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- PDB-8zay: Crystal structure of Fab from mouse monoclonal antibody 4A9 again... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zay
タイトルCrystal structure of Fab from mouse monoclonal antibody 4A9 against Aquifex aeolicus RseP PDZ tandem
要素
  • Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
  • VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
キーワードPROTEIN BINDING / Antibody
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Adachi, Y. / Nogi, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K23825 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22H02561 日本
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial intramembrane metalloprotease RseP in the substrate-bound state.
著者: Kikuko Asahi / Mika Hirose / Rie Aruga / Yosuke Shimizu / Michiko Tajiri / Tsubasa Tanaka / Yuriko Adachi / Yukari Tanaka / Mika K Kaneko / Yukinari Kato / Satoko Akashi / Yoshinori Akiyama / ...著者: Kikuko Asahi / Mika Hirose / Rie Aruga / Yosuke Shimizu / Michiko Tajiri / Tsubasa Tanaka / Yuriko Adachi / Yukari Tanaka / Mika K Kaneko / Yukinari Kato / Satoko Akashi / Yoshinori Akiyama / Yohei Hizukuri / Takayuki Kato / Terukazu Nogi /
要旨: Site-2 proteases (S2Ps), conserved intramembrane metalloproteases that maintain cellular homeostasis, are associated with chronic infection and persistence leading to multidrug resistance in ...Site-2 proteases (S2Ps), conserved intramembrane metalloproteases that maintain cellular homeostasis, are associated with chronic infection and persistence leading to multidrug resistance in bacterial pathogens. A structural model of how S2Ps discriminate and accommodate substrates could help us develop selective antimicrobial agents. We previously proposed that the S2P RseP unwinds helical substrate segments before cleavage, but the mechanism for accommodating a full-length membrane-spanning substrate remained unclear. Our present cryo-EM analysis of RseP (RseP) revealed that a substrate-like membrane protein fragment from the expression host occupied the active site while spanning a transmembrane cavity that is inaccessible via lateral diffusion. Furthermore, in vivo photocrosslinking supported that this substrate accommodation mode is recapitulated on the cell membrane. Our results suggest that the substrate accommodation by threading through a conserved membrane-associated region stabilizes the substrate-complex and contributes to substrate discrimination on the membrane.
履歴
登録2024年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _struct.title

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
H: VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
I: VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
L: Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
M: Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,85514
ポリマ－96,2014
非ポリマー65410
水4,017223
1
H: VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
L: Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4277
ポリマ－48,1002
非ポリマー3275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area19710 Å2
手法PISA
2
I: VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
M: Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4277
ポリマ－48,1002
非ポリマー3275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.780, 70.440, 132.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: 抗体 VH-CH1 region of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus


分子量: 24366.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Light chain of antibody of anti-RseP orthologue from A aeolicus


分子量: 23734.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05M Zinc acetate dihydrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.92 Å / Num. obs: 43326 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 370.1 % / Biso Wilson estimate: 26.49 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 1.15 / Rpim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 20.07
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Num. unique obs: 6835 / CC1/2: 0.836

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→49.91 Å / SU ML: 0.3666 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.2233
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: Number of Unique reflections is 82574 when the Bijvoet pairs are separated.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2691 4061 4.92 %
Rwork0.2177 78513 -
obs0.2202 42299 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6660 0 10 223 6893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00166822
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44149295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04081046
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00341187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1863937
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.330.44931280.40352700X-RAY DIFFRACTION99.65
2.33-2.360.41561550.36952789X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.390.28871470.30672588X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.420.34561440.2892735X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.450.36131570.28062701X-RAY DIFFRACTION99.97
2.45-2.480.40281200.26972726X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.520.32491380.26162678X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.560.34161490.25272731X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.60.27731240.25982725X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.650.35441520.26182726X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.70.27951140.26592693X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.750.35441480.27692683X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.80.29741320.27872722X-RAY DIFFRACTION100
2.8-2.870.30391340.26172720X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.930.3441480.23222719X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.010.30621380.23082717X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.090.2451410.24242670X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.180.30031540.23112701X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.280.25581440.23222726X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.40.27861340.22272702X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.530.28531730.21442667X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.690.23721500.19182729X-RAY DIFFRACTION100
3.69-3.890.22921320.18812696X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.130.24431740.17122685X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.450.17841280.15522712X-RAY DIFFRACTION100
4.45-4.90.19811120.14052723X-RAY DIFFRACTION100
4.9-5.60.15971370.15622709X-RAY DIFFRACTION100
5.61-7.060.20791310.17912737X-RAY DIFFRACTION100
7.06-49.910.21141230.17552703X-RAY DIFFRACTION99.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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