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Yorodumi- PDB-8z9l: Crystal structure of SARS-CoV-2 RBD bound to Rhinolophus affinis ACE2 -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8z9l | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of SARS-CoV-2 RBD bound to Rhinolophus affinis ACE2 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/HYDROLASE / SARS-CoV-2 RBD / Rhinolophus affinis ACE2 / VIRAL PROTEIN-HYDROLASE complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationHydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / peptidyl-dipeptidase activity / carboxypeptidase activity / metallopeptidase activity / symbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space ...Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / peptidyl-dipeptidase activity / carboxypeptidase activity / metallopeptidase activity / symbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / cilium / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / proteolysis / extracellular space / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Rhinolophus affinis (intermediate horseshoe bat)![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.598 Å | ||||||
Authors | Lan, J. / Wang, C.H. | ||||||
| Funding support | 1items
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Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2025Title: Molecular mechanisms of RaTG13 and SARS-CoV-2 RBD bound to Rhinolophus affinis bat ACE2. Authors: Wang, C. / Li, M. / Nan, X. / Deng, Y. / Fan, S. / Lan, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 8z9l.cif.gz | 1.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8z9l.ent.gz | 1.1 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8z9l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 8z9l_validation.pdf.gz | 636.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 8z9l_full_validation.pdf.gz | 737.2 KB | Display | |
| Data in XML | 8z9l_validation.xml.gz | 132.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 8z9l_validation.cif.gz | 170.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z9/8z9l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z9/8z9l | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 8z9iC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 69607.344 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rhinolophus affinis (intermediate horseshoe bat)Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper)References: UniProt: A0A7D7JS29, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) #2: Protein | Mass: 22108.758 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RBD domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: S, 2 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: P0DTC2#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.31 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M HEPES pH7.5, 10% w/v Polyethylene 8000, 8% v/v Ethylene glycol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.99 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 21, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.99 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.598→50 Å / Num. obs: 55023 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11 % / CC1/2: 0.965 / Net I/σ(I): 4.67 |
| Reflection shell | Resolution: 3.598→3.727 Å / Num. unique obs: 5181 / CC1/2: 0.699 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.598→38.013 Å / SU ML: 0.5 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.36 / Phase error: 26.27 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.598→38.013 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Rhinolophus affinis (intermediate horseshoe bat)
X-RAY DIFFRACTION
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Trichoplusia ni (cabbage looper)
