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万見
- PDB-8z3p: The structure of type III CRISPR-associated deaminase in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z3p
タイトルThe structure of type III CRISPR-associated deaminase in complex cA6 and ATP, fully activated
要素
  • Adenosine deaminase domain-containing protein
  • RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
キーワードIMMUNE SYSTEM / defense system / deaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


inosine biosynthetic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, M.R. / Li, Z.X. / Xiao, Y.B.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Antiviral signaling of a type III CRISPR-associated deaminase.
著者: Yutao Li / Zhaoxing Li / Purui Yan / Chenyang Hua / Jianping Kong / Wanqian Wu / Yurong Cui / Yan Duan / Shunxiang Li / Guanglei Li / Shunli Ji / Yijun Chen / Yucheng Zhao / Peng Yang / ...著者: Yutao Li / Zhaoxing Li / Purui Yan / Chenyang Hua / Jianping Kong / Wanqian Wu / Yurong Cui / Yan Duan / Shunxiang Li / Guanglei Li / Shunli Ji / Yijun Chen / Yucheng Zhao / Peng Yang / Chunyi Hu / Meiling Lu / Meirong Chen / Yibei Xiao /
要旨: Prokaryotes have evolved diverse defense strategies against viral infection, including foreign nucleic acid degradation by CRISPR-Cas systems and DNA and RNA synthesis inhibition through nucleotide ...Prokaryotes have evolved diverse defense strategies against viral infection, including foreign nucleic acid degradation by CRISPR-Cas systems and DNA and RNA synthesis inhibition through nucleotide pool depletion. Here, we report an antiviral mechanism of type III CRISPR-Cas-regulated adenosine triphosphate (ATP) depletion in which ATP is converted into inosine triphosphate (ITP) by CRISPR-Cas-associated adenosine deaminase (CAAD) upon activation by either cA or cA, followed by hydrolysis into inosine monophosphate (IMP) by Nudix hydrolase, ultimately resulting in cell growth arrest. The cryo-electron microscopy structures of CAAD in its apo and activated forms, together with biochemical evidence, revealed how cA or cA binds to the CRISPR-associated Rossmann fold (CARF) domain and abrogates CAAD autoinhibition, inducing substantial conformational changes that reshape the structure of CAAD and induce its deaminase activity. Our results reveal the mechanism of a CRISPR-Cas-regulated ATP depletion antiviral strategy.
履歴
登録2024年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
Y: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
Z: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
A: Adenosine deaminase domain-containing protein
B: Adenosine deaminase domain-containing protein
C: Adenosine deaminase domain-containing protein
D: Adenosine deaminase domain-containing protein
E: Adenosine deaminase domain-containing protein
F: Adenosine deaminase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,67423
ポリマ－425,1899
非ポリマー3,48414
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 1930.277 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
#2: タンパク質
Adenosine deaminase domain-containing protein


分子量: 69899.766 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
遺伝子: G4L39_03315 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6M1RED6
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CAAD:CA6:ATP 6:3:6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55742 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.4 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00330244
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.67441249
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.6934512
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0474522
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0065365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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