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- PDB-8z54: Crystal structure of human SIRT5 in complex with succinylated Prx... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z54
タイトルCrystal structure of human SIRT5 in complex with succinylated Prx1 fragment
要素
  • NAD-dependent protein deacylase sirtuin-5, mitochondrial
  • Peroxiredoxin-1 fragment
キーワードTRANSFERASE / SIRT5 / succinyl lysine / deacylase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein demalonylation / protein deglutarylation / regulation of ketone biosynthetic process / peptidyl-lysine demalonylation / protein desuccinylation / peptidyl-lysine desuccinylation / protein-glutaryllysine deglutarylase activity / leukocyte activation / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity ...protein demalonylation / protein deglutarylation / regulation of ketone biosynthetic process / peptidyl-lysine demalonylation / protein desuccinylation / peptidyl-lysine desuccinylation / protein-glutaryllysine deglutarylase activity / leukocyte activation / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / thioredoxin peroxidase activity / protein deacetylation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / natural killer cell activation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / erythrocyte homeostasis / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / regulation of stress-activated MAPK cascade / natural killer cell mediated cytotoxicity / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / NAD+ binding / canonical NF-kappaB signal transduction / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / response to ischemia / skeletal system development / hydrogen peroxide catabolic process / mitochondrion organization / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to nutrient levels / peroxidase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / mitochondrial intermembrane space / melanosome / response to oxidative stress / fibroblast proliferation / cell population proliferation / mitochondrial inner membrane / cadherin binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class III / Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Sirtuin family / : ...Sirtuin, class III / Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxiredoxin-1 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Takayama, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2024
タイトル: SIRT5 mutants reveal the role of conserved asparagine and glutamine residues in the NAD + -binding pocket.
著者: Yokoyama, T. / Takayama, Y. / Mizuguchi, M. / Nabeshima, Y. / Kusaka, K.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-5, mitochondrial
B: Peroxiredoxin-1 fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4825
ポリマ－31,2612
非ポリマー2223
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.202, 72.612, 162.407
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-654-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacylase sirtuin-5, mitochondrial / Regulatory protein SIR2 homolog 5 / SIR2-like protein 5


分子量: 30014.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT5, SIR2L5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NXA8, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド Peroxiredoxin-1 fragment / Prx1 fragment


分子量: 1246.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q06830
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 24% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→38.37 Å / Num. obs: 47857 / % possible obs: 99.47 % / 冗長度: 4.61 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 4633 / CC1/2: 0.94 / Rrim(I) all: 0.461

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→36.31 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 2392 5 %
Rwork0.2019 --
obs0.2032 47839 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→36.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2077 0 16 227 2320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.776780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012384
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.480.33411360.29032584X-RAY DIFFRACTION97
1.48-1.510.29551380.26582628X-RAY DIFFRACTION99
1.51-1.540.30521390.26182639X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.580.30351410.24832669X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.630.28141370.23752617X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.670.25251400.22792664X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.730.27331400.22482661X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.790.25511410.21612679X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.860.2571400.22322665X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.950.25061400.21482662X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.050.25671410.20782669X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.180.24831400.20712651X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.340.22371410.20282695X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.580.25021420.20672687X-RAY DIFFRACTION99
2.58-2.950.24021430.21252710X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.720.20841430.19422735X-RAY DIFFRACTION99
3.72-36.310.18351500.17272832X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.5317 Å / Origin y: 1.2137 Å / Origin z: 62.2695 Å
111213212223313233
T0.0341 Å2-0.0285 Å20.0163 Å2-0.1374 Å2-0.0233 Å2--0.1379 Å2
L0.591 °20.2156 °20.188 °2-1.594 °21.0654 °2--2.5761 °2
S-0.1061 Å °0.0415 Å °-0.0084 Å °-0.1698 Å °0.2564 Å °-0.1732 Å °0.0071 Å °0.2608 Å °0.1714 Å °
精密化 TLSグループSelection details: not resname HOH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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