925490.05960183263590.256373223080.07581876409030.009884536986650.35626833162-0.02186014548990.3639463125659.3005373434336.722361203241.6407465259
37.318782862412.57951981252-2.147992862670.966911052072-0.6496573207381.501863635690.153977584255-0.3212461346-0.4573361964870.5442068256640.535148562005-0.326747388954-0.1427613039320.284076454437-0.6542596124930.8517684261040.236930837906-0.09672583016211.16439331789-0.09008043314970.6614306847159.7010996923742.922443421347.465579282
43.530032302081.50682321169-3.534649260874.76281019009-0.7198808681476.92900870291-0.222093160106-1.34983348218-1.080148472120.5890978406280.3307800981680.04348068652170.5522623302850.491675554235-0.1353162066120.4021556003390.1743548381780.01344799645880.8322785369270.1357276675990.44793061030512.204387930633.01929580244.3321430641
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 303 through 326 )303 - 3261 - 24
22chain 'A' and (resid 327 through 342 )327 - 34225 - 38
33chain 'A' and (resid 343 through 354 )343 - 35439 - 47
44chain 'A' and (resid 355 through 366 )355 - 36648 - 59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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