[日本語] English
万見
- PDB-8zg9: Y-degron fused ZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zg9
タイトルY-degron fused ZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
要素Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
キーワードLIGASE / complex / ZZ-domain / Arabidopsis thaliana / PRT1 / E3-ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / defense response to fungus / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.673 Å
データ登録者Yang, W.S. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C3008285 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4030068 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022M3A9G8082638 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the recognition and ubiquitylation of type-2 N-degron substrate by PRT1 plant N-recognin.
著者: Yang, W.S. / Kim, S.H. / Kim, M. / Shin, H. / Lee, J. / Sandmann, A. / Park, O.K. / Dissmeyer, N. / Song, H.K.
履歴
登録2024年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
B: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
C: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
D: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
E: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
F: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,98620
ポリマ－47,1536
非ポリマー83414
水4,306239
1
A: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
B: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0288
ポリマ－15,7182
非ポリマー3106
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子

C: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9796
ポリマ－15,7182
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
3
D: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子

F: Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9796
ポリマ－15,7182
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y+1/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)48.254, 85.737, 85.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 298 through 324 or resid 326...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 298 through 324 or resid 326...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 298 through 324 or resid 326...
d_4ens_1(chain "D" and (resid 298 through 324 or resid 326...
d_5ens_1(chain "E" and (resid 298 through 324 or resid 326...
d_6ens_1(chain "F" and (resid 298 through 324 or resid 326...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11TYRTYRTYRTYRAA298 - 3241 - 27
d_12CYSCYSCYSCYSAA326 - 32929 - 32
d_13GLUGLUGLUGLUAA33134
d_14ILEILEPROPROAA333 - 34536 - 48
d_15GLYGLYGLYGLYAA35053
d_16PHEPHEGLNGLNAA352 - 35455 - 57
d_17HISHISPROPROAA356 - 35859 - 61
d_18HISHISHISHISAA36063
d_19LEULEULEULEUAA36265
d_110LEULEUALAALAAA364 - 36567 - 68
d_21TYRTYRTYRTYRBB298 - 3241 - 27
d_22CYSCYSCYSCYSBB326 - 32929 - 32
d_23GLUGLUGLUGLUBB33134
d_24ILEILEPROPROBB333 - 34536 - 48
d_25GLYGLYGLYGLYBB35053
d_26PHEPHEGLNGLNBB352 - 35455 - 57
d_27HISHISPROPROBB356 - 35859 - 61
d_28HISHISHISHISBB36063
d_29LEULEULEULEUBB36265
d_210LEULEUALAALABB364 - 36567 - 68
d_31TYRTYRTYRTYRCC298 - 3241 - 27
d_32CYSCYSCYSCYSCC326 - 32929 - 32
d_33GLUGLUGLUGLUCC33134
d_34ILEILEPROPROCC333 - 34536 - 48
d_35GLYGLYGLYGLYCC35053
d_36PHEPHEGLNGLNCC352 - 35455 - 57
d_37HISHISPROPROCC356 - 35859 - 61
d_38HISHISHISHISCC36063
d_39LEULEULEULEUCC36265
d_310LEULEUALAALACC364 - 36567 - 68
d_41TYRTYRTYRTYRDD298 - 3241 - 27
d_42CYSCYSCYSCYSDD326 - 32929 - 32
d_43GLUGLUGLUGLUDD33134
d_44ILEILEPROPRODD333 - 34536 - 48
d_45GLYGLYGLYGLYDD35053
d_46PHEPHEGLNGLNDD352 - 35455 - 57
d_47HISHISPROPRODD356 - 35859 - 61
d_48HISHISHISHISDD36063
d_49LEULEULEULEUDD36265
d_410LEULEUALAALADD364 - 36567 - 68
d_51TYRTYRTYRTYREE298 - 3241 - 27
d_52CYSCYSCYSCYSEE326 - 32929 - 32
d_53GLUGLUGLUGLUEE33134
d_54ILEILEPROPROEE333 - 34536 - 48
d_55GLYGLYGLYGLYEE35053
d_56PHEPHEGLNGLNEE352 - 35455 - 57
d_57HISHISPROPROEE356 - 35859 - 61
d_58HISHISHISHISEE36063
d_59LEULEULEULEUEE36265
d_510LEULEUALAALAEE364 - 36567 - 68
d_61TYRTYRTYRTYRFF298 - 3241 - 27
d_62CYSCYSCYSCYSFF326 - 32929 - 32
d_63GLUGLUGLUGLUFF33134
d_64ILEILEPROPROFF333 - 34536 - 48
d_65GLYGLYGLYGLYFF35053
d_66PHEPHEGLNGLNFF352 - 35455 - 57
d_67HISHISPROPROFF356 - 35859 - 61
d_68HISHISHISHISFF36063
d_69LEULEULEULEUFF36265
d_610LEULEUALAALAFF364 - 36567 - 68

