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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8yvc | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of carboxysomal midi-shell:icosahedral assembly from CsoS4A/4B/1A/1B/1C/1D and CsoS2 C-terminal co-expression (T = 19) | ||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Carboxysome / shell / Icosahedron | ||||||
機能・相同性 | ![]() structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / viral translational frameshifting 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å | ||||||
![]() | Wang, P. / Li, J.X. / Li, T.P. / Li, K. / Ng, P.C. / Wang, S.M. / Chriscoli, V. / Basle, A. / Marles-Wright, J. / Zhang, Y.Z. / Liu, L.N. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular principles of the assembly and construction of a carboxysome shell. 著者: Peng Wang / Jianxun Li / Tianpei Li / Kang Li / Pei Cing Ng / Saimeng Wang / Vincent Chriscoli / Arnaud Basle / Jon Marles-Wright / Yu-Zhong Zhang / Lu-Ning Liu / ![]() ![]() 要旨: Intracellular compartmentalization enhances biological reactions, crucial for cellular function and survival. An example is the carboxysome, a bacterial microcompartment for CO fixation. The ...Intracellular compartmentalization enhances biological reactions, crucial for cellular function and survival. An example is the carboxysome, a bacterial microcompartment for CO fixation. The carboxysome uses a polyhedral protein shell made of hexamers, pentamers, and trimers to encapsulate Rubisco, increasing CO levels near Rubisco to enhance carboxylation. Despite their role in the global carbon cycle, the molecular mechanisms behind carboxysome shell assembly remain unclear. Here, we present a structural characterization of α-carboxysome shells generated from recombinant systems, which contain all shell proteins and the scaffolding protein CsoS2. Atomic-resolution cryo-electron microscopy of the shell assemblies, with a maximal size of 54 nm, unveil diverse assembly interfaces between shell proteins, detailed interactions of CsoS2 with shell proteins to drive shell assembly, and the formation of heterohexamers and heteropentamers by different shell protein paralogs, facilitating the assembly of larger empty shells. Our findings provide mechanistic insights into the construction principles of α-carboxysome shells and the role of CsoS2 in governing α-carboxysome assembly and functionality. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 313.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 257.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 39596MC ![]() 8yvdC ![]() 8yveC ![]() 8yvfC ![]() 8yviC ![]() 8yxuC ![]() 9f0hC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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| x 5
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9973.478 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: csoS1A, csoS1, Hneap_0915 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 8900.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: csoS4A, orfA, Hneap_0918 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 29358.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: csoS2, Hneap_0920 / 発現宿主: ![]() ![]() Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Carboxysomal midi-shell:icosahedral assembly from CsoS4A/4B/1A/1B/1C/1D and CsoS2 C-terminal co-expression (T = 19) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5119 / 対称性のタイプ: POINT |