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- EMDB-39759: The structure of type III CRISPR-associated deaminase apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39759
タイトルThe structure of type III CRISPR-associated deaminase apo form
マップデータ
試料
  • 複合体: CRISPR-associated adenosine deaminase
    • タンパク質・ペプチド: Adenosine deaminase domain-containing protein
キーワードdefense system / deaminase / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


inosine biosynthetic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Chen MR / Li ZX / Xiao YB
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Antiviral signaling of a type III CRISPR-associated deaminase.
著者: Yutao Li / Zhaoxing Li / Purui Yan / Chenyang Hua / Jianping Kong / Wanqian Wu / Yurong Cui / Yan Duan / Shunxiang Li / Guanglei Li / Shunli Ji / Yijun Chen / Yucheng Zhao / Peng Yang / ...著者: Yutao Li / Zhaoxing Li / Purui Yan / Chenyang Hua / Jianping Kong / Wanqian Wu / Yurong Cui / Yan Duan / Shunxiang Li / Guanglei Li / Shunli Ji / Yijun Chen / Yucheng Zhao / Peng Yang / Chunyi Hu / Meiling Lu / Meirong Chen / Yibei Xiao /
要旨: Prokaryotes have evolved diverse defense strategies against viral infection, including foreign nucleic acid degradation by CRISPR-Cas systems and DNA and RNA synthesis inhibition through nucleotide ...Prokaryotes have evolved diverse defense strategies against viral infection, including foreign nucleic acid degradation by CRISPR-Cas systems and DNA and RNA synthesis inhibition through nucleotide pool depletion. Here, we report an antiviral mechanism of type III CRISPR-Cas-regulated adenosine triphosphate (ATP) depletion in which ATP is converted into inosine triphosphate (ITP) by CRISPR-Cas-associated adenosine deaminase (CAAD) upon activation by either cA or cA, followed by hydrolysis into inosine monophosphate (IMP) by Nudix hydrolase, ultimately resulting in cell growth arrest. The cryo-electron microscopy structures of CAAD in its apo and activated forms, together with biochemical evidence, revealed how cA or cA binds to the CRISPR-associated Rossmann fold (CARF) domain and abrogates CAAD autoinhibition, inducing substantial conformational changes that reshape the structure of CAAD and induce its deaminase activity. Our results reveal the mechanism of a CRISPR-Cas-regulated ATP depletion antiviral strategy.
履歴
登録2024年4月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39759.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39759.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 384 pix.
= 353.28 Å		0.92 Å/pix.
x 384 pix.
= 353.28 Å		0.92 Å/pix.
x 384 pix.
= 353.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.23314533 - 0.5815007
平均 (標準偏差)-0.0004938125 (±0.014870112)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 353.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39759_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39759_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CRISPR-associated adenosine deaminase

全体名称: CRISPR-associated adenosine deaminase
要素
  • 複合体: CRISPR-associated adenosine deaminase
    • タンパク質・ペプチド: Adenosine deaminase domain-containing protein

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超分子 #1: CRISPR-associated adenosine deaminase

超分子名称: CRISPR-associated adenosine deaminase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)

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分子 #1: Adenosine deaminase domain-containing protein

分子名称: Adenosine deaminase domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Limisphaera ngatamarikiensis (バクテリア)
分子量理論値: 70.859859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNVQAHLFVS LGTAPAIVPE AFLLPGARFV SVHVLTTERP DVTLIREFFR RHAPGVNLTI TRVAGFQDLK SEEDHFRFEE VMFRWFLAS RTGPEQRFVC LTGGFKTMSA AMQKAATVLG AAEVFHVLAD DCCVGPQGRL MPPSTLEEIL WARDQGHLHW I RLGPERGW ...文字列:
MNVQAHLFVS LGTAPAIVPE AFLLPGARFV SVHVLTTERP DVTLIREFFR RHAPGVNLTI TRVAGFQDLK SEEDHFRFEE VMFRWFLAS RTGPEQRFVC LTGGFKTMSA AMQKAATVLG AAEVFHVLAD DCCVGPQGRL MPPSTLEEIL WARDQGHLHW I RLGPERGW PQLRRIAPEQ FPLQVVEEKG DERRVQAEDR AFGTFLQDLL QRASRIAGAW EMLPELPFAD LATWSEGELA WL REPLDPR APADQRWVAG LPKIELHCHL GGFATHGELL RRVRNAAENP GKLPPLEEPR LPEGWPLPAQ PIPLAEYMKL GNA NGTALL RDPGCLREQC RLLYRHLVDQ GVCYAEVRCS PANYAEVRSP WDVLADIRAA FQECMEGART APGGLPACHV NLIL IATRR ASGDYRAAIA RHLALAVTAA EHWRDENACR VVGVDLAGYE DEKTRAHYFR EEFTAVHRCG LAVTVHAGEN DDAEG IWRA VFDLNARRLG HALSLGQSRE LLRSVADRGI GVELCPYANL QIKGFRLDGS DRAGPADPRH EAHAPGPYPL LDYLRE GVR VTVNTDNIGI SAASLTDNLL LAARLCPGLT RLDLLHLQRH ALETAFCTAT QRLTLLRRIS SGIPRPHHHH HH

UniProtKB: adenosine deaminase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 247410
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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