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- PDB-8ze8: Arf-GTPase activating protein Asap1 SH3 domain in complex with 44... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ze8
タイトルArf-GTPase activating protein Asap1 SH3 domain in complex with 440 Kd Ankyrin-B fragment
要素
  • Ankyrin-2
  • Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


VxPx cargo-targeting to cilium / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / positive regulation of membrane tubulation / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly ...VxPx cargo-targeting to cilium / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / positive regulation of membrane tubulation / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly / protein localization to organelle / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / negative regulation of dendritic spine development / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / potassium channel activator activity / A band / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / channel activator activity / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of SA node cell action potential / protein localization to endoplasmic reticulum / cell projection membrane / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / ventricular cardiac muscle cell action potential / costamere / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / protein localization to cilium / response to methylmercury / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of calcium ion transport / positive regulation of podosome assembly / regulation of cardiac muscle cell contraction / regulation of postsynapse organization / M band / protein localization to cell surface / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / podosome / spectrin binding / phosphatidylserine binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / cilium assembly / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / T-tubule / regulation of heart rate / GTPase activator activity / trans-Golgi network membrane / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / recycling endosome / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / SH3 domain binding / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / intracellular protein localization / protein transport / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / early endosome / lysosome / neuron projection / protein stabilization / apical plasma membrane / Golgi membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / mitochondrion / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ASAP1, BAR domain / ASAP1, SH3 domain / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / BAR domain of APPL family / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily ...ASAP1, BAR domain / ASAP1, SH3 domain / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / BAR domain of APPL family / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / BAR domain / Ankyrin repeats (many copies) / AH/BAR domain superfamily / Death domain profile. / Variant SH3 domain / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / PH domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-2 / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Chen, K. / Li, Y. / Zhao, Y. / He, Y. / Zhang, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Arf GTPase-activating protein ASAP1 specifically binds to 440-kD ankyrin-B
著者: Li, Y. / Zhao, Y. / He, Y. / Liu, F. / Xia, L. / Liu, K. / Chen, K. / Zhang, M.
履歴
登録2024年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
E: Ankyrin-2
B: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Ankyrin-2
D: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
F: Ankyrin-2
G: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
H: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1029
ポリマ－37,0108
非ポリマー921
水5,585310
1
A: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
E: Ankyrin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2522
ポリマ－9,2522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4330 Å2
手法PISA
2
B: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
C: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3453
ポリマ－9,2522
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4520 Å2
手法PISA
3
D: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
F: Ankyrin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2522
ポリマ－9,2522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area4290 Å2
手法PISA
4
G: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
H: Ankyrin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2522
ポリマ－9,2522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.922, 52.074, 56.909
Angle α, β, γ (deg.)111.42, 90.16, 112.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / 130 kDa phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate-dependent ARF1 GTPase-activating protein / ADP- ...130 kDa phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate-dependent ARF1 GTPase-activating protein / ADP-ribosylation factor-directed GTPase-activating protein 1 / ARF GTPase-activating protein 1 / Development and differentiation-enhancing factor 1 / DEF-1 / Differentiation-enhancing factor 1 / PIP2-dependent ARF1 GAP


分子量: 7794.611 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Asap1, Ddef1, Kiaa1249, Shag1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QWY8
#2: タンパク質・ペプチド
Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 1457.849 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q01484
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.65 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MES monohydrate, pH=6.0, 20 % w/v Polyethylene glycol 6,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→32.49 Å / Num. obs: 23173 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.941 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 0.77 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 75254
反射 シェル解像度: 2.07→2.12 Å / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.213 / Num. measured all: 4758 / Num. unique obs: 1695 / CC1/2: 0.674 / Rpim(I) all: 0.153 / Rrim(I) all: 0.264 / Χ2: 0.7 / Net I/σ(I) obs: 5.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3JV3

3jv3


解像度: 2.07→32.4 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1131 4.89 %
Rwork0.1838 --
obs0.1859 23128 97.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→32.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 6 310 2547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2843079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.45291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.07-2.160.2711270.19882716X-RAY DIFFRACTION96
2.16-2.280.24411640.19682721X-RAY DIFFRACTION96
2.28-2.420.24591300.18372697X-RAY DIFFRACTION97
2.42-2.610.2291460.19462776X-RAY DIFFRACTION97
2.61-2.870.24591480.18652740X-RAY DIFFRACTION98
2.87-3.290.25851230.1832773X-RAY DIFFRACTION98
3.29-4.140.17251470.16252787X-RAY DIFFRACTION99
4.14-32.40.21131460.1892787X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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