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.0308943298057, 0.758527215582, 0.650908598504), (0.75687158655, -0.443094209115, 0.480429935913), (0.652833012231, 0.477811662761, -0.587796795731)-29.9409142478, 30.0816008363, 12.4665006599
2given(-0.354386634375, -0.480553322587, 0.802171189664), (0.56427950826, -0.793951578147, -0.226339409109), (0.745653237058, 0.372437103023, 0.552532220198)-10.113629924, 18.4754563944, -13.7367137947
3given(0.0131958686234, -0.838057173162, -0.545422811737), (-0.338789805845, 0.509459242973, -0.790994783299), (0.940769544845, 0.195221551734, -0.277202469743)5.3437371919, 37.7258697414, 12.0624832195
4given(-0.262793515676, -0.433077883192, 0.862196680119), (0.803104061782, -0.593449615963, -0.0533049647172), (0.534755489984, 0.678425456777, 0.503761318015)-14.4614519683, 21.2596064635, 22.3720618031
5given(0.951948315934, 0.0907923226505, 0.29249129549), (-0.031733840587, -0.920663516817, 0.389065100161), (0.30461018885, -0.379651739032, -0.873542895283)-32.0754408861, 14.3892088778, 51.4675299259

-
要素

#1: タンパク質
Y-degron,E3 ubiquitin-protein ligase PRT1 / Proteolysis 1 protein / RING-type E3 ubiquitin transferase PRT1


分子量: 7858.824 Da / 分子数: 6 / 断片: ZZ-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: YKFG
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PRT1, At3g24800, K7P8.9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8LBL5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Divalents Buffer System 2 pH 7.5 Precipitant Mix 4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.673→42.98 Å / Num. obs: 41405 / % possible obs: 99.03 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 22.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / Rmerge(I) obs: 1.147 / Num. unique obs: 3911 / CC1/2: 0.599

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc7_3834精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8ZG8

8zg8


解像度: 1.673→42.98 Å / SU ML: 0.2572 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.9142
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 3754 4.81 %
Rwork0.2108 74366 -
obs0.212 41346 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.673→42.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3202 0 14 239 3455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00693283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9954410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006594
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.36871226
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.715483456717
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.84333076296
ens_1d_4AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.782882941198
ens_1d_5AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.617513676919
ens_1d_6AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.05070974215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.673-1.7330.3781150.34272397X-RAY DIFFRACTION94.79
1.69-1.720.36281380.33562795X-RAY DIFFRACTION98
1.72-1.740.35961260.33212702X-RAY DIFFRACTION97.69
1.74-1.760.35531390.33312774X-RAY DIFFRACTION97.98
1.77-1.790.31431440.29922779X-RAY DIFFRACTION97.08
1.79-1.820.30971450.27952719X-RAY DIFFRACTION99.07
1.82-1.850.28051400.27012812X-RAY DIFFRACTION99.39
1.85-1.880.28871430.26162710X-RAY DIFFRACTION99.37
1.88-1.920.26831400.26062806X-RAY DIFFRACTION99.26
1.92-1.950.29141390.25722791X-RAY DIFFRACTION98.99
1.95-1.990.29691490.25612727X-RAY DIFFRACTION98.36
1.99-2.040.32731420.25382766X-RAY DIFFRACTION98.58
2.04-2.080.23511290.23762769X-RAY DIFFRACTION97.87
2.08-2.130.31271440.22252772X-RAY DIFFRACTION99.15
2.13-2.190.2691460.22262816X-RAY DIFFRACTION99.4
2.19-2.260.2261440.21932748X-RAY DIFFRACTION99.45
2.26-2.330.22531420.2252775X-RAY DIFFRACTION99.08
2.33-2.410.27711390.22942796X-RAY DIFFRACTION99.02
2.41-2.510.22421440.21372746X-RAY DIFFRACTION98.67
2.51-2.620.22321390.21572713X-RAY DIFFRACTION97.4
2.62-2.760.221380.20972812X-RAY DIFFRACTION99.86
2.76-2.940.2471340.20082793X-RAY DIFFRACTION99.73
2.94-3.160.21421440.19762809X-RAY DIFFRACTION99.26
3.16-3.480.21211410.18392735X-RAY DIFFRACTION98.49
3.48-3.980.20511330.17252744X-RAY DIFFRACTION97.53
3.98-5.020.15411310.15482802X-RAY DIFFRACTION99.63
5.02-42.980.23271460.1882758X-RAY DIFFRACTION98.27

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る