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- PDB-8zel: Crystal structure of human cytosolic beta-alanyl lysine dipeptida... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zel
タイトルCrystal structure of human cytosolic beta-alanyl lysine dipeptidase Tyr314Phe mutant with a crystal soaked in beta-alanyl ornithine
要素Xaa-Arg dipeptidase
キーワードHYDROLASE / Cytosolic / PM20D2 / Metabolite / Proofreading.
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Arg dipeptidase / dipeptidase activity / regulation of protein metabolic process / carboxypeptidase activity / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Xaa-Arg dipeptidase / : / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / L-ornithine / Xaa-Arg dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chandravanshi, K. / Kumar, A. / Makde, R.D.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (DST, India)IF190153 インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human cytosolic beta-alanyl lysine dipeptidase Tyr314Phe mutant with a crystal soaked in beta-alanyl ornithine
著者: Chandravanshi, K. / Kumar, A. / Makde, R.D.
履歴
登録2024年5月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xaa-Arg dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1786
ポリマ－49,7331
非ポリマー4455
水1,76598
1
A: Xaa-Arg dipeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Arg dipeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Arg dipeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Arg dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,71224
ポリマ－198,9314
非ポリマー1,78120
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
単位格子
Length a, b, c (Å)78.777, 112.894, 123.255
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

TRS

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Xaa-Arg dipeptidase / Beta-Ala-Lys dipeptidase


分子量: 49732.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Catalyzes the peptide bond hydrolysis in dipeptides having basic amino acids lysine, ornithine or arginine at C-terminus.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PM20D2, ACY1L2 / プラスミド: pST44STR / 詳細 (発現宿主): T7 based promoter / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYS1, Xaa-Arg dipeptidase

-
非ポリマー , 5種, 103分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ORN / L-ornithine / オルニチン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.6
詳細: 70 mM calcium chloride, 35 mM sodium acetate pH4.6, 7% isopropanol, 15% glycerol, 20mM Tris-Cl, 200 mM NaCl (mixed in 1:1)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2023年10月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.03 Å / Num. obs: 25710 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 39.89 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 1.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2480 / CC1/2: 0.581 / Rpim(I) all: 0.589 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→36.43 Å / SU ML: 0.2636 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.9064
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2323 1315 4.98 %
Rwork0.194 25111 -
obs0.196 25710 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3012 0 23 98 3133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53684269
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0384462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044560
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.6478437
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.340.33091480.29172730X-RAY DIFFRACTION99.76
2.34-2.450.32071500.26782743X-RAY DIFFRACTION99.97
2.45-2.580.32461290.24412777X-RAY DIFFRACTION99.9
2.58-2.740.25051420.2222764X-RAY DIFFRACTION99.93
2.74-2.950.27861410.20932774X-RAY DIFFRACTION99.93
2.95-3.240.2471500.19622774X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.710.21311640.17922791X-RAY DIFFRACTION100
3.71-4.680.21741430.15972827X-RAY DIFFRACTION99.97
4.68-36.430.18471480.18212931X-RAY DIFFRACTION99.68
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.67783368155 Å / Origin y: -21.3015615144 Å / Origin z: -32.5648736161 Å
111213212223313233
T0.239431872526 Å2-0.00641775096487 Å2-0.00309386575125 Å2-0.384158792127 Å2-0.00274991026786 Å2--0.305990959715 Å2
L0.310879186813 °20.0447192125337 °2-0.192001913319 °2-1.0627206316 °2-1.39964339294 °2--2.52590105784 °2
S-0.0462980955117 Å °-0.133635798514 Å °-0.0337095682361 Å °0.0352461291302 Å °0.043432422055 Å °-0.0275768203123 Å °-0.0170952718836 Å °0.0162613523274 Å °-0.0155687322558 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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