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万見
- PDB-8yxu: Crystal structure of CsoS1A/B (modeled with CsoS1A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yxu
タイトルCrystal structure of CsoS1A/B (modeled with CsoS1A)
要素Major carboxysome shell protein CsoS1A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Carboxysome / shell
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation
類似検索 - 分子機能
Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major carboxysome shell protein CsoS1A
類似検索 - 構成要素
生物種Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wang, P. / Li, J.X. / Li, T.P. / Li, K. / Ng, P.C. / Wang, S.M. / Chriscoli, V. / Basle, A. / Marles-Wright, J. / Zhang, Y.Z. / Liu, L.N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32090109 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Molecular principles of the assembly and construction of a carboxysome shell.
著者: Peng Wang / Jianxun Li / Tianpei Li / Kang Li / Pei Cing Ng / Saimeng Wang / Vincent Chriscoli / Arnaud Basle / Jon Marles-Wright / Yu-Zhong Zhang / Lu-Ning Liu /
要旨: Intracellular compartmentalization enhances biological reactions, crucial for cellular function and survival. An example is the carboxysome, a bacterial microcompartment for CO fixation. The ...Intracellular compartmentalization enhances biological reactions, crucial for cellular function and survival. An example is the carboxysome, a bacterial microcompartment for CO fixation. The carboxysome uses a polyhedral protein shell made of hexamers, pentamers, and trimers to encapsulate Rubisco, increasing CO levels near Rubisco to enhance carboxylation. Despite their role in the global carbon cycle, the molecular mechanisms behind carboxysome shell assembly remain unclear. Here, we present a structural characterization of α-carboxysome shells generated from recombinant systems, which contain all shell proteins and the scaffolding protein CsoS2. Atomic-resolution cryo-electron microscopy of the shell assemblies, with a maximal size of 54 nm, unveil diverse assembly interfaces between shell proteins, detailed interactions of CsoS2 with shell proteins to drive shell assembly, and the formation of heterohexamers and heteropentamers by different shell protein paralogs, facilitating the assembly of larger empty shells. Our findings provide mechanistic insights into the construction principles of α-carboxysome shells and the role of CsoS2 in governing α-carboxysome assembly and functionality.
履歴
登録2024年4月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major carboxysome shell protein CsoS1A
B: Major carboxysome shell protein CsoS1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9472
ポリマ－19,9472
非ポリマー00
水88349
1
A: Major carboxysome shell protein CsoS1A
B: Major carboxysome shell protein CsoS1A

A: Major carboxysome shell protein CsoS1A
B: Major carboxysome shell protein CsoS1A

A: Major carboxysome shell protein CsoS1A
B: Major carboxysome shell protein CsoS1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8416
ポリマ－59,8416
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area11310 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.310, 67.310, 64.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Major carboxysome shell protein CsoS1A


分子量: 9973.478 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
遺伝子: csoS1A, csoS1, Hneap_0915 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45689
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.01 %
解説: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Lithium citrate tribasic tetrahydrate and 20% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→58.29 Å / Num. obs: 9780 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 18.1 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.147 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.482 / Num. unique obs: 801 / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.108 / Rrim(I) all: 0.495 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.16_3549: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→33.655 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2525 935 10.05 %
Rwork0.2159 --
obs0.2197 9299 95.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33.655 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1294 0 0 49 1343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071306
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91770
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.387784
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005234
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.21070.3621360.23681235X-RAY DIFFRACTION99
2.2107-2.34920.3921020.3188918X-RAY DIFFRACTION73
2.3492-2.53050.32831380.22551235X-RAY DIFFRACTION99
2.5305-2.78510.26341410.22061237X-RAY DIFFRACTION99
2.7851-3.18780.21261410.22531240X-RAY DIFFRACTION99
3.1878-4.01530.21561340.20481226X-RAY DIFFRACTION97
4.0153-33.6540.22131430.18691273X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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