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- PDB-8z4d: Structure of the S-ring region of the Vibrio flagellar MS-ring pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z4d
タイトルStructure of the S-ring region of the Vibrio flagellar MS-ring protein FliF with 34-fold symmetry applied
要素Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
キーワードMOTOR PROTEIN / Complex / Rotor
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal ...Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio alginolyticus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Takekawa, N. / Nishikino, T. / Kishikawa, J. / Hirose, M. / Kato, T. / Imada, K. / Homma, M.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H00393 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H01772 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K18943 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03220 日本
引用ジャーナル: mBio / 年: 2024
タイトル: Structural analysis of S-ring composed of FliFG fusion proteins in marine polar flagellar motor.
著者: Norihiro Takekawa / Tatsuro Nishikino / Jun-Ichi Kishikawa / Mika Hirose / Miki Kinoshita / Seiji Kojima / Tohru Minamino / Takayuki Uchihashi / Takayuki Kato / Katsumi Imada / Michio Homma /
要旨: The marine bacterium possesses a polar flagellum driven by a sodium ion flow. The main components of the flagellar motor are the stator and rotor. The C-ring and MS-ring, which are composed of FliG ...The marine bacterium possesses a polar flagellum driven by a sodium ion flow. The main components of the flagellar motor are the stator and rotor. The C-ring and MS-ring, which are composed of FliG and FliF, respectively, are parts of the rotor. Here, we purified an MS-ring composed of FliF-FliG fusion proteins and solved the near-atomic resolution structure of the S-ring-the upper part of the MS-ring-using cryo-electron microscopy. This is the first report of an S-ring structure from , whereas, previously, only those from have been reported. The S-ring structure reveals novel features compared with that of , such as tilt angle differences of the RBM3 domain and the β-collar region, which contribute to the vertical arrangement of the upper part of the β-collar region despite the diversity in the RBM3 domain angles. Additionally, there is a decrease of the inter-subunit interaction between RBM3 domains, which influences the efficiency of the MS-ring formation in different bacterial species. Furthermore, although the inner-surface electrostatic properties of and S-rings are altered, the residues potentially interacting with other flagellar components, such as FliE and FlgB, are well structurally conserved in the S-ring. These comparisons clarified the conserved and non-conserved structural features of the MS-ring across different species.IMPORTANCEUnderstanding the structure and function of the flagellar motor in bacterial species is essential for uncovering the mechanisms underlying bacterial motility and pathogenesis. Our study revealed the structure of the S-ring, a part of its polar flagellar motor, and highlighted its unique features compared with the well-studied S-ring. The observed differences in the inter-subunit interactions and in the tilt angles between the and S-rings highlighted the species-specific variations and the mechanism for the optimization of MS-ring formation in the flagellar assembly. By concentrating on the region where the S-ring and the rod proteins interact, we uncovered conserved residues essential for the interaction. Our research contributes to the advancement of bacterial flagellar biology.
履歴
登録2024年4月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
1: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
2: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
3: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
4: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
5: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
6: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
7: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
8: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
9: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
A: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
B: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
C: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
D: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
E: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
F: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
G: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
H: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
I: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
J: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
K: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
L: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
M: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
N: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
O: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
P: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
Q: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
R: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
S: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
T: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
U: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
V: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
W: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
X: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
Y: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,550,17234
ポリマ－3,550,17234
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG


分子量: 104416.828 Da / 分子数: 34 / 変異: G214S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio alginolyticus (バクテリア)
株: 138-2
遺伝子: fliF, Vag1382_20710, fliG, AL468_14360, JOS67_04865
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q75N27, UniProt: A0A0T7EAG0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homomeric 34mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 104 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア) / 株: 138-2
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris-HClC4H11NO31
2100 mMpotassium chlorideKCl1
30.0025 %(w/v)LMNGC47H88O221
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7.3 sec. / 電子線照射量: 49.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
実像数: 6372
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 2059366
対称性点対称性: C34 (34回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43546 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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